Komposisi dasar protein. Mata kuliah: Mempelajari unsur-unsur komposisi kimia produk makanan dengan menggunakan contoh protein. Proteinnya terdiri dari apa?

Sifat dasar protein bergantung pada struktur kimianya. Protein adalah senyawa bermolekul tinggi yang molekulnya dibangun dari residu asam alfa amino, yaitu. asam amino yang gugus amino primer dan gugus karboksilnya terikat pada atom karbon yang sama (atom karbon pertama dihitung dari gugus karbonil).

19-32 jenis asam amino alfa diisolasi dari protein melalui hidrolisis, tetapi biasanya diperoleh 20 asam amino alfa (inilah yang disebut proteinogenik asam amino). Rumus umum mereka:

R adalah radikal, mis. pengelompokan atom dalam molekul asam amino yang terkait dengan atom karbon alfa dan tidak ikut serta dalam pembentukan tulang punggung rantai polipeptida.

Di antara produk hidrolisis banyak protein, ditemukan prolin dan hidroksiprolin, yang mengandung gugus imino =NH, dan bukan gugus amino H 2 N- dan sebenarnya merupakan asam imino, bukan asam amino.

Asam amino adalah zat kristal tidak berwarna yang meleleh dan terurai pada suhu tinggi (di atas 250°C). Mudah larut, sebagian besar, dalam air dan tidak larut dalam eter dan pelarut organik lainnya.

Asam amino secara bersamaan mengandung dua gugus yang mampu terionisasi: gugus karboksil, yang memiliki sifat asam, dan gugus amino, yang memiliki sifat basa, yaitu. asam amino adalah elektrolit amfoter.

Dalam larutan asam kuat, asam amino hadir dalam bentuk ion bermuatan positif, dan dalam larutan basa - dalam bentuk ion negatif.

Tergantung pada nilai pH lingkungan, asam amino apa pun dapat bermuatan positif atau negatif.

Nilai pH lingkungan di mana partikel asam amino netral secara listrik ditetapkan sebagai titik isoelektriknya.

Semua asam amino yang berasal dari protein, kecuali glisin, aktif secara optik karena mengandung atom karbon asimetris pada posisi alfa.

Dari 17 asam amino protein yang aktif secara optik, 7 dicirikan oleh rotasi /+/ kanan dan 10 oleh rotasi kiri /-/ pada bidang berkas terpolarisasi, tetapi semuanya termasuk dalam deret L.

Asam amino seri D telah ditemukan di beberapa senyawa alami dan objek biologis (misalnya, pada bakteri dan antibiotik gramicidin dan actinomycin). Signifikansi fisiologis asam D- dan L-amino berbeda. Asam amino seri D, biasanya, tidak diserap sama sekali oleh hewan dan tumbuhan, atau diserap dengan buruk, karena sistem enzim hewan dan tumbuhan secara khusus disesuaikan dengan asam L-amino. Patut dicatat bahwa isomer optik dapat dibedakan berdasarkan rasanya: asam amino seri L pahit atau tidak berasa, dan asam amino seri D manis.

Semua kelompok asam amino dicirikan oleh reaksi yang melibatkan gugus amino atau gugus karboksil, atau keduanya. Selain itu, radikal asam amino mampu melakukan berbagai interaksi. Radikal asam amino bereaksi:

pembentukan garam;

Reaksi redoks;

Reaksi asilasi;

Esterifikasi;

Amidasi;

Fosforilasi.

Reaksi-reaksi ini, yang mengarah pada pembentukan produk berwarna, banyak digunakan untuk identifikasi dan penentuan semikuantitatif asam amino dan protein individu, misalnya reaksi xanthoprotein (amidasi), reaksi Millon (pembentukan garam), reaksi biuret (garam pembentukan), reaksi ninhidrin (oksidasi), dll.

Sifat fisik radikal asam amino juga sangat beragam. Pertama-tama, ini menyangkut volume dan biayanya. Keragaman radikal asam amino dalam sifat kimia dan sifat fisik menentukan sifat multifungsi dan spesifik dari protein yang dibentuknya.

Klasifikasi asam amino yang terdapat dalam protein dapat dilakukan berdasarkan berbagai kriteria: struktur kerangka karbon, kandungan gugus -COOH dan H 2 N, dll. Klasifikasi yang paling rasional didasarkan pada perbedaan polaritas amino radikal asam pada pH 7, mis. pada nilai pH yang sesuai dengan kondisi intraseluler. Sesuai dengan ini, asam amino penyusun protein dapat dibagi menjadi empat kelas:

Asam amino dengan radikal non-polar;

Asam amino dengan radikal polar tidak bermuatan;

Asam amino dengan radikal polar bermuatan negatif;

Asam amino dengan radikal polar bermuatan positif

Mari kita lihat struktur asam amino ini.

Asam amino dengan gugus R non-polar (radikal)

Golongan ini mencakup empat asam amino alifatik (alanin, valin, isoleusin, leusin), dua asam amino aromatik (fenilalanin, triptofan), satu asam amino yang mengandung sulfur (metionin), dan satu asam imino (prolin). Sifat umum dari asam amino ini adalah kelarutannya yang lebih rendah dalam air dibandingkan dengan asam amino polar. Strukturnya adalah sebagai berikut:

Alanin (asam α-aminopropionat)

Valin (asam α-aminoisovalerat)

Leusin (asam α-aminoisocaproic)

Isoleusin (asam α-amino-β-metilvalerat)

Fenilalanin (asam α-amino-β-fenilpropionat)

Metionin (asam α-amino-γ-metil-tiobutirat)

Prolin (asam pirolidin-α-karboksilat)

2. Asam amino dengan gugus R polar yang tidak bermuatan (radikal)

Golongan ini mencakup satu asam amino alifatik - glisin (glikokol), dua asam amino hidroksi - serin dan treonin, satu asam amino yang mengandung belerang - sistein, satu asam amino aromatik - tirosin, dan dua Amida - asparagin dan glutamin.

Asam amino ini lebih larut dalam air dibandingkan asam amino dengan gugus R nonpolar karena gugus polarnya dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Strukturnya adalah sebagai berikut:

Glisin atau glikokol (asam α-aminoasetat)

Serin (asam α-amino-β-hidroksipropionat)

Treonin (asam α-amino-β-hidroksibutirat)

Sistein (asam α-amino-β-tiopropionat)

Tirosin (asam α-amino-β-parahidroksifenilpropionat)

Asparagin

Isi artikel

PROTEIN (Pasal 1)– kelas polimer biologis yang ada di setiap organisme hidup. Dengan partisipasi protein, proses utama yang menjamin fungsi vital tubuh terjadi: pernapasan, pencernaan, kontraksi otot, transmisi impuls saraf. Jaringan tulang, kulit, rambut, dan formasi tanduk makhluk hidup terdiri dari protein. Bagi sebagian besar mamalia, pertumbuhan dan perkembangan tubuhnya terjadi karena makanan yang mengandung protein sebagai komponen makanannya. Peran protein dalam tubuh dan strukturnya sangat beragam.

Komposisi protein.

Semua protein adalah polimer, yang rantainya dirangkai dari fragmen asam amino. Asam amino adalah senyawa organik yang dalam komposisinya (sesuai dengan namanya) gugus amino NH 2 dan gugus asam organik, yaitu. karboksil, gugus COOH. Dari seluruh variasi asam amino yang ada (secara teoritis, jumlah asam amino yang mungkin tidak terbatas), hanya asam amino yang hanya memiliki satu atom karbon antara gugus amino dan gugus karboksil yang berpartisipasi dalam pembentukan protein. Secara umum, asam amino yang terlibat dalam pembentukan protein dapat direpresentasikan dengan rumus: H 2 N–CH(R)–COOH. Gugus R yang terikat pada atom karbon (yang berada di antara gugus amino dan karboksil) menentukan perbedaan antara asam amino pembentuk protein. Gugus ini hanya dapat terdiri dari atom karbon dan hidrogen, tetapi lebih sering mengandung, selain C dan H, berbagai gugus fungsional (yang mampu bertransformasi lebih lanjut), misalnya HO-, H 2 N-, dll. Ada juga pilihan ketika R = H.

Organisme makhluk hidup mengandung lebih dari 100 asam amino yang berbeda, namun tidak semuanya digunakan dalam pembuatan protein, tetapi hanya 20, yang disebut asam “fundamental”. Di meja 1 menunjukkan namanya (sebagian besar nama berkembang secara historis), rumus strukturnya, serta singkatan yang banyak digunakan. Semua rumus struktur disusun dalam tabel sehingga fragmen asam amino utama berada di sebelah kanan.

Di antara dua puluh asam amino ini (Tabel 1), hanya prolin yang mengandung gugus NH di sebelah gugus karboksil COOH (bukan NH 2), karena merupakan bagian dari fragmen siklik.

Delapan asam amino (valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, dan triptofan), ditempatkan pada tabel dengan latar belakang abu-abu, disebut esensial, karena tubuh harus terus-menerus menerimanya dari makanan berprotein untuk pertumbuhan dan perkembangan normal.

Molekul protein terbentuk sebagai hasil dari hubungan berurutan asam amino, sedangkan gugus karboksil dari satu asam berinteraksi dengan gugus amino dari molekul tetangganya, menghasilkan pembentukan ikatan peptida –CO–NH– dan pelepasan sebuah molekul air. Pada Gambar. Gambar 1 menunjukkan kombinasi berurutan alanin, valin dan glisin.

Beras. 1 KONEKSI SERI ASAM AMINO selama pembentukan molekul protein. Jalur dari gugus amino terminal H 2 N ke gugus terminal karboksil COOH dipilih sebagai arah utama rantai polimer.

Untuk menggambarkan secara kompak struktur molekul protein, digunakan singkatan asam amino (Tabel 1, kolom ketiga) yang terlibat dalam pembentukan rantai polimer. Fragmen molekul ditunjukkan pada Gambar. 1 ditulis sebagai berikut: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekul protein mengandung 50 hingga 1500 residu asam amino (rantai pendek disebut polipeptida). Individualitas suatu protein ditentukan oleh kumpulan asam amino yang membentuk rantai polimer dan, yang tidak kalah pentingnya, oleh urutan pergantiannya sepanjang rantai. Misalnya, molekul insulin terdiri dari 51 residu asam amino (ini adalah salah satu protein rantai terpendek) dan terdiri dari dua rantai paralel dengan panjang tidak sama yang dihubungkan satu sama lain. Urutan pergantian fragmen asam amino ditunjukkan pada Gambar. 2.

Beras. 2 MOLEKUL INSULIN, dibuat dari 51 residu asam amino, fragmen asam amino identik ditandai dengan warna latar belakang yang sesuai. Residu asam amino sistein yang terkandung dalam rantai (disingkat CIS) membentuk jembatan disulfida –S-S-, yang menghubungkan dua molekul polimer, atau membentuk jembatan dalam satu rantai.

Molekul asam amino sistein (Tabel 1) mengandung gugus sulfhidrida reaktif –SH, yang berinteraksi satu sama lain, membentuk jembatan disulfida –S-S-. Peran sistein dalam dunia protein sangatlah istimewa, dengan partisipasinya, ikatan silang terbentuk antara molekul protein polimer.

Penggabungan asam amino menjadi rantai polimer terjadi pada organisme hidup di bawah kendali asam nukleat; mereka memberikan urutan perakitan yang ketat dan mengatur panjang tetap molekul polimer ( cm. ASAM NUKLEAT).

Struktur protein.

Susunan molekul protein, yang disajikan dalam bentuk residu asam amino yang berselang-seling (Gbr. 2), disebut struktur primer protein. Ikatan hidrogen terjadi antara gugus imino HN dan gugus karbonil CO yang ada dalam rantai polimer ( cm. OBLIGASI HIDROGEN), akibatnya molekul protein memperoleh bentuk spasial tertentu, yang disebut struktur sekunder. Jenis struktur sekunder protein yang paling umum ada dua.

Opsi pertama, disebut α-helix, diwujudkan dengan menggunakan ikatan hidrogen dalam molekul polimer tunggal. Parameter geometri molekul, ditentukan oleh panjang ikatan dan sudut ikatan, sedemikian rupa sehingga pembentukan ikatan hidrogen dimungkinkan untuk gugus H-N dan C=O, di antaranya terdapat dua fragmen peptida H-N-C=O (Gbr. 3).

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada Gambar. 3, ditulis dalam bentuk singkatan sebagai berikut:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Sebagai hasil dari efek penyempitan ikatan hidrogen, molekul memperoleh bentuk spiral - yang disebut α-helix, digambarkan sebagai pita spiral melengkung yang melewati atom-atom yang membentuk rantai polimer (Gbr. 4)

Beras. 4 MODEL 3D MOLEKUL PROTEIN dalam bentuk α-heliks. Ikatan hidrogen ditunjukkan dengan garis putus-putus berwarna hijau. Bentuk silinder heliks terlihat pada sudut rotasi tertentu (atom hidrogen tidak ditunjukkan pada gambar). Pewarnaan masing-masing atom diberikan sesuai dengan aturan internasional, yang merekomendasikan hitam untuk atom karbon, biru untuk nitrogen, merah untuk oksigen, kuning untuk belerang (untuk atom hidrogen yang tidak ditunjukkan pada gambar, disarankan putih, dalam hal ini keseluruhan struktur digambarkan dengan latar belakang gelap).

Versi lain dari struktur sekunder, yang disebut struktur β, juga terbentuk dengan partisipasi ikatan hidrogen, perbedaannya adalah gugus HN dan C=O dari dua atau lebih rantai polimer yang terletak secara paralel berinteraksi. Karena rantai polipeptida memiliki arah (Gbr. 1), opsi dimungkinkan ketika arah rantai bertepatan (struktur β paralel, Gambar 5), atau berlawanan (struktur β antiparalel, Gambar 6).

Rantai polimer dari berbagai komposisi dapat berpartisipasi dalam pembentukan struktur β, sedangkan gugus organik yang membingkai rantai polimer (Ph, CH 2 OH, dll.) dalam banyak kasus memainkan peran sekunder; posisi relatif H-N dan C =O grup sangat menentukan. Karena gugus H-N dan C=O diarahkan ke arah yang berbeda relatif terhadap rantai polimer (atas dan bawah pada gambar), interaksi simultan dari tiga rantai atau lebih menjadi mungkin.

Komposisi rantai polipeptida pertama pada Gambar. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Komposisi rantai kedua dan ketiga:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada Gambar. 6, sama seperti pada Gambar. 5, perbedaannya adalah rantai kedua memiliki arah yang berlawanan (dibandingkan dengan Gambar 5).

Pembentukan struktur β di dalam satu molekul dimungkinkan ketika sebuah fragmen rantai di area tertentu diputar 180°; dalam hal ini, dua cabang dari satu molekul memiliki arah yang berlawanan, sehingga menghasilkan pembentukan struktur β antiparalel ( Gambar 7).

Struktur yang ditunjukkan pada Gambar. 7 dalam gambar datar, ditunjukkan pada Gambar. 8 dalam bentuk model tiga dimensi. Bagian dari struktur β biasanya hanya dilambangkan dengan pita bergelombang datar yang melewati atom-atom yang membentuk rantai polimer.

Struktur banyak protein bergantian antara struktur α-heliks dan struktur β seperti pita, serta rantai polipeptida tunggal. Susunan timbal balik dan pergantiannya dalam rantai polimer disebut struktur tersier protein.

Metode untuk menggambarkan struktur protein ditunjukkan di bawah ini dengan menggunakan contoh crambin protein nabati. Rumus struktur protein, seringkali mengandung hingga ratusan fragmen asam amino, rumit, rumit dan sulit dipahami, oleh karena itu, terkadang rumus struktur yang disederhanakan digunakan - tanpa simbol unsur kimia (Gbr. 9, opsi A), tetapi pada pada saat yang sama mempertahankan warna guratan valensi sesuai dengan aturan internasional (Gbr. 4). Dalam hal ini, rumus disajikan bukan dalam bentuk datar, tetapi dalam gambar spasial, yang sesuai dengan struktur molekul sebenarnya. Metode ini memungkinkan, misalnya, untuk membedakan jembatan disulfida (mirip dengan yang ditemukan pada insulin, Gambar 2), gugus fenil pada rangka samping rantai, dll. Gambaran molekul dalam bentuk model tiga dimensi (bola dihubungkan dengan batang) agak lebih jelas (Gbr. 9, opsi B). Namun, kedua metode tersebut tidak memungkinkan untuk menunjukkan struktur tersier, sehingga ahli biofisika Amerika Jane Richardson mengusulkan untuk menggambarkan struktur α dalam bentuk pita yang dipilin secara spiral (lihat Gambar 4), struktur β dalam bentuk pita bergelombang datar (Gbr. 8), dan menghubungkannya dengan rantai tunggal - dalam bentuk bundel tipis, setiap jenis struktur memiliki warnanya sendiri. Metode yang menggambarkan struktur tersier suatu protein sekarang banyak digunakan (Gbr. 9, opsi B). Kadang-kadang, untuk informasi lebih lanjut, struktur tersier dan rumus struktur yang disederhanakan ditampilkan bersama (Gbr. 9, opsi D). Ada juga modifikasi dari metode yang diusulkan oleh Richardson: heliks α digambarkan sebagai silinder, dan struktur β digambarkan sebagai panah datar yang menunjukkan arah rantai (Gbr. 9, opsi E). Metode yang kurang umum adalah di mana seluruh molekul digambarkan dalam bentuk tali, di mana struktur yang tidak sama disorot dengan warna berbeda, dan jembatan disulfida ditampilkan sebagai jembatan kuning (Gbr. 9, opsi E).

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah opsi B, ketika ketika menggambarkan struktur tersier, ciri-ciri struktural protein (fragmen asam amino, urutan pergantiannya, ikatan hidrogen) tidak ditunjukkan, dan diasumsikan bahwa semua protein mengandung “detail ” diambil dari satu set standar dua puluh asam amino ( Tabel 1). Tugas utama ketika menggambarkan struktur tersier adalah menunjukkan penataan ruang dan pergantian struktur sekunder.

Beras. 9 PILIHAN BERBEDA UNTUK MEWAKILI STRUKTUR PROTEIN CRUMBIN.
A – rumus struktur dalam citra spasial.
B – struktur dalam bentuk model tiga dimensi.
B – struktur tersier molekul.
D – kombinasi opsi A dan B.
D – gambaran sederhana dari struktur tersier.
E – struktur tersier dengan jembatan disulfida.

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah struktur tersier volumetrik (opsi B), bebas dari detail rumus struktur.

Molekul protein dengan struktur tersier, biasanya, mengambil konfigurasi tertentu, yang dibentuk oleh interaksi polar (elektrostatik) dan ikatan hidrogen. Akibatnya, molekul tersebut berbentuk bola kompak - protein globular (globul, lat. bola), atau berfilamen - protein fibrilar (fibra, lat. serat).

Contoh struktur globular adalah protein albumin; golongan albumin meliputi putih telur ayam. Rantai polimer albumin dirakit terutama dari alanin, asam aspartat, glisin, dan sistein, bergantian dalam urutan tertentu. Struktur tersier mengandung heliks α yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 10).

Beras. 10 STRUKTUR GLOBULAR ALBUMIN

Contoh struktur fibrilar adalah protein fibroin. Mereka mengandung sejumlah besar residu glisin, alanin dan serin (setiap detik residu asam amino adalah glisin); Tidak ada residu sistein yang mengandung gugus sulfhidrida. Fibroin, komponen utama sutera alam dan jaring laba-laba, mengandung struktur β yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11).

Beras. sebelas FIBROIN PROTEIN FIBRILAR

Kemungkinan terbentuknya struktur tersier dari jenis tertentu melekat pada struktur primer protein, yaitu. ditentukan terlebih dahulu oleh urutan pergantian residu asam amino. Dari kumpulan residu tertentu, heliks α sebagian besar muncul (ada cukup banyak kumpulan seperti itu), kumpulan lainnya mengarah pada munculnya struktur β, rantai tunggal dicirikan oleh komposisinya.

Beberapa molekul protein, dengan tetap mempertahankan struktur tersiernya, mampu bergabung menjadi agregat supramolekul besar, sementara molekul-molekul tersebut disatukan oleh interaksi polar, serta ikatan hidrogen. Formasi seperti ini disebut struktur kuaterner protein. Misalnya, protein feritin, yang sebagian besar terdiri dari leusin, asam glutamat, asam aspartat, dan histidin (ferrisin mengandung 20 residu asam amino dalam jumlah yang bervariasi), membentuk struktur tersier dari empat heliks α paralel. Ketika molekul digabungkan menjadi satu kesatuan (Gbr. 12), struktur kuaterner terbentuk, yang dapat mencakup hingga 24 molekul feritin.

Gambar 12 PEMBENTUKAN STRUKTUR KUATERNAER FERITIN PROTEIN GLOBULAR

Contoh lain dari formasi supramolekul adalah struktur kolagen. Ini adalah protein fibrilar, rantai yang sebagian besar dibangun dari glisin, bergantian dengan prolin dan lisin. Strukturnya mengandung rantai tunggal, heliks rangkap tiga, bergantian dengan struktur β berbentuk pita yang disusun dalam bundel paralel (Gbr. 13).

Gambar 13 STRUKTUR SUPRAMOLEKULER PROTEIN KOLAGEN FIBRILAR

Sifat kimia protein.

Di bawah pengaruh pelarut organik, produk limbah bakteri tertentu (fermentasi asam laktat) atau dengan meningkatnya suhu, penghancuran struktur sekunder dan tersier terjadi tanpa merusak struktur primernya, akibatnya protein kehilangan kelarutan dan kehilangan aktivitas biologis, Proses ini disebut denaturasi, yaitu hilangnya sifat-sifat alami, misalnya mengentalnya susu asam, menggumpalnya putih telur ayam rebus. Pada suhu tinggi, protein organisme hidup (khususnya mikroorganisme) dengan cepat mengalami denaturasi. Protein tersebut tidak dapat berpartisipasi dalam proses biologis, akibatnya mikroorganisme mati, sehingga susu yang direbus (atau dipasteurisasi) dapat disimpan lebih lama.

Ikatan peptida H-N-C=O yang membentuk rantai polimer suatu molekul protein dihidrolisis dengan adanya asam atau basa, menyebabkan rantai polimer putus, yang pada akhirnya dapat menghasilkan asam amino asli. Ikatan peptida yang merupakan bagian dari heliks α atau struktur β lebih tahan terhadap hidrolisis dan berbagai pengaruh kimia (dibandingkan dengan ikatan yang sama dalam rantai tunggal). Pembongkaran molekul protein yang lebih halus menjadi asam amino komponennya dilakukan dalam lingkungan anhidrat menggunakan hidrazin H 2 N–NH 2 , sedangkan semua fragmen asam amino, kecuali yang terakhir, membentuk apa yang disebut hidrazida asam karboksilat yang mengandung fragmen tersebut. C(O)–HN–NH 2 ( Gambar 14).

Beras. 14. DIVISI POLIPEPTIDA

Analisis semacam itu dapat memberikan informasi tentang komposisi asam amino suatu protein tertentu, namun yang lebih penting adalah mengetahui urutannya dalam molekul protein. Salah satu metode yang banyak digunakan untuk tujuan ini adalah aksi fenil isothiocyanate (FITC) pada rantai polipeptida, yang dalam lingkungan basa melekat pada polipeptida (dari ujung yang mengandung gugus amino), dan ketika reaksi dari lingkungan berubah menjadi asam, ia terlepas dari rantai, membawa serta sepotong satu asam amino (Gbr. 15).

Beras. 15 PEMBELAHAN POLYPEPTIDE SEKUENSIAL

Banyak teknik khusus telah dikembangkan untuk analisis tersebut, termasuk teknik yang mulai “membongkar” molekul protein menjadi komponen penyusunnya, dimulai dari ujung karboksil.

Jembatan lintas disulfida S-S (dibentuk oleh interaksi residu sistein, Gambar 2 dan 9) dibelah, mengubahnya menjadi gugus HS melalui aksi berbagai zat pereduksi. Aksi zat pengoksidasi (oksigen atau hidrogen peroksida) sekali lagi mengarah pada pembentukan jembatan disulfida (Gbr. 16).

Beras. 16. PELEPASAN JEMBATAN DISULPHIDE

Untuk membuat ikatan silang tambahan pada protein, reaktivitas gugus amino dan karboksil digunakan. Gugus amino yang terletak di rangka samping rantai lebih mudah diakses oleh berbagai interaksi - fragmen lisin, asparagin, lisin, prolin (Tabel 1). Ketika gugus amino tersebut berinteraksi dengan formaldehida, terjadi proses kondensasi dan jembatan silang –NH–CH2–NH– muncul (Gbr. 17).

Beras. 17 PEMBUATAN JEMBATAN LINTAS TAMBAHAN ANTARA MOLEKUL PROTEIN.

Gugus karboksil terminal protein mampu bereaksi dengan senyawa kompleks dari beberapa logam polivalen (senyawa kromium lebih sering digunakan), dan juga terjadi ikatan silang. Kedua proses tersebut digunakan dalam penyamakan kulit.

Peran protein dalam tubuh.

Peran protein dalam tubuh bermacam-macam.

Enzim(fermentasi lat. – fermentasi), nama lainnya adalah enzim (en zumh Yunani. - dalam ragi) adalah protein dengan aktivitas katalitik; mereka mampu meningkatkan kecepatan proses biokimia ribuan kali lipat. Di bawah aksi enzim, komponen makanan: protein, lemak dan karbohidrat dipecah menjadi senyawa yang lebih sederhana, dari mana makromolekul baru yang diperlukan untuk jenis organisme tertentu kemudian disintesis. Enzim juga mengambil bagian dalam banyak proses sintesis biokimia, misalnya dalam sintesis protein (beberapa protein membantu mensintesis protein lain). Cm. ENZIM

Enzim tidak hanya merupakan katalis yang sangat efisien, tetapi juga selektif (mengarahkan reaksi secara ketat ke arah tertentu). Di hadapan mereka, reaksi berlangsung dengan hasil hampir 100% tanpa pembentukan produk sampingan, dan kondisinya ringan: tekanan atmosfer normal dan suhu organisme hidup. Sebagai perbandingan, sintesis amonia dari hidrogen dan nitrogen dengan adanya katalis - besi aktif - dilakukan pada 400–500 ° C dan tekanan 30 MPa, hasil amonia adalah 15–25% per siklus. Enzim dianggap sebagai katalis yang tak tertandingi.

Penelitian intensif tentang enzim dimulai pada pertengahan abad ke-19; sekarang lebih dari 2000 enzim berbeda telah dipelajari, ini adalah kelas protein yang paling beragam.

Nama-nama enzim adalah sebagai berikut: akhiran -ase ditambahkan pada nama reagen yang berinteraksi dengan enzim, atau pada nama reaksi yang dikatalisis, misalnya arginase menguraikan arginin (Tabel 1), dekarboksilase mengkatalisis dekarboksilasi, yaitu penghapusan CO 2 dari gugus karboksil:

– COOH → – CH + CO2

Seringkali, untuk lebih akurat menunjukkan peran suatu enzim, baik objek maupun jenis reaksinya ditunjukkan dalam namanya, misalnya alkohol dehidrogenase, enzim yang melakukan dehidrogenasi alkohol.

Untuk beberapa enzim yang ditemukan cukup lama, nama historisnya (tanpa akhiran –aza) tetap dipertahankan, misalnya pepsin (pepsis, Orang yunani. pencernaan) dan trypsin (thrypsis Orang yunani. pencairan), enzim ini memecah protein.

Untuk sistematisasi, enzim digabungkan menjadi kelas-kelas besar, klasifikasi didasarkan pada jenis reaksi, kelas-kelas tersebut diberi nama sesuai dengan prinsip umum - nama reaksi dan akhiran - aza. Beberapa kelas tersebut tercantum di bawah ini.

Oksidoreduktase– enzim yang mengkatalisis reaksi redoks. Dehidrogenase yang termasuk dalam golongan ini melakukan transfer proton, misalnya alkohol dehidrogenase (ADH) mengoksidasi alkohol menjadi aldehida, selanjutnya oksidasi aldehida menjadi asam karboksilat dikatalisis oleh aldehida dehidrogenase (ALDH). Kedua proses tersebut terjadi di dalam tubuh selama konversi etanol menjadi asam asetat (Gbr. 18).

Beras. 18 OKSIDASI DUA TAHAP ETANOL menjadi asam asetat

Bukan etanol yang memiliki efek narkotika, tetapi produk antara asetaldehida; semakin rendah aktivitas enzim ALDH, semakin lambat tahap kedua berlangsung - oksidasi asetaldehida menjadi asam asetat dan semakin lama dan kuat efek memabukkan dari konsumsi. etanol. Analisis menunjukkan bahwa lebih dari 80% ras kuning memiliki aktivitas ALDH yang relatif rendah dan oleh karena itu memiliki toleransi alkohol yang lebih parah. Alasan penurunan aktivitas ALDH bawaan ini adalah karena beberapa residu asam glutamat dalam molekul ALDH yang “melemah” digantikan oleh fragmen lisin (Tabel 1).

Transferase– enzim yang mengkatalisis perpindahan gugus fungsi, misalnya transiminase mengkatalisis pergerakan gugus amino.

Hidrolase– enzim yang mengkatalisis hidrolisis. Tripsin dan pepsin yang disebutkan sebelumnya menghidrolisis ikatan peptida, dan lipase memecah ikatan ester dalam lemak:

–RC(O)ATAU 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Lyase– enzim yang mengkatalisis reaksi yang tidak berlangsung secara hidrolitik; sebagai akibat dari reaksi tersebut, ikatan C-C, C-O, C-N terputus dan ikatan baru terbentuk. Enzim dekarboksilase termasuk dalam kelas ini

Isomerase– enzim yang mengkatalisis isomerisasi, misalnya konversi asam maleat menjadi asam fumarat (Gbr. 19), ini adalah contoh isomerisasi cis - trans (lihat ISOMERIA).

Beras. 19. ISOMERISASI ASAM MALEAT menjadi fumarat dengan adanya enzim.

Dalam kerja enzim, prinsip umum diamati, yang menurutnya selalu ada korespondensi struktural antara enzim dan reagen dari reaksi yang dipercepat. Menurut ungkapan kiasan salah satu pendiri doktrin enzim, E. Fisher, reagen cocok dengan enzim seperti kunci pada gembok. Dalam hal ini, setiap enzim mengkatalisis reaksi kimia tertentu atau sekelompok reaksi yang sejenis. Kadang-kadang suatu enzim dapat bekerja pada satu senyawa, misalnya urease (uron Orang yunani. – urin) hanya mengkatalisis hidrolisis urea:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Selektivitas paling halus ditunjukkan oleh enzim yang membedakan antipoda yang aktif secara optik - isomer tangan kiri dan kanan. L-arginase hanya bekerja pada arginin levorotatory dan tidak mempengaruhi isomer dekstrorotary. L-laktat dehidrogenase hanya bekerja pada ester levorotatori asam laktat, yang disebut laktat (laktis lat. susu), sedangkan D-laktat dehidrogenase hanya memecah D-laktat.

Kebanyakan enzim tidak bekerja pada satu, tetapi pada sekelompok senyawa terkait, misalnya tripsin “lebih suka” memutuskan ikatan peptida yang dibentuk oleh lisin dan arginin (Tabel 1.)

Sifat katalitik beberapa enzim, seperti hidrolase, ditentukan semata-mata oleh struktur molekul protein itu sendiri; kelas enzim lain - oksidoreduktase (misalnya, alkohol dehidrogenase) hanya dapat aktif dengan adanya molekul non-protein terkait - vitamin, ion pengaktif Mg, Ca, Zn, Mn dan fragmen asam nukleat (Gbr. 20).

Beras. 20 MOLEKUL ALKOHOL DEHIDROGENASE

Protein transpor mengikat dan mengangkut berbagai molekul atau ion melintasi membran sel (baik di dalam maupun di luar sel), serta dari satu organ ke organ lainnya.

Misalnya hemoglobin mengikat oksigen saat darah melewati paru-paru dan mengantarkannya ke berbagai jaringan tubuh, dimana oksigen tersebut dilepaskan dan kemudian digunakan untuk mengoksidasi komponen makanan, proses ini berfungsi sebagai sumber energi (kadang-kadang disebut istilah “pembakaran”). makanan dalam tubuh digunakan).

Selain bagian protein, hemoglobin mengandung senyawa kompleks besi dengan molekul siklik porfirin (porphyros Orang yunani. – ungu), yang menyebabkan warna merah darah. Kompleks inilah (Gbr. 21, kiri) yang berperan sebagai pembawa oksigen. Dalam hemoglobin, kompleks besi porfirin terletak di dalam molekul protein dan dipertahankan melalui interaksi polar, serta ikatan koordinasi dengan nitrogen dalam histidin (Tabel 1), yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2 yang dibawa oleh hemoglobin terikat melalui ikatan koordinasi ke atom besi pada sisi yang berlawanan dengan sisi tempat melekatnya histidin (Gbr. 21, kanan).

Beras. 21 STRUKTUR KOMPLEKS BESI

Struktur kompleks ditampilkan di sebelah kanan dalam bentuk model tiga dimensi. Kompleks tersebut ditahan dalam molekul protein melalui ikatan koordinasi (garis putus-putus biru) antara atom Fe dan atom N dalam histidin yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2 yang dibawa oleh hemoglobin terikat secara koordinat (garis putus-putus merah) ke atom Fe dari sisi berlawanan dari kompleks planar.

Hemoglobin adalah salah satu protein yang paling banyak dipelajari; terdiri dari heliks-a yang dihubungkan oleh rantai tunggal dan mengandung empat kompleks besi. Jadi, hemoglobin seperti paket besar untuk mengangkut empat molekul oksigen sekaligus. Bentuk hemoglobin sesuai dengan protein globular (Gbr. 22).

Beras. 22 BENTUK HEMOGLOBIN GLOBULAR

“Kelebihan” utama hemoglobin adalah penambahan oksigen dan eliminasi selanjutnya selama transfer ke berbagai jaringan dan organ terjadi dengan cepat. Karbon monoksida, CO (karbon monoksida), mengikat Fe dalam hemoglobin lebih cepat, tetapi, tidak seperti O 2, membentuk kompleks yang sulit dihancurkan. Akibatnya, hemoglobin tersebut tidak mampu mengikat O 2, yang menyebabkan (saat menghirup karbon monoksida dalam jumlah besar) kematian tubuh karena mati lemas.

Fungsi kedua hemoglobin adalah mentransfer CO2 yang dihembuskan, tetapi dalam proses pengikatan sementara karbon dioksida, bukan atom besi yang terlibat, tetapi gugus H2N dari protein.

“Kinerja” protein bergantung pada strukturnya, misalnya, penggantian residu asam amino tunggal asam glutamat dalam rantai polipeptida hemoglobin dengan residu valin (kelainan bawaan yang langka) menyebabkan penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Ada juga protein transpor yang dapat mengikat lemak, glukosa, dan asam amino serta mengangkutnya ke dalam dan ke luar sel.

Protein transpor jenis khusus tidak mengangkut zat itu sendiri, tetapi menjalankan fungsi “pengatur transpor”, melewatkan zat tertentu melalui membran (dinding luar sel). Protein seperti ini lebih sering disebut protein membran. Mereka berbentuk silinder berongga dan, tertanam di dinding membran, memastikan pergerakan beberapa molekul atau ion polar ke dalam sel. Contoh protein membran adalah porin (Gbr. 23).

Beras. 23 PROTEIN PORIN

Protein makanan dan penyimpanan, seperti namanya, berfungsi sebagai sumber nutrisi internal, paling sering untuk embrio tumbuhan dan hewan, serta pada tahap awal perkembangan organisme muda. Protein makanan meliputi albumin (Gbr. 10), komponen utama putih telur, dan kasein, protein utama susu. Di bawah pengaruh enzim pepsin, kasein menggumpal di perut, yang memastikan retensinya di saluran pencernaan dan penyerapan yang efektif. Kasein mengandung fragmen semua asam amino yang dibutuhkan tubuh.

Ferritin (Gbr. 12), yang ditemukan pada jaringan hewan, mengandung ion besi.

Protein penyimpanan juga termasuk mioglobin, yang komposisi dan strukturnya mirip dengan hemoglobin. Mioglobin terkonsentrasi terutama di otot, peran utamanya adalah menyimpan oksigen yang diberikan oleh hemoglobin. Ia dengan cepat jenuh dengan oksigen (jauh lebih cepat daripada hemoglobin), dan kemudian secara bertahap memindahkannya ke berbagai jaringan.

Protein struktural melakukan fungsi pelindung (kulit) atau fungsi pendukung - mereka menyatukan tubuh menjadi satu kesatuan dan memberinya kekuatan (tulang rawan dan tendon). Komponen utamanya adalah protein kolagen fibrilar (Gbr. 11), protein paling umum di dunia hewan dalam tubuh mamalia, terhitung hampir 30% dari total massa protein. Kolagen mempunyai kekuatan tarik yang tinggi (kekuatan kulit sudah diketahui), namun karena rendahnya kandungan ikatan silang pada kolagen kulit, kulit hewan tidak banyak dimanfaatkan dalam bentuk mentahnya untuk pembuatan berbagai produk. Untuk mengurangi pembengkakan kulit di dalam air, penyusutan selama pengeringan, serta untuk meningkatkan kekuatan dalam keadaan berair dan meningkatkan elastisitas kolagen, dibuat ikatan silang tambahan (Gbr. 15a), inilah yang disebut proses penyamakan kulit. .

Pada organisme hidup, molekul kolagen yang muncul selama pertumbuhan dan perkembangan organisme tidak diperbarui dan tidak digantikan oleh molekul yang baru disintesis. Seiring bertambahnya usia tubuh, jumlah ikatan silang kolagen meningkat, yang menyebabkan penurunan elastisitasnya, dan karena pembaruan tidak terjadi, perubahan terkait usia muncul - peningkatan kerapuhan tulang rawan dan tendon, dan penampilan. dari kerutan pada kulit.

Ligamen artikular mengandung elastin, protein struktural yang mudah meregang dalam dua dimensi. Protein resilin, yang terdapat pada titik engsel sayap beberapa serangga, memiliki elastisitas paling besar.

Formasi terangsang - rambut, kuku, bulu, sebagian besar terdiri dari protein keratin (Gbr. 24). Perbedaan utamanya adalah kandungan residu sistein yang nyata, yang membentuk jembatan disulfida, yang memberikan elastisitas tinggi (kemampuan untuk mengembalikan bentuk aslinya setelah deformasi) pada rambut, serta kain wol.

Beras. 24. FRAGMEN KERATIN PROTEIN FIBRILLAR

Untuk mengubah bentuk benda keratin secara permanen, pertama-tama Anda harus menghancurkan jembatan disulfida dengan bantuan zat pereduksi, memberikan bentuk baru, dan kemudian membuat jembatan disulfida lagi dengan bantuan zat pengoksidasi (Gbr. 16), ini itulah yang dilakukan, misalnya mengeriting rambut.

Dengan peningkatan kandungan residu sistein dalam keratin dan, dengan demikian, peningkatan jumlah jembatan disulfida, kemampuan untuk berubah bentuk menghilang, tetapi kekuatan tinggi muncul (tanduk hewan berkuku dan cangkang penyu mengandung hingga 18% sistein. pecahan). Tubuh mamalia mengandung hingga 30 jenis keratin yang berbeda.

Fibroin protein fibrilar, terkait dengan keratin, yang disekresikan oleh ulat sutera ketika menggulung kepompong, serta oleh laba-laba ketika menenun jaring, hanya mengandung struktur β yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11). Tidak seperti keratin, fibroin tidak memiliki jembatan silang disulfida dan memiliki kekuatan tarik yang sangat tinggi (kekuatan per unit penampang beberapa sampel jaringan lebih tinggi dibandingkan kabel baja). Karena kurangnya ikatan silang, fibroin bersifat inelastis (diketahui bahwa kain wol hampir tahan kusut, sedangkan kain sutra mudah kusut).

Protein pengatur.

Protein pengatur, lebih sering disebut hormon, terlibat dalam berbagai proses fisiologis. Misalnya, hormon insulin (Gbr. 25) terdiri dari dua rantai α yang dihubungkan oleh jembatan disulfida. Insulin mengatur proses metabolisme yang melibatkan glukosa; ketidakhadirannya menyebabkan diabetes.

Beras. 25 INSULIN PROTEIN

Kelenjar pituitari otak mensintesis hormon yang mengatur pertumbuhan tubuh. Ada protein pengatur yang mengontrol biosintesis berbagai enzim dalam tubuh.

Protein kontraktil dan motorik memberi tubuh kemampuan untuk berkontraksi, mengubah bentuk dan bergerak, terutama otot. 40% dari massa seluruh protein yang terkandung dalam otot adalah miosin (mys, myos, Orang yunani. - otot). Molekulnya mengandung bagian fibrilar dan globular (Gbr. 26)

Beras. 26 MOLEKUL MYOSIN

Molekul-molekul tersebut bergabung menjadi agregat besar yang mengandung 300–400 molekul.

Ketika konsentrasi ion kalsium berubah di ruang sekitar serat otot, terjadi perubahan konformasi molekul yang reversibel - perubahan bentuk rantai karena rotasi fragmen individu di sekitar ikatan valensi. Hal ini menyebabkan kontraksi dan relaksasi otot, sinyal untuk mengubah konsentrasi ion kalsium berasal dari ujung saraf di serat otot. Kontraksi otot buatan dapat disebabkan oleh aksi impuls listrik, yang menyebabkan perubahan tajam dalam konsentrasi ion kalsium; hal ini didasarkan pada stimulasi otot jantung untuk memulihkan fungsi jantung.

Protein pelindung membantu melindungi tubuh dari serbuan bakteri penyerang, virus dan dari penetrasi protein asing (nama umum benda asing adalah antigen). Peran protein pelindung dilakukan oleh imunoglobulin (nama lain adalah antibodi), mereka mengenali antigen yang masuk ke dalam tubuh dan mengikatnya dengan kuat. Di dalam tubuh mamalia, termasuk manusia, terdapat lima kelas imunoglobulin: M, G, A, D dan E, strukturnya, seperti namanya, berbentuk bulat, selain itu semuanya dibangun dengan cara yang sama. Organisasi molekuler antibodi ditunjukkan di bawah ini dengan menggunakan contoh imunoglobulin kelas G (Gbr. 27). Molekul tersebut mengandung empat rantai polipeptida yang dihubungkan oleh tiga jembatan disulfida S-S (ditunjukkan pada Gambar 27 dengan ikatan valensi yang menebal dan simbol S besar), selain itu, setiap rantai polimer mengandung jembatan disulfida intrachain. Dua rantai polimer besar (berwarna biru) mengandung 400–600 residu asam amino. Dua rantai lainnya (berwarna hijau) panjangnya hampir setengahnya, mengandung sekitar 220 residu asam amino. Keempat rantai disusun sedemikian rupa sehingga kelompok terminal H 2 N diarahkan ke arah yang sama.

Beras. 27 REPRESENTASI SKEMA STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

Setelah tubuh bersentuhan dengan protein asing (antigen), sel-sel sistem kekebalan tubuh mulai memproduksi imunoglobulin (antibodi), yang terakumulasi dalam serum darah. Pada tahap pertama, pekerjaan utama dilakukan oleh bagian rantai yang berisi terminal H 2 N (pada Gambar 27, bagian yang sesuai ditandai dengan warna biru muda dan hijau muda). Ini adalah area penangkapan antigen. Selama sintesis imunoglobulin, area ini dibentuk sedemikian rupa sehingga struktur dan konfigurasinya paling sesuai dengan struktur antigen yang mendekat (seperti kunci gembok, seperti enzim, tetapi tugas dalam kasus ini berbeda). Jadi, untuk setiap antigen, antibodi individual dibuat sebagai respons imun. Tidak ada protein yang diketahui dapat mengubah strukturnya secara “plastik” tergantung pada faktor eksternal, selain imunoglobulin. Enzim memecahkan masalah kesesuaian struktural dengan reagen dengan cara yang berbeda - dengan bantuan sekumpulan besar berbagai enzim, dengan mempertimbangkan semua kemungkinan kasus, dan imunoglobulin membangun kembali "alat kerja" setiap saat. Selain itu, daerah engsel imunoglobulin (Gbr. 27) menyediakan dua daerah penangkapan dengan beberapa mobilitas independen; sebagai hasilnya, molekul imunoglobulin dapat “menemukan” sekaligus dua tempat yang paling nyaman untuk ditangkap dalam antigen agar aman. perbaiki, ini mengingatkan pada tindakan makhluk krustasea.

Selanjutnya, rantai reaksi berurutan dari sistem kekebalan tubuh diaktifkan, imunoglobulin dari kelas lain dihubungkan, sebagai akibatnya, protein asing dinonaktifkan, dan kemudian antigen (mikroorganisme asing atau toksin) dihancurkan dan dikeluarkan.

Setelah kontak dengan antigen, konsentrasi maksimum imunoglobulin tercapai (tergantung pada sifat antigen dan karakteristik individu organisme itu sendiri) dalam beberapa jam (terkadang beberapa hari). Tubuh menyimpan ingatan akan kontak tersebut, dan dengan serangan berulang oleh antigen yang sama, imunoglobulin terakumulasi dalam serum darah jauh lebih cepat dan dalam jumlah yang lebih besar - terjadi kekebalan yang didapat.

Klasifikasi protein di atas agak sewenang-wenang, misalnya protein trombin, yang disebutkan di antara protein pelindung, pada dasarnya adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida, sehingga termasuk dalam kelas protease.

Protein pelindung sering kali mencakup protein dari bisa ular dan protein beracun dari beberapa tumbuhan, karena tugasnya adalah melindungi tubuh dari kerusakan.

Ada protein yang fungsinya sangat unik sehingga sulit untuk diklasifikasikan. Misalnya, protein monellin, yang ditemukan pada tanaman Afrika, rasanya sangat manis dan telah dipelajari sebagai zat tidak beracun yang dapat digunakan sebagai pengganti gula untuk mencegah obesitas. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein dengan sifat antibeku, yang mencegah darah ikan tersebut membeku.

Sintesis protein buatan.

Kondensasi asam amino yang mengarah ke rantai polipeptida adalah proses yang telah dipelajari dengan baik. Misalnya, dimungkinkan untuk melakukan kondensasi salah satu asam amino atau campuran asam dan, karenanya, memperoleh polimer yang mengandung unit identik atau unit berbeda secara bergantian dalam urutan acak. Polimer tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan polipeptida alami dan tidak memiliki aktivitas biologis. Tugas utamanya adalah menggabungkan asam amino dalam urutan yang ditentukan secara ketat dan telah ditentukan sebelumnya untuk mereproduksi urutan residu asam amino dalam protein alami. Ilmuwan Amerika Robert Merrifield mengusulkan metode orisinal yang memungkinkan pemecahan masalah ini. Inti dari metode ini adalah asam amino pertama dilekatkan pada gel polimer yang tidak larut, yang mengandung gugus reaktif yang dapat bergabung dengan gugus –COOH – asam amino. Polistiren berikatan silang dengan gugus klorometil yang dimasukkan ke dalamnya diambil sebagai substrat polimer. Untuk mencegah asam amino yang diambil untuk reaksi bereaksi dengan dirinya sendiri dan untuk mencegah bergabungnya gugus H 2 N ke substrat, gugus amino dari asam ini terlebih dahulu diblokir dengan substituen besar [(C 4 H 9) 3 ] 3 grup OS (O). Setelah asam amino melekat pada pendukung polimer, gugus pemblokiran dihilangkan dan asam amino lain, yang juga memiliki gugus H2N yang sebelumnya diblokir, dimasukkan ke dalam campuran reaksi. Dalam sistem seperti itu, hanya interaksi gugus H 2 N dari asam amino pertama dan gugus –COOH dari asam kedua yang dimungkinkan, yang dilakukan dengan adanya katalis (garam fosfonium). Selanjutnya, seluruh skema diulangi dengan memasukkan asam amino ketiga (Gbr. 28).

Beras. 28. SKEMA SINTESIS RANTAI POLYPEPTIDE

Pada tahap terakhir, rantai polipeptida yang dihasilkan dipisahkan dari penyangga polistiren. Sekarang seluruh proses dilakukan secara otomatis, ada penyintesis peptida otomatis yang beroperasi sesuai dengan skema yang dijelaskan. Banyak peptida yang digunakan dalam pengobatan dan pertanian telah disintesis menggunakan metode ini. Dimungkinkan juga untuk memperoleh analog yang lebih baik dari peptida alami dengan efek selektif dan ditingkatkan. Beberapa protein kecil disintesis, seperti hormon insulin dan beberapa enzim.

Ada juga metode sintesis protein yang meniru proses alami: mereka mensintesis fragmen asam nukleat yang dikonfigurasi untuk menghasilkan protein tertentu, kemudian fragmen ini dibangun menjadi organisme hidup (misalnya, menjadi bakteri), setelah itu tubuh mulai memproduksinya. protein yang diinginkan. Dengan cara ini, sejumlah besar protein dan peptida yang sulit dijangkau, serta analognya, kini diperoleh.

Protein sebagai sumber makanan.

Protein dalam organisme hidup terus-menerus dipecah menjadi asam amino aslinya (dengan partisipasi enzim yang sangat diperlukan), beberapa asam amino diubah menjadi asam amino lain, kemudian protein disintesis kembali (juga dengan partisipasi enzim), yaitu. tubuh terus diperbarui. Beberapa protein (kolagen kulit dan rambut) tidak diperbarui; tubuh terus menerus kehilangan protein tersebut dan sebagai gantinya mensintesis protein baru. Protein sebagai sumber makanan menjalankan dua fungsi utama: memasok tubuh dengan bahan pembangun untuk sintesis molekul protein baru dan, di samping itu, memasok energi (sumber kalori) bagi tubuh.

Mamalia karnivora (termasuk manusia) memperoleh protein yang diperlukan dari makanan nabati dan hewani. Tak satu pun dari protein yang diperoleh dari makanan dimasukkan ke dalam tubuh tanpa perubahan. Di saluran pencernaan, semua protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, dan darinya protein yang diperlukan untuk organisme tertentu dibangun, sedangkan dari 8 asam esensial (Tabel 1), 12 sisanya dapat disintesis di dalam tubuh jika mereka tidak disuplai dengan makanan dalam jumlah yang cukup, tetapi asam esensial harus disuplai dengan makanan tanpa henti. Tubuh menerima atom belerang dalam sistein dengan asam amino esensial metionin. Beberapa protein terurai, melepaskan energi yang diperlukan untuk mempertahankan kehidupan, dan nitrogen yang dikandungnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin. Biasanya, tubuh manusia kehilangan 25-30 g protein per hari, sehingga makanan berprotein harus selalu tersedia dalam jumlah yang dibutuhkan. Kebutuhan protein minimum harian adalah 37 g untuk pria dan 29 g untuk wanita, namun asupan yang disarankan hampir dua kali lebih tinggi. Saat mengevaluasi produk makanan, penting untuk mempertimbangkan kualitas protein. Dengan tidak adanya atau rendahnya kandungan asam amino esensial, protein dianggap bernilai rendah, sehingga protein tersebut harus dikonsumsi dalam jumlah yang lebih banyak. Jadi, protein kacang-kacangan mengandung sedikit metionin, sedangkan protein gandum dan jagung rendah lisin (keduanya asam amino esensial). Protein hewani (tidak termasuk kolagen) tergolong produk pangan lengkap. Satu set lengkap semua asam esensial mengandung kasein susu, serta keju cottage dan keju yang dibuat darinya, jadi pola makan vegetarian, jika sangat ketat, yaitu. “bebas susu” memerlukan peningkatan konsumsi kacang-kacangan, kacang-kacangan dan jamur untuk memasok tubuh dengan asam amino esensial dalam jumlah yang dibutuhkan.

Asam amino dan protein sintetik juga digunakan sebagai produk makanan, ditambahkan ke pakan yang mengandung asam amino esensial dalam jumlah kecil. Ada bakteri yang mampu mengolah dan mengasimilasi hidrokarbon minyak, dalam hal ini untuk sintesis protein yang lengkap perlu diberi makan senyawa yang mengandung nitrogen (amonia atau nitrat). Protein yang diperoleh dengan cara ini digunakan sebagai pakan ternak dan unggas. Satu set enzim - karbohidrat - sering ditambahkan ke pakan hewan peliharaan, yang mengkatalisis hidrolisis komponen makanan karbohidrat yang sulit terurai (dinding sel tanaman biji-bijian), sehingga makanan nabati lebih diserap sepenuhnya.

Mikhail Levitsky

PROTEIN (pasal 2)

(protein), suatu kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen makhluk hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Kebanyakan protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga merupakan protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya dengan menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein termasuk antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang mampu merespon pengaruh luar (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor pada indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan pada membran sel melakukan fungsi pengaturan.

Pada paruh pertama abad ke-19. banyak ahli kimia, dan di antaranya terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein mewakili kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari bahasa Yunani protos - pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder.

PROPERTI FISIK

Protein berwarna putih dalam keadaan padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali jika protein tersebut membawa sejenis gugus kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan dalam air sangat bervariasi antar protein. Hal ini juga berubah tergantung pada pH dan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga dimungkinkan untuk memilih kondisi di mana satu protein akan mengendap secara selektif dengan adanya protein lain. Metode "salting out" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering kali mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar - dari beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan dengan kecepatan yang berbeda. Karena adanya gugus bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan berbeda dan dalam medan listrik. Ini adalah dasar dari elektroforesis, suatu metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Protein juga dimurnikan dengan kromatografi.

SIFAT KIMIA

Struktur.

Protein adalah polimer, mis. molekul yang dibangun seperti rantai dari unit monomer atau subunit yang berulang, yang perannya dimainkan oleh asam alfa amino. Rumus umum asam amino

di mana R adalah atom hidrogen atau gugus organik tertentu.

Sebuah molekul protein (rantai polipeptida) hanya dapat terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Penggabungan asam amino dalam suatu rantai dimungkinkan karena masing-masing asam amino mempunyai dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino basa, NH2, dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua gugus ini terikat pada atom karbon-a. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan Amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantainya dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti terlihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dipecah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis terjadi secara spontan, dan energi diperlukan untuk menghubungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amino (atau gugus imida serupa pada asam amino prolin) terdapat pada semua asam amino, namun perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugusnya, atau “rantai samping”. yang ditandai di atas dengan huruf R. Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti asam amino glisin, dan beberapa gugus besar, seperti histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimia, sedangkan rantai samping lainnya sangat reaktif.

Ribuan asam amino berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino berbeda terdapat di alam, namun hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin , metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer - sistin). Benar, beberapa protein mengandung asam amino lain selain dua puluh asam amino yang biasa terdapat, tetapi asam amino tersebut terbentuk sebagai hasil modifikasi salah satu dari dua puluh asam amino yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.

Aktivitas optik.

Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang terikat pada atom karbon α. Dari sudut pandang geometri, empat kelompok berbeda dapat dilekatkan dengan dua cara, dan oleh karena itu ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang saling berhubungan seperti suatu benda dengan bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Konfigurasi yang satu disebut kidal, atau kidal (L), dan konfigurasi lainnya disebut kidal, atau dekstrorotatori (D), karena kedua isomer tersebut berbeda dalam arah putaran bidang cahaya terpolarisasi. Hanya asam L-amino yang ditemukan dalam protein (pengecualiannya adalah glisin; ia hanya dapat ditemukan dalam satu bentuk karena dua dari empat gugusnya sama), dan semuanya aktif secara optik (karena hanya ada satu isomer). Asam D-amino jarang ditemukan di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.

Urutan asam amino.

Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, melainkan dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda dapat membuat sejumlah besar protein berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf-huruf alfabet.

Di masa lalu, penentuan urutan asam amino suatu protein seringkali memerlukan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang memakan banyak tenaga, meskipun telah diciptakan perangkat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menyimpulkan urutan asam amino protein dari gen tersebut. Sampai saat ini, rangkaian asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang diuraikan biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks.

Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Namun seringkali, atom logam atau senyawa kimia tertentu yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein seperti ini disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang menentukan warna merahnya dan memungkinkannya bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein paling kompleks menunjukkan sifat gugus yang terikat: glikoprotein mengandung gula, lipoprotein mengandung lemak. Jika aktivitas katalitik suatu enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali vitamin berperan sebagai kelompok prostetik atau menjadi bagian dari kelompok prostetik. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein di retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier.

Yang penting bukanlah rangkaian asam amino dari protein itu sendiri (struktur primer), melainkan cara penyusunannya dalam ruang. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen teratur, yang memberikan bentuk heliks atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, muncul bentuk kompak dari tatanan berikutnya - struktur tersier protein. Di sekitar ikatan yang menahan unit monomer rantai, rotasi dengan sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangatlah besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, ia tampak "bernafas" - ia berfluktuasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Sirkuit dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk menghasilkan kerja) minimal, seperti halnya pegas yang dilepaskan hanya memampatkan ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali satu bagian rantai terikat erat satu sama lain melalui ikatan disulfida (–S–S–) antara dua residu sistein. Inilah sebabnya mengapa sistein memainkan peran yang sangat penting di antara asam amino.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga struktur tersier suatu protein masih belum dapat dihitung, meskipun urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai sedikit terlipat yang terletak di dekatnya membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi yang lebih besar - serat. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantainya digulung menjadi globule, seperti benang dalam bola. Energi bebas dengan konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik (“menolak air”) tersembunyi di dalam globul, dan asam amino hidrofilik (“menarik air”) ada di permukaannya.

Banyak protein merupakan kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuaterner protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural, karena konfigurasi liniernya, membentuk serat yang memiliki kekuatan tarik sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk melakukan interaksi spesifik dengan senyawa lain. Pada permukaan globul, ketika rantai disusun dengan benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul di mana gugus kimia reaktif berada. Jika protein adalah suatu enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari suatu zat memasuki rongga tersebut, seperti halnya kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron suatu molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di dalam rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga tempat berbagai zat asing berikatan sehingga tidak berbahaya. Model “gembok dan kunci”, yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan kita memahami kekhususan enzim dan antibodi, yaitu kemampuannya untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme.

Protein yang menjalankan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda sehingga memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Namun keduanya agak berbeda dalam urutan asam aminonya. Ketika spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino pada posisi tertentu digantikan oleh mutasi oleh asam amino lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dihilangkan melalui seleksi alam, namun mutasi yang menguntungkan atau setidaknya netral mungkin tetap ada. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan pada proteinnya.

Beberapa protein berubah relatif cepat, sementara yang lain sangat kekal. Yang terakhir ini mencakup, misalnya, sitokrom c, enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, tetapi pada sitokrom c gandum, hanya 38% asam aminonya yang berbeda. Bahkan ketika membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokrom c (perbedaannya mempengaruhi 65% asam amino) masih dapat diperhatikan, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (keluarga), yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi.

Molekul protein yang disintesis, ketika dilipat, memperoleh konfigurasi karakteristiknya. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, ​​dengan paparan pelarut organik, dan bahkan dengan hanya mengocok larutan sampai muncul gelembung di permukaannya. Protein yang dimodifikasi dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh protein terdenaturasi yang terkenal adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino mampu melakukan renaturasi, mis. mendapatkan kembali konfigurasi aslinya. Namun sebagian besar protein hanya berubah menjadi kumpulan rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitasnya yang ekstrim terhadap denaturasi. Sifat protein ini berguna dalam pengawetan makanan: suhu tinggi mengubah sifat enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati.

SINTESIS PROTEIN

Untuk mensintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu menggabungkan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan untuk menentukan asam amino mana yang harus digabungkan. Karena terdapat ribuan jenis protein di dalam tubuh dan masing-masing protein rata-rata terdiri dari beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana rekaman disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen.

Aktivasi enzim.

Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim disintesis pertama kali sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino di salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti trypsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim-enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghilangan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk satu rantai, yang disebut. proinsulin. Bagian tengah rantai ini kemudian dilepas, dan sisa fragmennya berikatan membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah gugus kimia tertentu menempel pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga memerlukan enzim.

Sirkulasi metabolisme.

Setelah memberi makan asam amino hewani yang diberi label isotop radioaktif karbon, nitrogen, atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan di dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan sedikit pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino dan kemudian disintesis kembali.

Beberapa protein terurai ketika sel mati dan dihancurkan. Hal ini terjadi sepanjang waktu, misalnya pada sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein dibandingkan sintesisnya. Namun jelas bahwa pemecahannya melibatkan enzim proteolitik yang mirip dengan enzim yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh berbagai protein bervariasi - dari beberapa jam hingga beberapa bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun seiring waktu, beberapa sifat-sifatnya berubah, khususnya elastisitas, dan karena tidak diperbarui, hal ini menyebabkan perubahan tertentu yang berkaitan dengan usia, seperti munculnya kerutan pada kulit.

Protein sintetik.

Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, namun asam amino tersebut digabungkan secara tidak teratur, sehingga produk polimerisasi tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, asam amino dapat digabungkan dalam urutan tertentu, yang memungkinkan diperolehnya beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino yang dapat diperoleh. Lebih disukai daripada mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari suatu gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan produk yang diinginkan dalam jumlah besar melalui replikasi. Namun metode ini juga mempunyai kelemahan.

PROTEIN DAN GIZI

Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino tersebut dapat digunakan kembali untuk mensintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri dapat terurai, sehingga tidak dapat digunakan kembali sepenuhnya. Jelas juga bahwa selama pertumbuhan, kehamilan dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi pemecahannya. Tubuh terus menerus kehilangan sejumlah protein; Ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk mensintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan.

Sumber asam amino.

Tumbuhan hijau mensintesis 20 asam amino yang ditemukan dalam protein dari CO2, air dan amonia atau nitrat. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau sejenisnya) dan nitrogen tetap, namun gula pada akhirnya dipasok oleh tumbuhan hijau. Hewan memiliki kemampuan terbatas untuk mensintesis asam amino; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, asam amino diserap, dan darinya protein yang menjadi ciri khas organisme tertentu dibangun. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, beberapa antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam aliran darah janin, dan melalui ASI (terutama pada hewan ruminansia) dapat ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.

Kebutuhan protein.

Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini bergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Kebutuhan akan energi adalah yang utama. Ini berarti bahwa ketika makanan mengandung sedikit karbohidrat dan lemak, protein makanan digunakan bukan untuk sintesis proteinnya sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Selama puasa berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri digunakan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika karbohidrat dalam makanan cukup, maka konsumsi protein bisa dikurangi.

Keseimbangan nitrogen.

Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang terkandung dalam protein dipecah, nitrogen yang dikandungnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin dan (pada tingkat lebih rendah) melalui tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, yaitu. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit dari jumlah yang diterima, yaitu. saldonya positif. Jika makanan kekurangan protein, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi tidak ada protein di dalamnya, tubuh akan menghemat protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein terjadi dengan efisiensi setinggi mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih dikeluarkan melalui urin dan sebagian melalui feses. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama puasa protein dapat menjadi ukuran kekurangan protein harian. Wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, keseimbangan nitrogen dapat dipulihkan. Namun ternyata tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga diperlukan beberapa protein tambahan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi jumlah yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Asam amino berlebih hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lipat jumlah protein yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun dalam kebanyakan kasus, penggunaan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat karena jumlah karbohidrat tertentu dapat menghasilkan lebih banyak kalori dibandingkan jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, orang memperoleh kalori dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimal.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk produk non-protein, maka jumlah minimum protein untuk menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Protein sebanyak itu terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; 50 hingga 70 g dianjurkan.

Asam amino esensial.

Sampai saat ini, protein dianggap sebagai satu kesatuan. Sedangkan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Tubuh hewan sendiri mampu mensintesis beberapa asam amino. Mereka disebut dapat diganti karena tidak harus ada dalam makanan - yang penting adalah keseluruhan pasokan protein sebagai sumber nitrogen mencukupi; kemudian, jika terdapat kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang jumlahnya berlebih. Sisanya, asam amino “esensial” tidak dapat disintesis dan harus disuplai ke tubuh melalui makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin diklasifikasikan sebagai asam amino esensial karena tidak diproduksi dalam jumlah yang cukup pada bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang dalam masa pertumbuhan. Di sisi lain, beberapa asam amino dari makanan ini mungkin tidak diperlukan oleh orang dewasa. orang.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein.

Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling banyak kekurangannya. Mari kita ilustrasikan hal ini dengan sebuah contoh. Protein dalam tubuh kita rata-rata mengandung sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan tersebut mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan terdapat cukup asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein tidak lengkap ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 gramnya hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino harus ada pada saat yang sama, efek dari asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya ada. masuk ke dalam tubuh secara bersamaan.

Rata-rata komposisi sebagian besar protein hewani mendekati rata-rata komposisi protein tubuh manusia, sehingga kecil kemungkinan kita akan mengalami kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun dalam hal ini lebih baik daripada gelatin, juga miskin asam amino esensial; Mereka sangat rendah lisin dan triptofan. Namun demikian, pola makan vegetarian murni tidak dapat dianggap berbahaya sama sekali, kecuali jika pola makan tersebut mengonsumsi protein nabati dalam jumlah yang sedikit lebih banyak, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Tumbuhan mengandung protein paling banyak pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.

Protein sintetis dalam makanan.

Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetik atau protein kaya asam amino ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, nilai gizi protein jagung dapat ditingkatkan secara signifikan, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lainnya adalah menumbuhkan bakteri atau ragi pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat dijadikan sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi manusia. Metode ketiga yang banyak digunakan menggunakan fisiologi ruminansia. Pada hewan ruminansia, pada bagian awal lambung disebut. Rumen dihuni oleh bakteri dan protozoa dalam bentuk khusus yang mengubah protein nabati yang tidak lengkap menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan kemudian, setelah dicerna dan diserap, diubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa sintetis murah yang mengandung nitrogen, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang lebih banyak terdapat dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari seluruh nitrogen dalam pakan ternak dapat berbentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis kimiawi protein.

Tupai- senyawa organik dengan berat molekul tinggi yang terdiri dari residu asam α-amino.

DI DALAM komposisi protein termasuk karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, belerang. Beberapa protein membentuk kompleks dengan molekul lain yang mengandung fosfor, besi, seng, dan tembaga.

Protein memiliki berat molekul besar: albumin telur - 36.000, hemoglobin - 152.000, miosin - 500.000 Sebagai perbandingan: berat molekul alkohol adalah 46, asam asetat - 60, benzena - 78.

Komposisi asam amino protein

Tupai- polimer non-periodik, yang monomernya adalah asam α-amino. Biasanya, 20 jenis asam α-amino disebut monomer protein, meskipun lebih dari 170 di antaranya ditemukan di sel dan jaringan.

Tergantung pada apakah asam amino dapat disintesis dalam tubuh manusia dan hewan lain, ada: asam amino nonesensial- dapat disintesis; asam amino esensial- tidak dapat disintesis. Asam amino esensial harus disuplai ke tubuh melalui makanan. Tumbuhan mensintesis semua jenis asam amino.

Tergantung pada komposisi asam aminonya, protein adalah: lengkap- mengandung seluruh rangkaian asam amino; cacat- beberapa asam amino hilang dalam komposisinya. Jika protein hanya terdiri dari asam amino, maka disebut sederhana. Jika protein mengandung, selain asam amino, komponen non-asam amino (gugus prostetik), maka disebut kompleks. Gugus prostetik dapat diwakili oleh logam (metaloprotein), karbohidrat (glikoprotein), lipid (lipoprotein), asam nukleat (nukleoprotein).

Semua mengandung asam amino: 1) gugus karboksil (-COOH), 2) gugus amino (-NH 2), 3) radikal atau gugus R (sisa molekul). Struktur radikal berbeda untuk berbagai jenis asam amino. Tergantung pada jumlah gugus amino dan gugus karboksil yang termasuk dalam asam amino, mereka dibedakan: asam amino netral memiliki satu gugus karboksil dan satu gugus amino; asam amino basa memiliki lebih dari satu gugus amino; asam amino yang bersifat asam mempunyai lebih dari satu gugus karboksil.

Asam amino adalah senyawa amfoter, karena dalam larutan mereka dapat bertindak sebagai asam dan basa. Dalam larutan air, asam amino ada dalam bentuk ionik yang berbeda.

Ikatan peptida

Peptida- zat organik yang terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida.

Pembentukan peptida terjadi sebagai akibat dari reaksi kondensasi asam amino. Ketika gugus amino dari satu asam amino berinteraksi dengan gugus karboksil asam amino lainnya, terjadi ikatan kovalen nitrogen-karbon di antara keduanya, yang disebut peptida. Tergantung pada jumlah residu asam amino yang termasuk dalam peptida, ada dipeptida, tripeptida, tetrapeptida dll. Pembentukan ikatan peptida dapat terjadi berkali-kali. Hal ini mengarah pada pembentukan polipeptida. Di salah satu ujung peptida terdapat gugus amino bebas (disebut ujung-N), dan di ujung lainnya terdapat gugus karboksil bebas (disebut ujung-C).

Organisasi spasial molekul protein

Kinerja fungsi spesifik tertentu oleh protein bergantung pada konfigurasi spasial molekulnya; selain itu, secara energetik tidak menguntungkan bagi sel untuk menyimpan protein dalam bentuk terbuka, dalam bentuk rantai, oleh karena itu rantai polipeptida mengalami pelipatan, memperoleh a struktur tiga dimensi tertentu, atau konformasi. Ada 4 level organisasi spasial protein.

Struktur protein primer- urutan susunan residu asam amino pada rantai polipeptida penyusun molekul protein. Ikatan antar asam amino merupakan ikatan peptida.

Jika suatu molekul protein hanya terdiri dari 10 residu asam amino, maka jumlah varian molekul protein yang mungkin secara teoritis berbeda dalam urutan pergantian asam amino adalah 10 20. Memiliki 20 asam amino, Anda dapat membuat kombinasi yang lebih beragam. Sekitar sepuluh ribu protein berbeda telah ditemukan di dalam tubuh manusia, yang berbeda satu sama lain dan dari protein organisme lain.

Struktur utama molekul proteinlah yang menentukan sifat molekul protein dan konfigurasi spasialnya. Penggantian hanya satu asam amino dengan asam amino lain dalam rantai polipeptida menyebabkan perubahan sifat dan fungsi protein. Misalnya, penggantian asam amino glutamat keenam dengan valin pada subunit β hemoglobin menyebabkan fakta bahwa molekul hemoglobin secara keseluruhan tidak dapat menjalankan fungsi utamanya - transportasi oksigen; Dalam kasus seperti itu, orang tersebut menderita penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Struktur sekunder- pelipatan rantai polipeptida yang teratur menjadi spiral (terlihat seperti pegas yang memanjang). Putaran heliks tersebut diperkuat oleh ikatan hidrogen yang timbul antara gugus karboksil dan gugus amino. Hampir semua gugus CO dan NH berperan dalam pembentukan ikatan hidrogen. Mereka lebih lemah dari peptida, namun, diulang berkali-kali, memberikan stabilitas dan kekakuan pada konfigurasi ini. Pada tingkat struktur sekunder terdapat protein: fibroin (sutra, jaring laba-laba), keratin (rambut, kuku), kolagen (tendon).

Struktur tersier- pengepakan rantai polipeptida menjadi butiran-butiran yang dihasilkan dari pembentukan ikatan kimia (hidrogen, ionik, disulfida) dan pembentukan interaksi hidrofobik antara radikal residu asam amino. Peran utama dalam pembentukan struktur tersier dimainkan oleh interaksi hidrofilik-hidrofobik. Dalam larutan berair, radikal hidrofobik cenderung bersembunyi dari air, berkelompok di dalam globul, sedangkan radikal hidrofilik, akibat hidrasi (interaksi dengan dipol air), cenderung muncul di permukaan molekul. Pada beberapa protein, struktur tersier distabilkan oleh ikatan kovalen disulfida yang terbentuk antara atom belerang dari dua residu sistein. Pada tingkat struktur tersier terdapat enzim, antibodi, dan beberapa hormon.

Struktur Kuarter karakteristik protein kompleks yang molekulnya dibentuk oleh dua atau lebih butiran. Subunit ditahan dalam molekul melalui interaksi ionik, hidrofobik, dan elektrostatik. Kadang-kadang, selama pembentukan struktur kuaterner, ikatan disulfida terjadi antar subunit. Protein yang paling banyak dipelajari dengan struktur kuaterner adalah hemoglobin. Ini dibentuk oleh dua subunit α (141 residu asam amino) dan dua subunit β (146 residu asam amino). Terkait dengan setiap subunit adalah molekul heme yang mengandung besi.

Jika karena alasan tertentu konformasi spasial protein menyimpang dari normal, protein tersebut tidak dapat menjalankan fungsinya. Misalnya, penyebab “penyakit sapi gila” (ensefalopati spongiform) adalah konformasi abnormal prion, protein permukaan sel saraf.

Sifat-sifat protein

Komposisi asam amino dan struktur molekul protein menentukannya properti. Protein menggabungkan sifat basa dan asam, ditentukan oleh radikal asam amino: semakin asam asam amino dalam suatu protein, semakin besar sifat asamnya. Kemampuan menyumbang dan menambah H+ ditentukan sifat penyangga protein; Salah satu buffer yang paling kuat adalah hemoglobin dalam sel darah merah, yang menjaga pH darah pada tingkat yang konstan. Ada protein larut (fibrinogen), dan ada protein tidak larut yang menjalankan fungsi mekanis (fibroin, keratin, kolagen). Ada protein yang aktif secara kimia (enzim), ada protein yang tidak aktif secara kimia yang tahan terhadap berbagai kondisi lingkungan, dan ada pula yang sangat tidak stabil.

Faktor eksternal (panas, radiasi ultraviolet, logam berat dan garamnya, perubahan pH, radiasi, dehidrasi)

dapat menyebabkan terganggunya organisasi struktural molekul protein. Proses hilangnya konformasi tiga dimensi yang melekat pada molekul protein tertentu disebut denaturasi. Penyebab terjadinya denaturasi adalah putusnya ikatan yang menstabilkan struktur protein tertentu. Pada awalnya, ikatan yang paling lemah akan putus, dan seiring dengan semakin ketatnya kondisi, maka ikatan yang lebih kuat pun akan putus. Oleh karena itu, pertama-tama struktur kuaterner, kemudian struktur tersier dan sekunder hilang. Perubahan konfigurasi spasial menyebabkan perubahan sifat protein dan, sebagai akibatnya, protein tidak dapat menjalankan fungsi biologis bawaannya. Jika denaturasi tidak disertai dengan kerusakan struktur primer, maka hal itu mungkin terjadi dapat dibalik, dalam hal ini, terjadi pemulihan sendiri karakteristik konformasi protein. Misalnya, protein reseptor membran mengalami denaturasi seperti itu. Proses pemulihan struktur protein setelah denaturasi disebut renaturasi. Jika pemulihan konfigurasi spasial protein tidak mungkin dilakukan, maka disebut denaturasi tidak dapat diubah.

Fungsi protein

Enzim

Enzim, atau enzim, adalah kelas protein khusus yang merupakan katalis biologis. Berkat enzim, reaksi biokimia terjadi dengan kecepatan luar biasa. Laju reaksi enzimatik puluhan ribu kali (dan terkadang jutaan) lebih tinggi daripada laju reaksi yang melibatkan katalis anorganik. Zat yang menjadi tempat kerja enzim disebut substrat.

Enzim adalah protein globular, fitur struktural enzim dapat dibagi menjadi dua kelompok: sederhana dan kompleks. Enzim sederhana adalah protein sederhana, yaitu hanya terdiri dari asam amino. Enzim kompleks adalah protein kompleks, mis. Selain bagian protein, mereka mengandung kelompok yang bersifat non-protein - kofaktor. Beberapa enzim menggunakan vitamin sebagai kofaktor. Molekul enzim mengandung bagian khusus yang disebut pusat aktif. Pusat aktif- bagian kecil dari enzim (dari tiga hingga dua belas residu asam amino), di mana terjadi pengikatan substrat atau substrat untuk membentuk kompleks enzim-substrat. Setelah reaksi selesai, kompleks enzim-substrat terurai menjadi enzim dan produk reaksi. Beberapa enzim memiliki (kecuali aktif) pusat alosterik- area di mana pengatur kecepatan enzim dipasang ( enzim alosterik).

Reaksi katalisis enzimatik dicirikan oleh: 1) efisiensi tinggi, 2) selektivitas dan arah kerja yang ketat, 3) spesifisitas substrat, 4) regulasi yang halus dan tepat. Spesifisitas substrat dan reaksi katalisis enzimatik dijelaskan oleh hipotesis E. Fischer (1890) dan D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipotesis kunci-kunci) menyarankan bahwa konfigurasi spasial pusat aktif enzim dan substrat harus sesuai satu sama lain. Substrat dibandingkan dengan “kunci”, enzim dengan “gembok”.

D. Koshland (hipotesis sarung tangan) menyarankan bahwa korespondensi spasial antara struktur substrat dan pusat aktif enzim tercipta hanya pada saat interaksinya satu sama lain. Hipotesis ini disebut juga hipotesis korespondensi yang diinduksi.

Laju reaksi enzimatik bergantung pada: 1) suhu, 2) konsentrasi enzim, 3) konsentrasi substrat, 4) pH. Perlu ditekankan bahwa karena enzim adalah protein, aktivitasnya paling tinggi dalam kondisi fisiologis normal.

Kebanyakan enzim hanya dapat bekerja pada suhu antara 0 dan 40°C. Dalam batas ini, laju reaksi meningkat kira-kira 2 kali lipat setiap kenaikan suhu 10 °C. Pada suhu di atas 40°C, protein mengalami denaturasi dan aktivitas enzim menurun. Pada suhu mendekati titik beku, enzim menjadi tidak aktif.

Dengan bertambahnya jumlah substrat, laju reaksi enzimatik meningkat hingga jumlah molekul substrat sama dengan jumlah molekul enzim. Dengan peningkatan lebih lanjut dalam jumlah substrat, kecepatannya tidak akan meningkat, karena pusat aktif enzim sudah jenuh. Peningkatan konsentrasi enzim menyebabkan peningkatan aktivitas katalitik, karena lebih banyak molekul substrat yang mengalami transformasi per satuan waktu.

Untuk setiap enzim, terdapat nilai pH optimal yang menunjukkan aktivitas maksimum (pepsin - 2.0, amilase ludah - 6.8, lipase pankreas - 9.0). Pada nilai pH yang lebih tinggi atau lebih rendah, aktivitas enzim menurun. Dengan perubahan pH yang tiba-tiba, enzim mengalami denaturasi.

Kecepatan kerja enzim alosterik diatur oleh zat yang menempel pada pusat alosterik. Jika zat tersebut mempercepat suatu reaksi maka disebut aktivator, jika mereka melambat - penghambat.

Klasifikasi enzim

Menurut jenis transformasi kimia yang dikatalisisnya, enzim dibagi menjadi 6 kelas:

1. oksireduktase(transfer atom hidrogen, oksigen atau elektron dari satu zat ke zat lain - dehidrogenase),
2. transferase(pemindahan gugus metil, asil, fosfat atau amino dari satu zat ke zat lain - transaminase),
3. hidrolase(reaksi hidrolisis di mana dua produk terbentuk dari substrat - amilase, lipase),
4. liase(penambahan non-hidrolitik pada substrat atau pelepasan sekelompok atom darinya, dalam hal ini ikatan C-C, C-N, C-O, C-S dapat diputus - dekarboksilase),
5. isomerase(penataan ulang intramolekul - isomerase),
6. ligase(hubungan dua molekul sebagai hasil pembentukan ikatan C-C, C-N, C-O, C-S - sintetase).

Kelas pada gilirannya dibagi lagi menjadi subkelas dan subsubkelas. Dalam klasifikasi internasional saat ini, setiap enzim memiliki kode tertentu, terdiri dari empat angka yang dipisahkan oleh titik. Angka pertama adalah kelas, yang kedua adalah subkelas, yang ketiga adalah subsubkelas, yang keempat adalah nomor urut enzim pada subkelas tersebut, misalnya kode arginase adalah 3.5.3.1.

Pergi ke kuliah nomor 2"Struktur dan fungsi karbohidrat dan lipid"

Pergi ke kuliah nomor 4"Struktur dan fungsi asam nukleat ATP"

Mineral

Golongan unsur makro meliputi unsur yang kandungan bahan keringnya bervariasi antara nּ10 -2 sampai nּ10%. Yaitu C, O, H, N, S dan P yang merupakan bagian dari komposisi molekul zat dasar dan Ca, Na, Cl, K, Mg yang merupakan bagian dari jaringan penyangga, darah, getah bening dan jaringan lainnya.

Golongan unsur ultramikro meliputi unsur yang kandungannya di bawah nּ10 -5% (Sb, Hg, Bi, Pb, dan lain-lain).

Telah ditetapkan bahwa sebagian besar unsur bersifat biogenik, sangat penting untuk memastikan perkembangan normal proses kehidupan biokimia, dan unsur biogenik yang paling penting termasuk dalam IV (C); Golongan V (W, P) dan VI (O, S) pada tabel periodik. Unsur golongan VII (Cl, J, Mn) dan VIII (Fe, Co) terlibat dalam pembentukan zat dengan nilai biologis tinggi.

Komposisi unsur mikro bahan baku tergantung pada habitat atau pertumbuhannya. Tergantung pada konsentrasi unsur-unsur individu dalam lingkungan dan makanan, ketersediaannya, serta pada kemampuan selektif masing-masing spesies organisme, tingkat penggunaan unsur-unsur individu selama proses asimilasi juga berubah.

Tupai

Dari zat organik yang menyusun organisme hidup, yang paling penting secara biologis dan strukturnya paling kompleks adalah protein. Hampir semua manifestasi kehidupan (pencernaan, lekas marah, kontraktilitas, pertumbuhan dan reproduksi, pergerakan, metabolisme, dll) berhubungan dengan zat protein. Protein memainkan peran penting baik dalam pembangunan makhluk hidup maupun dalam pelaksanaan proses vitalnya.

Katalis spesifik yang bersifat protein - enzim - mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh. Berbagai senyawa protein melakukan fungsi transportasi, memasok oksigen dan nutrisi ke tubuh. Pemecahan 1 g protein menjadi produk akhir memberi tubuh energi sebesar 4,27 kkal.

Bila dipanaskan, protein yang diisolasi dari organ dan jaringan menghasilkan endapan berwarna putih dan mempunyai sifat fisik yang sama dengan putih telur ayam. Itu sebabnya mereka mulai disebut tupai. Sinonim dari kata "protein" adalah kata "protein" (dari bahasa Yunani "proteus" - pertama, utama).

Protein adalah polimer dengan berat molekul tinggi dari berbagai asam amino. Pada Gambar. 1 menunjukkan rumus berbagai asam amino.

Gambar.1. Rumus beberapa asam amino.

Asam amino dibagi menjadi 2 kelompok besar: tergantikan dan esensial. Sebagian besar asam amino terbentuk di dalam tubuh hewan dan manusia sebagai hasil hidrolisis protein makanan dan biosintesis. Tapi setidaknya delapan asam amino tidak disintesis di dalam tubuh. Ini adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, lisin, fenilalanin, triptofan dan metionin, yang disebut esensial. Protein yang kekurangan satu atau lebih asam amino ini disebut defisiensi biologis. Protein hewani, termasuk protein akuatik, mengandung semua asam amino esensial.

Asam amino penyusun protein dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida yang terbentuk antara gugus amino dari satu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lainnya. Mekanisme proses ini ditunjukkan pada Gambar. 2.

Beras. 2. Pembentukan struktur primer protein.

Polipeptida yang dihasilkan adalah dasar dari semua protein, dan urutan spesifik asam amino yang terkandung di dalamnya mencirikan struktur utama protein.

Jadi, karena makromolekul protein dibangun dari ratusan asam amino, jumlah isomernya tidak terbatas di alam, dan setiap jenis makhluk hidup dapat memiliki protein uniknya sendiri.

Rantai polipeptida, pada gilirannya, dapat digabungkan untuk membentuk struktur protein sekunder, terutama karena ikatan yang timbul antara kelompok polipeptida yang berbeda. Ini ditunjukkan secara skematis pada Gambar. 3.

a) pembentukan ikatan hidrogen

b) pembentukan a-heliks dari rantai polipeptida

Beras. 3. Skema pembentukan struktur sekunder protein.

Susunan spasial rantai polipeptida suatu molekul protein menentukan struktur tersier molekul protein.

Protein sendiri merupakan senyawa bermolekul tinggi dengan struktur kompleks yang berbeda baik dalam fungsi fisiologis maupun sifat kimianya. Protein bahan baku pangan sebagian besar berada dalam keadaan koloid - dalam bentuk gel dan sol, yang menentukan ketidakstabilan dan variabilitas sifat (denaturasi) zat protein ketika kondisi lingkungan berubah.

Ketika larutan protein diasamkan hingga pH 4,5-5,0 (misalnya, selama pengawetan), protein kehilangan kelarutannya dan mengendap (mengental). Banyak protein kehilangan kelarutannya ketika larutan dijenuhkan dengan natrium klorida (pengasinan). Khususnya, protein otot utama, yang sangat larut dalam larutan natrium klorida dengan konsentrasi 7,5-10%, diendapkan (diasinkan) ketika konsentrasinya meningkat menjadi 15%. Saat dipanaskan (saat merebus, menggoreng, memanggang), protein menggumpal (coagulate). Denaturasi termal protein dimulai pada 28-35 o C. Denaturasi protein juga terjadi selama dehidrasi (dehidrasi) sistemnya (selama pengeringan dan pembekuan).

Selama pengendapan (pengasinan, koagulasi) protein, hubungannya dengan air terganggu.

Sebagai hasil dari struktur tiga dimensi spasial, gugus aktif kimia - NH 2 - muncul di permukaan molekul protein; -COOH; - DIA. Dalam larutan air, gugus-gugus ini berada dalam keadaan terionisasi dengan muatan dengan tanda berbeda. Molekul protein memperoleh tanda dan besaran muatan yang sesuai bergantung pada rasio gugus bermuatan positif dan negatif. Muatan molekul protein bergantung pada keadaannya. Setiap perubahan dalam struktur molekul protein menyebabkan perubahan muatannya; khususnya, hilangnya muatan menyebabkan denaturasi protein. Kehadiran muatan ini juga menentukan sifat hidrasi protein. Misalnya, molekul air menempel pada molekul protein bermuatan positif dengan ujung bermuatan negatif, dan suatu struktur terbentuk, yang pusatnya adalah molekul protein, dan di sekelilingnya terdapat cangkang monomolekul air. Karena semua ujung molekul air yang bermuatan negatif menghadap molekul protein, muatan yang sama tetap berada pada permukaan struktur protein-air. Kelompok molekul air baru, dll., pada gilirannya menempel pada permukaan ini. Dalam hal ini, lapisan hidrasi yang terikat secara elektrostatis terbentuk di sekitar setiap molekul protein. Kekuatan pengikatan protein menurun sebanding dengan kuadrat jarak dari pusat, yaitu. dari molekul protein, dan pada jarak yang cukup jauh pada skala ukuran molekul, ikatan ini sangat kecil sehingga gerakan termal molekul mencegah aksi gaya elektrostatis. Hal ini membatasi jumlah air yang ditahan oleh permukaan protein.

Menurut pandangan yang ada, jaringan protein dapat dianggap sebagai badan koloid koloid dan berpori kapiler dengan struktur yang sangat kompleks, yang dasarnya adalah jaringan struktural protein dalam keadaan bengkak, mengandung larutan kental yang mengandung protein larut dan nitrogen lainnya dan zat mineral yang mempunyai sifat hidrofilik. Dalam hal ini, sebagian air yang termasuk dalam jaringan otot ditahan dengan kuat oleh protein jaringan struktural, serta oleh molekul protein terlarut dan zat hidrofilik lainnya.

Selain air yang tertahan oleh medan gaya pada permukaan luar dan dalam partikel protein, jaringan otot juga mengandung air yang tertahan secara osmotik dan oleh gaya ikatan mekanis (air tertahan kapiler). Air ini ditemukan dalam cairan (larutan) yang mengandung berbagai zat nitrogen dan organik serta garam mineral, tertutup dalam sel tertutup (mikropori) di dalam struktur protein dan mikro dan makrokapiler yang menembus yang terakhir. Menurut data yang tersedia dalam literatur, 1 g protein mengikat rata-rata 0,3 g air selama hidrasi.

Semua metode pemrosesan dan mode teknologi ditujukan untuk mengubah air dalam jaringan bahan mentah (menjenuhkannya dengan garam, mengubahnya menjadi es, memanaskannya hingga suhu mendekati titik didih, penguapan). Perubahan energi internal air menyebabkan terganggunya keadaan keseimbangan antara protein dan air, yang membentuk cangkang hidrasi. Molekul protein bereaksi terhadap hal ini dengan menata ulang strukturnya sendiri dan, karenanya, mengubah jumlah muatannya. Ketika perubahan ini mengakibatkan penurunan tajam atau hilangnya muatan sama sekali, terjadi denaturasi protein.

Tergantung pada intensitas dan durasi pengaruh eksternal, denaturasi protein dapat bersifat reversibel, reversibel sebagian, atau ireversibel.

Kedalaman denaturasi dapat ditentukan oleh kemampuan jaringan otot untuk memulihkan hubungannya dengan air secara penuh atau sebagian.

Metode pengolahan bahan baku makanan dengan kandungan protein tinggi yang saat ini digunakan terutama menyebabkan perubahan yang dapat ditandai dengan denaturasi parsial. Diagram denaturasi molekul protein ditunjukkan pada Gambar. 4.

Beras. 4. Skema denaturasi molekul protein:

A - keadaan awal, B - awal perkembangan yang dapat dibalik, C - perkembangan lanjut yang tidak dapat diubah.

Perubahan paling khas pada protein selama denaturasi termal (suhu 70-100°C) adalah hilangnya sifat aslinya (kemampuan untuk larut dalam air, larutan garam dan alkohol), serta penurunan kemampuan untuk membengkak. .

Perubahan protein yang terkait dengan denaturasi termal lebih signifikan, semakin tinggi suhu dan durasi pemanasan, tekanan, dan dalam larutan berair, protein terdenaturasi lebih cepat daripada dalam keadaan kering.

Denaturasi protein berperan penting dalam sejumlah proses teknologi: saat memanggang roti, kembang gula, saat mengeringkan daging, ikan, sayuran, susu dan telur bubuk, saat membuat makanan kaleng, dll.

Ketika produk dibawa ke kesiapan penuh, biasanya dengan paparan suhu mendekati 100°C dalam waktu lama, protein mengalami perubahan lebih lanjut terkait dengan penghancuran makromolekulnya - hidrolisis.

Pada awal proses, produk yang mudah menguap dapat dipisahkan dari molekul protein: karbon dioksida, hidrogen sulfida, amonia, hidrogen fosfida, dan zat lain yang terlibat dalam pembentukan rasa dan aroma produk jadi. Dengan kontak yang terlalu lama dengan air dan panas, pembentukan zat nitrogen yang larut dalam air terjadi karena depolimerisasi molekul protein, yang terjadi, misalnya, selama transisi kolagen menjadi glutin.

Hidrolisis protein dapat dilakukan dengan bantuan enzim proteolitik yang digunakan untuk mengintensifkan proses teknologi tertentu (pelunakan daging keras, pembuatan adonan ragi, dll).

Isi:

Apa itu protein dan apa fungsinya dalam tubuh? Unsur apa saja yang termasuk dalam komposisinya dan apa kekhasan zat tersebut.

Protein merupakan bahan pembangun utama dalam tubuh manusia. Secara keseluruhan, zat-zat ini membentuk seperlima dari tubuh kita. Sekelompok subspesies diketahui di alam - tubuh manusia sendiri mengandung lima juta varian berbeda. Dengan partisipasinya, sel-sel terbentuk, yang dianggap sebagai komponen utama jaringan hidup tubuh. Unsur apa saja yang menyusun protein dan apa kekhasan zat tersebut?

Kehalusan komposisi

Molekul protein dalam tubuh manusia berbeda dalam struktur dan menjalankan fungsi tertentu. Dengan demikian, miosin dianggap sebagai protein kontraktil utama yang membentuk otot dan menjamin pergerakan tubuh. Ini memastikan berfungsinya usus dan pergerakan darah melalui pembuluh darah manusia. Zat yang tidak kalah pentingnya dalam tubuh adalah kreatin. Fungsi zat adalah melindungi kulit dari pengaruh negatif – radiasi, suhu, mekanik dan lain-lain. Creatine juga melindungi terhadap masuknya mikroba dari luar.

Protein mengandung asam amino. Selain itu, yang pertama ditemukan pada awal abad ke-19, dan seluruh komposisi asam amino telah diketahui para ilmuwan sejak tahun 30-an abad yang lalu. Menariknya, dari dua ratus asam amino yang ditemukan saat ini, hanya dua lusin yang membentuk jutaan protein dengan struktur berbeda.

Perbedaan utama dalam strukturnya adalah adanya radikal yang sifatnya berbeda. Selain itu, asam amino sering diklasifikasikan berdasarkan muatan listriknya. Masing-masing komponen yang dipertimbangkan memiliki karakteristik yang sama - kemampuan bereaksi dengan basa dan asam, kelarutan dalam air, dan sebagainya. Hampir semua perwakilan kelompok asam amino terlibat dalam proses metabolisme.

Mengingat komposisi protein, perlu disoroti dua kategori asam amino – nonesensial dan esensial. Mereka berbeda satu sama lain dalam kemampuannya untuk disintesis di dalam tubuh. Yang pertama diproduksi di organ-organ, yang menjamin setidaknya sebagian menutupi defisit saat ini, sedangkan yang terakhir hanya disuplai dengan makanan. Jika jumlah salah satu asam amino berkurang, hal ini menyebabkan gangguan dan terkadang kematian.

Protein yang mengandung satu set asam amino lengkap disebut “lengkap secara biologis”. Zat tersebut merupakan bagian dari makanan hewani. Beberapa perwakilan tanaman, seperti buncis, kacang polong, dan kedelai, juga dianggap sebagai pengecualian yang berguna. Parameter utama yang digunakan untuk menilai manfaat suatu produk adalah nilai biologisnya. Jika kita menganggap susu sebagai bahan dasarnya ( 100% ), maka untuk ikan atau daging parameter ini akan menjadi sama dengan 95, untuk nasi – 58 , roti (hanya gandum hitam) – 74 dan seterusnya.

Asam amino esensial yang menyusun protein terlibat dalam sintesis sel dan enzim baru, sehingga memenuhi kebutuhan plastik dan digunakan sebagai sumber energi utama. Protein mengandung unsur-unsur yang mampu bertransformasi, yaitu proses dekarboksilasi dan transaminasi. Reaksi yang disebutkan di atas melibatkan dua kelompok asam amino (karboksil dan amina).

Putih telur dianggap paling berharga dan bermanfaat bagi tubuh, struktur dan sifatnya sangat seimbang. Inilah sebabnya mengapa persentase asam amino dalam suatu produk hampir selalu digunakan sebagai dasar perbandingan.

Telah disebutkan di atas bahwa protein terdiri dari asam amino, dan perwakilan independen memainkan peran utama. Berikut beberapa di antaranya:

• Histidin- elemen yang diperoleh pada tahun 1911. Fungsinya ditujukan untuk menormalkan kerja refleks terkondisi. Histidin berperan sebagai sumber pembentukan histamin, mediator utama sistem saraf pusat yang terlibat dalam transmisi sinyal ke berbagai bagian tubuh. Jika sisa asam amino ini berkurang di bawah normal, produksi hemoglobin di sumsum tulang manusia akan tertekan.
• Valin- suatu zat yang ditemukan pada tahun 1879, tetapi akhirnya diuraikan hanya 27 tahun kemudian. Jika kurang, koordinasi terganggu dan kulit menjadi sensitif terhadap rangsangan luar.
• Tirosin(1846). Protein terdiri dari banyak asam amino, tetapi asam amino ini memainkan salah satu fungsi utama. Tirosinlah yang dianggap sebagai prekursor utama senyawa berikut - fenol, tiramin, kelenjar tiroid, dan lainnya.
• Metionin disintesis hanya menjelang akhir tahun 20-an abad terakhir. Zat tersebut membantu sintesis kolin, melindungi hati dari pembentukan lemak berlebihan, dan memiliki efek lipotropik. Telah terbukti bahwa unsur-unsur tersebut memainkan peran penting dalam melawan aterosklerosis dan mengatur kadar kolesterol. Keunikan kimia metionin adalah ia berpartisipasi dalam produksi adrenalin dan berinteraksi dengan vitamin B.
• sistin- suatu zat yang strukturnya baru terbentuk pada tahun 1903. Fungsinya ditujukan untuk berpartisipasi dalam reaksi kimia dan proses metabolisme metionin. Sistin juga bereaksi dengan zat (enzim) yang mengandung belerang.
• triptofan– asam amino esensial yang merupakan bagian dari protein. Itu disintesis pada tahun 1907. Zat ini terlibat dalam metabolisme protein dan menjamin keseimbangan nitrogen yang optimal dalam tubuh manusia. Triptofan terlibat dalam produksi protein serum dan hemoglobin.
• Leusin– salah satu asam amino “paling awal”, yang dikenal sejak awal abad ke-19. Tindakannya ditujukan untuk membantu pertumbuhan tubuh. Kekurangan unsur tersebut menyebabkan terganggunya fungsi ginjal dan kelenjar tiroid.
• Isoleusin– elemen kunci yang terlibat dalam keseimbangan nitrogen. Para ilmuwan baru menemukan asam amino pada tahun 1890.
• Fenilalanin disintesis pada awal tahun 90-an abad ke-19. Zat tersebut dianggap sebagai dasar pembentukan hormon adrenal dan tiroid. Kekurangan unsur adalah penyebab utama ketidakseimbangan hormon.
• lisin baru diterima pada awal abad ke-20. Kekurangan zat menyebabkan penumpukan kalsium di jaringan tulang, penurunan volume otot dalam tubuh, berkembangnya anemia, dan sebagainya.

Perlu disoroti komposisi kimia protein. Hal ini tidak mengherankan, karena zat-zat yang dimaksud termasuk dalam senyawa kimia.

• karbon - 50-55%;
• oksigen – 22-23%;
• nitrogen – 16-17%;
• hidrogen – 6-7%;
• belerang – 0,4-2,5%.

Selain yang tercantum di atas, protein mencakup unsur-unsur berikut (tergantung jenisnya):

• tembaga;
• besi;
• fosfor;
• zat mikro dan makro.

Kandungan kimia dari protein yang berbeda berbeda-beda. Satu-satunya pengecualian adalah nitrogen, yang kandungannya selalu 16-17%. Oleh karena itu, kadar kandungan zat ditentukan secara tepat oleh persentase nitrogen. Proses perhitungannya adalah sebagai berikut. Para ilmuwan mengetahui bahwa 6,25 gram protein mengandung satu gram nitrogen. Untuk menentukan volume protein, kalikan saja jumlah nitrogen saat ini dengan 6,25.

Kehalusan struktur

Ketika mempertimbangkan pertanyaan tentang apa yang terbuat dari protein, ada baiknya mempelajari struktur zat ini. Menyorot:

• Struktur primer. Dasarnya adalah pergantian asam amino dalam komposisi. Jika setidaknya satu unsur dimasukkan atau “jatuh”, maka molekul baru akan terbentuk. Berkat fitur ini, jumlah total yang terakhir mencapai angka astronomi.
• Struktur sekunder. Keunikan molekul-molekul dalam protein adalah bahwa mereka tidak berada dalam keadaan memanjang, namun memiliki konfigurasi yang berbeda (terkadang kompleks). Berkat ini, kehidupan sel menjadi lebih sederhana. Struktur sekunder berbentuk spiral yang terbentuk dari putaran seragam. Dalam hal ini, belokan yang berdekatan dicirikan oleh ikatan hidrogen yang erat. Jika terjadi pengulangan berulang kali, stabilitas meningkat.
• Struktur tersier terbentuk karena kemampuan spiral tersebut untuk masuk ke dalam bola. Perlu diketahui bahwa komposisi dan struktur protein sangat bergantung pada struktur primer. Basa tersier, pada gilirannya, menjamin retensi ikatan berkualitas tinggi antara asam amino dengan muatan berbeda.
• Struktur Kuarter karakteristik beberapa protein (hemoglobin). Yang terakhir ini tidak hanya membentuk satu, tetapi beberapa rantai yang berbeda dalam struktur utamanya.

Rahasia molekul protein ada pada pola umum. Semakin tinggi tingkat strukturnya, semakin buruk ikatan kimia yang terbentuk. Dengan demikian, struktur sekunder, tersier, dan kuaterner terkena radiasi, suhu tinggi, dan kondisi lingkungan lainnya. Akibatnya seringkali terjadi pelanggaran struktur (denaturasi). Pada saat yang sama, protein sederhana, jika strukturnya berubah, mampu pulih dengan cepat. Jika suatu zat terkena pengaruh suhu negatif atau pengaruh faktor lain, maka proses denaturasinya tidak dapat diubah, dan zat itu sendiri tidak dapat direduksi.

Properti

Di atas kita membahas apa itu protein, definisi unsur-unsur ini, struktur dan masalah penting lainnya. Namun informasi tersebut tidak akan lengkap jika sifat-sifat utama zat (fisika dan kimia) tidak ditonjolkan.

Berat molekul protein – dari 10 ribu menjadi satu juta(banyak tergantung pada tipe di sini). Selain itu, mereka larut dalam air.

Perlu disoroti ciri-ciri umum protein dengan larutan koloid:

• Kemampuan bengkak. Semakin tinggi viskositas komposisi, semakin tinggi berat molekulnya.
• Difusi lambat.
• Kemampuan untuk dialisis, yaitu pembelahan gugus asam amino menjadi unsur lain dengan menggunakan membran semi permeabel. Perbedaan utama antara zat yang dimaksud adalah ketidakmampuannya melewati membran.
• Stabilitas dua faktor. Artinya protein tersebut memiliki struktur hidrofilik. Muatan suatu zat secara langsung bergantung pada komposisi proteinnya, jumlah asam amino dan sifat-sifatnya.
• Besar kecilnya masing-masing partikel adalah 1-100nm.

Selain itu, protein memiliki kemiripan tertentu dengan larutan sebenarnya. Yang utama adalah kemampuan membentuk sistem yang homogen. Dalam hal ini, proses pembentukannya terjadi secara spontan dan tidak memerlukan zat penstabil tambahan. Selain itu, larutan protein stabil secara termodinamika.

Para ilmuwan menyoroti sifat amorf khusus dari zat tersebut. Hal ini dijelaskan oleh adanya gugus amino. Jika suatu protein disajikan dalam bentuk larutan berair, maka ia mengandung campuran yang sama berbedanya - ion kationik, bipolar, dan anionik.

Juga Sifat-sifat protein antara lain:

• Kemampuan untuk bertindak sebagai buffer, yaitu bereaksi serupa terhadap asam atau basa lemah. Jadi, di dalam tubuh manusia terdapat dua jenis sistem penyangga - protein dan hemoglobin, yang terlibat dalam normalisasi tingkat homeostasis.
• Gerakan dalam medan listrik. Tergantung pada jumlah asam amino dalam protein, massa dan muatannya, kecepatan pergerakan molekul juga berubah. Fungsi ini digunakan untuk pemisahan menggunakan elektroforesis.
• Pengasinan (curah hujan terbalik). Jika ion amonium, logam alkali tanah, dan garam alkali ditambahkan ke dalam larutan protein, molekul dan ion ini akan bersaing satu sama lain untuk mendapatkan air. Terhadap latar belakang ini, cangkang hidrasi dihilangkan, dan protein tidak lagi stabil. Akibatnya, mereka mengendap. Jika Anda menambahkan volume air tertentu, cangkang hidrasi dapat dipulihkan.
• Sensitivitas terhadap pengaruh eksternal. Perlu dicatat bahwa jika terjadi pengaruh eksternal yang negatif, protein dihancurkan, yang menyebabkan hilangnya banyak sifat kimia dan fisik. Selain itu, denaturasi menyebabkan putusnya ikatan utama yang menstabilkan seluruh tingkat struktur protein (kecuali yang primer).

Ada banyak alasan terjadinya denaturasi– efek negatif asam organik, efek alkali atau ion logam berat, efek negatif urea dan berbagai zat pereduksi yang menyebabkan rusaknya jembatan tipe disulfida.

• Adanya reaksi warna dengan unsur kimia yang berbeda (tergantung komposisi asam amino). Properti ini digunakan dalam kondisi laboratorium ketika diperlukan untuk menentukan jumlah total protein.

Hasil

Protein adalah elemen kunci sel, memastikan perkembangan normal dan pertumbuhan organisme hidup. Namun, terlepas dari kenyataan bahwa para ilmuwan telah mempelajari zat tersebut, masih banyak penemuan yang akan memungkinkan kita memperoleh pemahaman lebih dalam tentang rahasia tubuh manusia dan strukturnya. Sementara itu, kita masing-masing harus mengetahui di mana protein terbentuk, apa saja ciri-cirinya dan untuk tujuan apa protein tersebut dibutuhkan.