Olbaltumvielu pamatsastāvs. Kursa darbs: Pārtikas produktu ķīmiskā sastāva elementu izpēte, izmantojot proteīnu piemēru. No kā sastāv proteīns?

Olbaltumvielu pamatīpašības ir atkarīgas no to ķīmiskās struktūras. Olbaltumvielas ir lielmolekulāri savienojumi, kuru molekulas ir veidotas no alfa aminoskābju atlikumiem, t.i. aminoskābes, kurās primārā aminogrupa un karboksilgrupa ir savienotas ar vienu un to pašu oglekļa atomu (pirmais oglekļa atoms, skaitot no karbonilgrupas).

No olbaltumvielām hidrolīzes ceļā izdala 19-32 veidu alfa aminoskābes, bet parasti iegūst 20 alfa aminoskābes (tās ir t.s. proteogēns aminoskābes). Viņu vispārējā formula:

R ir radikāls, t.i. atomu grupa aminoskābes molekulā, kas saistīta ar alfa oglekļa atomu un nepiedalās polipeptīdu ķēdes mugurkaula veidošanā.

Starp daudzu proteīnu hidrolīzes produktiem tika atrasts prolīns un hidroksiprolīns, kas satur imino grupu =NH, nevis aminogrupu H 2 N- un patiesībā ir iminoskābes, nevis aminoskābes.

Aminoskābes ir bezkrāsainas kristāliskas vielas, kas kūst un sadalās augstā temperatūrā (virs 250°C). Viegli šķīst, lielākoties, ūdenī un nešķīst ēterī un citos organiskos šķīdinātājos.

Aminoskābes vienlaikus satur divas jonizēties spējīgas grupas: karboksilgrupu, kurai ir skābas īpašības, un aminogrupu, kurai ir bāziskas īpašības, t.i. aminoskābes ir amfoteriskie elektrolīti.

Stipri skābos šķīdumos aminoskābes atrodas pozitīvi lādētu jonu veidā, bet sārmainos šķīdumos - negatīvu jonu veidā.

Atkarībā no vides pH vērtības jebkurai aminoskābei var būt vai nu pozitīvs, vai negatīvs lādiņš.

Vides pH vērtība, kurā aminoskābju daļiņas ir elektriski neitrālas, tiek apzīmēta kā to izoelektriskais punkts.

Visas no olbaltumvielām iegūtās aminoskābes, izņemot glicīnu, ir optiski aktīvas, jo tās satur asimetrisku oglekļa atomu alfa pozīcijā.

No 17 optiski aktīvajām proteīna aminoskābēm 7 raksturo polarizētā stara plaknes pa labi /+/ un 10 ar kreiso /-/ rotāciju, bet visas pieder L sērijai.

D sērijas aminoskābes ir atrastas dažos dabas savienojumos un bioloģiskos objektos (piemēram, baktērijās un antibiotikās gramicidīns un aktinomicīns). D- un L-aminoskābju fizioloģiskā nozīme ir atšķirīga. D sērijas aminoskābes, kā likums, vai nu vispār neuzsūc dzīvnieki un augi, vai arī tās uzsūcas slikti, jo dzīvnieku un augu enzīmu sistēmas ir īpaši pielāgotas L-aminoskābēm. Jāatzīmē, ka optiskos izomērus var atšķirt pēc garšas: L sērijas aminoskābes ir rūgtas vai bez garšas, un D sērijas aminoskābes ir saldas.

Visām aminoskābju grupām ir raksturīgas reakcijas, kurās piedalās aminogrupas vai karboksilgrupas, vai abas. Turklāt aminoskābju radikāļi spēj dažādi mijiedarboties. Aminoskābju radikāļi reaģē:

Sāls veidošanās;

Redoksreakcijas;

Acilēšanas reakcijas;

Esterifikācija;

amidēšana;

Fosforilēšana.

Šīs reakcijas, kas izraisa krāsainu produktu veidošanos, tiek plaši izmantotas atsevišķu aminoskābju un olbaltumvielu identificēšanai un daļēji kvantitatīvās noteikšanā, piemēram, ksantoproteīna reakcija (amidēšana), Milona reakcija (sāls veidošanās), biureta reakcija (sāls). veidošanās), ninhidrīna reakcija (oksidācija) utt.

Arī aminoskābju radikāļu fizikālās īpašības ir ļoti dažādas. Tas, pirmkārt, attiecas uz to apjomu un maksu. Aminoskābju radikāļu ķīmiskā rakstura un fizikālo īpašību daudzveidība nosaka to veidoto olbaltumvielu daudzfunkcionālās un specifiskās īpašības.

Olbaltumvielās atrodamo aminoskābju klasifikāciju var veikt pēc dažādiem kritērijiem: oglekļa skeleta struktūras, -COOH un H 2 N grupu satura utt. Visracionālākā klasifikācija ir balstīta uz aminoskābju polaritātes atšķirībām. skābie radikāļi pie pH 7, t.i. pie pH vērtības, kas atbilst intracelulāriem apstākļiem. Saskaņā ar to aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, var iedalīt četrās klasēs:

Aminoskābes ar nepolāriem radikāļiem;

Aminoskābes ar neuzlādētiem polārajiem radikāļiem;

Aminoskābes ar negatīvi lādētiem polārajiem radikāļiem;

Aminoskābes ar pozitīvi lādētiem polārajiem radikāļiem

Apskatīsim šo aminoskābju struktūru.

Aminoskābes ar nepolārām R grupām (radikāļiem)

Šajā klasē ietilpst četras alifātiskās aminoskābes (alanīns, valīns, izoleicīns, leicīns), divas aromātiskās aminoskābes (fenilalanīns, triptofāns), viena sēru saturoša aminoskābe (metionīns) un viena iminoskābe (prolīns). Šo aminoskābju kopīgā īpašība ir to zemāka šķīdība ūdenī, salīdzinot ar polārajām aminoskābēm. To struktūra ir šāda:

Alanīns (α-aminopropionskābe)

Valīns (α-aminoizovalērskābe)

Leicīns (α-aminoizokaproīnskābe)

Izoleicīns (α-amino-β-metilvalerīnskābe)

Fenilalanīns (α-amino-β-fenilpropionskābe)

Metionīns (α-amino-γ-metil-tiosviestskābe)

Prolīns (pirolidīna-α-karbonskābe)

2. Aminoskābes ar neuzlādētām polārām R grupām (radikāļiem)

Šajā klasē ietilpst viena alifātiskā aminoskābe - glicīns (glikokols), divas hidroksiaminoskābes - serīns un treonīns, viena sēru saturoša aminoskābe - cisteīns, viena aromātiskā aminoskābe - tirozīns un divi amīdi - asparagīns un glutamīns.

Šīs aminoskābes ūdenī šķīst labāk nekā aminoskābes ar nepolārām R grupām, jo ​​to polārās grupas var veidot ūdeņraža saites ar ūdens molekulām. To struktūra ir šāda:

Glicīns vai glikokols (α-aminoetiķskābe)

Serīns (α-amino-β-hidroksipropionskābe)

Treonīns (α-amino-β-hidroksisviestskābe)

Cisteīns (α-amino-β-tiopropionskābe)

Tirozīns (α-amino-β-parahidroksifenilpropionskābe)

Asparagīns

Raksta saturs

olbaltumvielas (1. pants)– bioloģisko polimēru klase, kas atrodas katrā dzīvā organismā. Piedaloties olbaltumvielām, notiek galvenie procesi, kas nodrošina organisma dzīvībai svarīgās funkcijas: elpošana, gremošana, muskuļu kontrakcijas, nervu impulsu pārnešana. Kaulu audi, āda, mati un dzīvo būtņu ragveida veidojumi sastāv no olbaltumvielām. Lielākajai daļai zīdītāju ķermeņa augšana un attīstība notiek pārtikas produktu dēļ, kas satur olbaltumvielas kā pārtikas sastāvdaļu. Olbaltumvielu loma organismā un attiecīgi to struktūra ir ļoti daudzveidīga.

Olbaltumvielu sastāvs.

Visi proteīni ir polimēri, kuru ķēdes ir saliktas no aminoskābju fragmentiem. Aminoskābes ir organiski savienojumi, kas satur savā sastāvā (saskaņā ar nosaukumu) NH 2 aminogrupu un organisko skābo grupu, t.i. karboksilgrupa, COOH grupa. No visām esošajām aminoskābēm (teorētiski iespējamo aminoskābju skaits ir neierobežots) proteīnu veidošanā piedalās tikai tās, kurām starp aminogrupu un karboksilgrupu ir tikai viens oglekļa atoms. Kopumā olbaltumvielu veidošanā iesaistītās aminoskābes var attēlot ar formulu: H 2 N–CH(R)–COOH. R grupa, kas pievienota oglekļa atomam (starp amino- un karboksilgrupām), nosaka atšķirību starp aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas. Šī grupa var sastāvēt tikai no oglekļa un ūdeņraža atomiem, bet biežāk tajā papildus C un H ir arī dažādas funkcionālas (turpmākas transformācijas spējīgas) grupas, piemēram, HO-, H 2 N- utt. opcija, kad R = H.

Dzīvu būtņu organismi satur vairāk nekā 100 dažādu aminoskābju, tomēr ne visas tiek izmantotas olbaltumvielu konstruēšanā, bet tikai 20, tā sauktās “fundamentālās”. Tabulā 1 parādīti to nosaukumi (lielākā daļa nosaukumu veidojušies vēsturiski), struktūrformula, kā arī plaši lietotais saīsinājums. Visas strukturālās formulas tabulā ir sakārtotas tā, lai galvenā aminoskābes fragments būtu labajā pusē.

No šīm divdesmit aminoskābēm (1. tabula) tikai prolīns satur NH grupu blakus karboksilgrupai COOH (NH 2 vietā), jo tas ir daļa no cikliskā fragmenta.

Astoņas aminoskābes (valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, lizīns, fenilalanīns un triptofāns), kas tabulā novietotas uz pelēka fona, tiek sauktas par neaizvietojamām, jo ​​normālai augšanai un attīstībai organismam tās pastāvīgi jāsaņem no olbaltumvielu pārtikas.

Secīgas aminoskābju savienošanās rezultātā veidojas proteīna molekula, savukārt vienas skābes karboksilgrupa mijiedarbojas ar blakus esošās molekulas aminogrupu, kā rezultātā veidojas peptīdu saite –CO–NH– un atbrīvojas ūdens molekula. Attēlā 1. attēlā parādīta secīga alanīna, valīna un glicīna kombinācija.

Rīsi. 1 AMINOKĀBJU SĒRIJAS SAVIENOŠANA proteīna molekulas veidošanās laikā. Par polimēra ķēdes galveno virzienu tika izvēlēts ceļš no H2N terminālās aminogrupas līdz COOH terminālajai karboksilgrupai.

Lai kompakti aprakstītu proteīna molekulas struktūru, tiek izmantoti polimēra ķēdes veidošanā iesaistīto aminoskābju saīsinājumi (1. tabula, trešā kolonna). Attēlā parādītais molekulas fragments. 1 ir rakstīts šādi: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Olbaltumvielu molekulas satur no 50 līdz 1500 aminoskābju atlikumiem (īsākas ķēdes sauc par polipeptīdiem). Olbaltumvielu individualitāti nosaka aminoskābju kopums, kas veido polimēra ķēdi, un, kas ir ne mazāk svarīgi, to maiņas secība visā ķēdē. Piemēram, insulīna molekula sastāv no 51 aminoskābes atlikuma (tas ir viens no īsāko ķēdes proteīniem) un sastāv no divām paralēlām ķēdēm ar nevienlīdzīgu garumu, kas savienotas viena ar otru. Aminoskābju fragmentu maiņas secība ir parādīta attēlā. 2.

Rīsi. 2 INULĪNA Molekula, kas veidota no 51 aminoskābes atlikuma, identisku aminoskābju fragmenti ir atzīmēti ar atbilstošu fona krāsu. Aminoskābju cisteīna atlikumi, kas atrodas ķēdē (saīsināti CIS), veido disulfīdu tiltus – S-S-, kas savieno divas polimēra molekulas vai veido tiltus vienā ķēdē.

Cisteīna aminoskābju molekulas (1. tabula) satur reaktīvas sulfhidrīdu grupas –SH, kas mijiedarbojas savā starpā, veidojot disulfīdu tiltus –S-S-. Cisteīna loma olbaltumvielu pasaulē ir īpaša, ar tās līdzdalību starp polimēru proteīnu molekulām veidojas šķērssaites.

Aminoskābju kombinācija polimēra ķēdē notiek dzīvā organismā nukleīnskābju kontrolē; tās nodrošina stingru montāžas kārtību un regulē polimēra molekulas fiksēto garumu ( cm. NUKLEĪNSKĀBES).

Olbaltumvielu struktūra.

Olbaltumvielu molekulas sastāvu, kas attēlots mainīgu aminoskābju atlikumu veidā (2. att.), sauc par proteīna primāro struktūru. Ūdeņraža saites rodas starp imino grupām HN un karbonilgrupām CO, kas atrodas polimēra ķēdē ( cm. ŪDEŅRAŽA SAITE), kā rezultātā proteīna molekula iegūst noteiktu telpisku formu, ko sauc par sekundāro struktūru. Visizplatītākie olbaltumvielu sekundārās struktūras veidi ir divi.

Pirmā iespēja, ko sauc par α-spirāli, tiek realizēta, izmantojot ūdeņraža saites vienā polimēra molekulā. Molekulas ģeometriskie parametri, ko nosaka saišu garumi un saišu leņķi, ir tādi, ka H-N un C=O grupām iespējama ūdeņraža saišu veidošanās, starp kurām atrodas divi peptīdu fragmenti H-N-C=O (3. att.).

Attēlā parādītais polipeptīdu ķēdes sastāvs. 3, kas rakstīts saīsinātā veidā šādi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ūdeņraža saišu saraujošās iedarbības rezultātā molekula iegūst spirāles formu - tā saukto α-spirāles formu, tā tiek attēlota kā izliekta spirālveida lente, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi (4. att.)

Rīsi. 4 PROTEĪNA MOLEKULAS 3D MODELISα-spirāles formā. Ūdeņraža saites ir parādītas ar zaļām punktētām līnijām. Spirāles cilindriskā forma ir redzama noteiktā griešanās leņķī (ūdeņraža atomi attēlā nav parādīti). Atsevišķu atomu krāsojums ir norādīts saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem, kas iesaka melnu oglekļa atomiem, zilu slāpekli, sarkanu skābeklim, dzeltenu sēru (ūdeņraža atomiem, kas nav parādīti attēlā, ieteicams balts, šajā gadījumā viss struktūra, kas attēlota uz tumša fona).

Vēl viena sekundārās struktūras versija, ko sauc par β-struktūru, arī veidojas, piedaloties ūdeņraža saitēm, atšķirība ir tāda, ka mijiedarbojas divu vai vairāku paralēli izvietotu polimēru ķēžu H-N un C=O grupas. Tā kā polipeptīdu ķēdei ir virziens (1. att.), tad ir iespējami varianti, kad ķēžu virziens sakrīt (paralēla β-struktūra, 5.att.), vai arī tās ir pretējas (antiparalēla β-struktūra, 6.att.).

β-struktūras veidošanā var piedalīties dažāda sastāva polimēru ķēdes, savukārt polimēra ķēdi veidojošās organiskās grupas (Ph, CH 2 OH utt.) vairumā gadījumu spēlē sekundāru lomu, H-N un C relatīvais stāvoklis. =O grupas ir izšķirošas. Tā kā H-N un C=O grupas ir vērstas dažādos virzienos attiecībā pret polimēra ķēdi (attēlā uz augšu un uz leju), kļūst iespējama trīs vai vairāku ķēžu vienlaicīga mijiedarbība.

Pirmās polipeptīdu ķēdes sastāvs attēlā. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Otrās un trešās ķēdes sastāvs:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Attēlā parādīto polipeptīdu ķēžu sastāvs. 6, tāds pats kā attēlā. 5, atšķirība ir tāda, ka otrajai ķēdei ir pretējs (salīdzinot ar 5. attēlu) virziens.

β-struktūras veidošanās vienas molekulas iekšienē ir iespējama, ķēdes fragmentu noteiktā apgabalā pagriežot par 180°; šajā gadījumā vienas molekulas diviem zariem ir pretēji virzieni, kā rezultātā veidojas antiparalēla β-struktūra ( 7. att.).

Struktūra, kas parādīta attēlā. 7 plakanā attēlā, kas parādīts attēlā. 8 trīsdimensiju modeļa veidā. β-struktūras sekcijas parasti vienkārši apzīmē ar plakanu viļņainu lenti, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi.

Daudzu proteīnu struktūra mainās starp α-spirāles un lentveida β-struktūrām, kā arī atsevišķām polipeptīdu ķēdēm. To savstarpējo izvietojumu un maiņu polimēru ķēdē sauc par proteīna terciāro struktūru.

Metodes proteīnu struktūras attēlošanai ir parādītas zemāk, izmantojot augu proteīna krambīna piemēru. Olbaltumvielu strukturālās formulas, kas nereti satur līdz pat simtiem aminoskābju fragmentu, ir sarežģītas, apgrūtinošas un grūti saprotamas, tāpēc dažkārt tiek izmantotas vienkāršotas struktūrformulas - bez ķīmisko elementu simboliem (9. att., variants A), bet plkst. tajā pašā laikā saglabā valences triepienu krāsu saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem (4. att.). Šajā gadījumā formula tiek parādīta nevis plakanā, bet telpiskā attēlā, kas atbilst molekulas reālajai struktūrai. Šī metode ļauj, piemēram, atšķirt disulfīdu tiltus (līdzīgi tiem, kas atrodami insulīnā, 2. att.), fenilgrupas ķēdes sānu rāmī u.c. Molekulu attēls trīsdimensiju modeļu (bumbiņu) veidā savienots ar stieņiem) ir nedaudz skaidrāks (9. att., B variants). Tomēr abas metodes neļauj parādīt terciāro struktūru, tāpēc amerikāņu biofiziķe Džeina Ričardsone ierosināja α-struktūras attēlot spirāli savītu lentu veidā (skat. 4. att.), β-struktūras plakanu viļņotu lentu veidā (att.). 8), un savienojot tās ar atsevišķām ķēdēm - plānu saišķu veidā, katram struktūras veidam ir sava krāsa. Šī proteīna terciārās struktūras attēlošanas metode tagad tiek plaši izmantota (9. att., B variants). Dažkārt, lai iegūtu plašāku informāciju, terciārā struktūra un vienkāršotā strukturālā formula tiek parādītas kopā (9. att., D variants). Ir arī Ričardsona piedāvātās metodes modifikācijas: α-spirāles ir attēlotas kā cilindri, bet β-struktūras ir attēlotas plakanu bultiņu veidā, kas norāda ķēdes virzienu (9. att., E variants). Mazāk izplatīta metode ir, ka visa molekula tiek attēlota virves formā, kur nevienlīdzīgas struktūras tiek izceltas ar dažādām krāsām, bet disulfīda tilti tiek parādīti kā dzelteni tilti (9. att., E variants).

Uztverei visērtākais ir variants B, kad, attēlojot terciāro struktūru, nav norādītas proteīna strukturālās iezīmes (aminoskābju fragmenti, to maiņas secība, ūdeņraža saites), un tiek pieņemts, ka visos proteīnos ir “detaļas. ” ņemts no standarta divdesmit aminoskābju komplekta (1. tabula). Galvenais uzdevums, attēlojot terciāro struktūru, ir parādīt sekundāro struktūru telpisko izvietojumu un miju.

Rīsi. 9 DAŽĀDAS IESPĒJAS KRUMBIŅU PROTEĪNA STRUKTŪRAS ATTĒLOŠANAI.
A – strukturālā formula telpiskā attēlā.
B – struktūra trīsdimensiju modeļa veidā.
B – molekulas terciārā struktūra.
D – A un B variantu kombinācija.
D – terciārās struktūras vienkāršots attēls.
E – terciārā struktūra ar disulfīdu tiltiem.

Uztverei visērtākā ir tilpuma terciārā struktūra (opcija B), kas atbrīvota no strukturālās formulas detaļām.

Olbaltumvielu molekula ar terciāro struktūru, kā likums, iegūst noteiktu konfigurāciju, ko veido polāra (elektrostatiskā) mijiedarbība un ūdeņraža saites. Rezultātā molekula iegūst kompaktas bumbiņas formu - lodveida proteīnus (globulas, latu. bumbiņa) vai pavedienu fibrilāri proteīni (fibra, latu. šķiedra).

Lodveida struktūras piemērs ir proteīna albumīns; albumīnu klasē ietilpst vistas olu baltums. Albumīna polimēru ķēde ir samontēta galvenokārt no alanīna, asparagīnskābes, glicīna un cisteīna, pārmaiņus noteiktā secībā. Terciārā struktūra satur α-spirāles, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (10. att.).

Rīsi. 10 ALBUMĪNA GLOBULĀRĀ STRUKTŪRA

Fibrilāras struktūras piemērs ir proteīna fibroīns. Tie satur lielu skaitu glicīna, alanīna un serīna atlikumu (katrs otrais aminoskābes atlikums ir glicīns); Nav cisteīna atlikumu, kas satur sulfhidrīdu grupas. Fibroīns, dabiskā zīda un zirnekļa tīklu galvenā sastāvdaļa, satur β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.).

Rīsi. vienpadsmit FIBRILA PROTEĪNA FIBROĪNA

Iespēja veidot noteikta veida terciāro struktūru ir raksturīga proteīna primārajai struktūrai, t.i. iepriekš noteikts pēc aminoskābju atlikumu maiņas secības. No noteiktām šādu atlieku kopām pārsvarā rodas α-spirāles (tādu kopu ir diezgan daudz), cita kopa noved pie β-struktūru parādīšanās, atsevišķas ķēdes raksturo to sastāvs.

Dažas olbaltumvielu molekulas, saglabājot savu terciāro struktūru, spēj apvienoties lielos supramolekulāros agregātos, kamēr tās satur polārā mijiedarbība, kā arī ūdeņraža saites. Šādus veidojumus sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, proteīna feritīns, kas galvenokārt sastāv no leicīna, glutamīnskābes, asparagīnskābes un histidīna (fericīns satur visus 20 aminoskābju atlikumus dažādos daudzumos), veido četru paralēlu α-spirāļu terciāro struktūru. Molekulas apvienojot vienā ansamblī (12. att.), veidojas kvartāra struktūra, kas var ietvert līdz 24 feritīna molekulām.

12. att GLOBULĀRĀ PROTEĪNA FERITINA KVARTĀRĀS STRUKTŪRAS IZVEIDOŠANĀS

Vēl viens supramolekulāro veidojumu piemērs ir kolagēna struktūra. Tas ir fibrilārs proteīns, kura ķēdes ir veidotas galvenokārt no glicīna, pārmaiņus ar prolīnu un lizīnu. Struktūra satur atsevišķas ķēdes, trīskāršas α-spirāles, kas mijas ar lentveida β-struktūrām, kas sakārtotas paralēlos kūļos (13. att.).

13. att FIBRILĀRA KOLAGĒNA PROTEĪNA SUPRAMOLEKULĀRA STRUKTŪRA

Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības.

Organisko šķīdinātāju, noteiktu baktēriju atkritumproduktu iedarbībā (pienskābes fermentācija) vai paaugstinoties temperatūrai, notiek sekundāro un terciāro struktūru iznīcināšana, nesabojājot tās primāro struktūru, kā rezultātā proteīns zaudē šķīdību un zaudē bioloģisko aktivitāti, šo procesu sauc par denaturāciju, tas ir, dabisko īpašību zudumu, piemēram, rūgušpiena sarecināšanu, vārītas vistas olas sarecējušu baltumu. Paaugstinātā temperatūrā dzīvo organismu (īpaši mikroorganismu) olbaltumvielas ātri denaturējas. Šādas olbaltumvielas nespēj piedalīties bioloģiskajos procesos, kā rezultātā mikroorganismi iet bojā, tāpēc vārītu (vai pasterizētu) pienu var saglabāt ilgāk.

H-N-C=O peptīdu saites, kas veido proteīna molekulas polimēra ķēdi, tiek hidrolizētas skābju vai sārmu klātbūtnē, izraisot polimēra ķēdes pārrāvumu, kas galu galā var novest pie sākotnējām aminoskābēm. Peptīdu saites, kas ir daļa no α-spirālītēm vai β-struktūrām, ir izturīgākas pret hidrolīzi un dažādām ķīmiskām ietekmēm (salīdzinājumā ar vienādām saitēm atsevišķās ķēdēs). Smalkāka proteīna molekulas sadalīšana tās sastāvā esošajās aminoskābēs tiek veikta bezūdens vidē, izmantojot hidrazīnu H 2 N–NH 2 , savukārt visi aminoskābju fragmenti, izņemot pēdējo, veido tā sauktos karbonskābes hidrazīdus, kas satur fragmentu. C(O)–HN–NH 2 (14. att.).

Rīsi. 14. POLIPEPTĪDU NODAĻA

Šāda analīze var sniegt informāciju par konkrēta proteīna aminoskābju sastāvu, taču svarīgāk ir zināt to secību proteīna molekulā. Viena no šim nolūkam plaši izmantotajām metodēm ir fenilizotiocianāta (FITC) iedarbība uz polipeptīdu ķēdi, kas sārmainā vidē ir piesaistīta polipeptīdam (no gala, kurā ir aminogrupa), un kad notiek reakcija vide mainās uz skābu, tā tiek atdalīta no ķēdes, līdzi ņemot vienas aminoskābes fragmentu (15. att.).

Rīsi. 15 POLIPEPTĪDA SEKCĪGA ŠĶELŠANA

Šādai analīzei ir izstrādātas daudzas īpašas metodes, tostarp tās, kas sāk “izjaukt” proteīna molekulu tās sastāvdaļās, sākot no karboksilgala.

S-S šķērsdisulfīdu tilti (veidojas cisteīna atlikumu mijiedarbībā, 2. un 9. att.) tiek sašķelti, pārvēršot tos HS grupās dažādu reducētāju ietekmē. Oksidētāju (skābekļa vai ūdeņraža peroksīda) darbība atkal noved pie disulfīda tiltu veidošanās (16. att.).

Rīsi. 16. DISULFĪDU TILTU šķELŠANA

Lai izveidotu papildu šķērssaites olbaltumvielās, tiek izmantota aminogrupu un karboksilgrupu reaktivitāte. Dažādai mijiedarbībai pieejamākas ir aminogrupas, kas atrodas ķēdes sānu rāmī - lizīna, asparagīna, lizīna, prolīna fragmenti (1.tabula). Šādām aminogrupām mijiedarbojoties ar formaldehīdu, notiek kondensācijas process un rodas krusteniski tilti –NH–CH2–NH– (17. att.).

Rīsi. 17 PAPILDU KRUSTU TILTU IZVEIDE STARP PROTEĪNA MOLEKULĀM.

Olbaltumvielu terminālās karboksilgrupas spēj reaģēt ar dažu daudzvērtīgu metālu kompleksajiem savienojumiem (biežāk tiek izmantoti hroma savienojumi), rodas arī šķērssaišu veidošanās. Abi procesi tiek izmantoti ādas miecēšanai.

Olbaltumvielu loma organismā.

Olbaltumvielu loma organismā ir dažāda.

Fermenti(fermentācija latu. – fermentācija), to cits nosaukums ir fermenti (en zumh grieķu valoda. - raugā) ir olbaltumvielas ar katalītisko aktivitāti, tās spēj tūkstošiem reižu palielināt bioķīmisko procesu ātrumu. Fermentu iedarbībā pārtikas sastāvā esošās sastāvdaļas: olbaltumvielas, tauki un ogļhidrāti tiek sadalīti vienkāršākos savienojumos, no kuriem pēc tam tiek sintezētas jaunas noteiktam organisma veidam nepieciešamas makromolekulas. Fermenti piedalās arī daudzos bioķīmiskās sintēzes procesos, piemēram, proteīnu sintēzē (daži proteīni palīdz sintezēt citus). Cm. FERMENTI

Fermenti ir ne tikai ļoti efektīvi katalizatori, bet arī selektīvi (stingri virza reakciju noteiktā virzienā). To klātbūtnē reakcija norisinās ar gandrīz 100% iznākumu, neveidojot blakusproduktus, un apstākļi ir viegli: normāls atmosfēras spiediens un dzīva organisma temperatūra. Salīdzinājumam, amonjaka sintēze no ūdeņraža un slāpekļa katalizatora - aktivētās dzelzs - klātbūtnē tiek veikta 400–500 ° C temperatūrā un 30 MPa spiedienā, amonjaka iznākums ir 15–25% ciklā. Fermenti tiek uzskatīti par nepārspējamiem katalizatoriem.

Intensīvi pētījumi par fermentiem sākās 19. gadsimta vidū, šobrīd ir izpētīti vairāk nekā 2000 dažādu enzīmu, šī ir visdažādākā olbaltumvielu klase.

Fermentu nosaukumi ir šādi: beigas -ase pievieno reaģenta nosaukumam, ar kuru ferments mijiedarbojas, vai katalizētās reakcijas nosaukumam, piemēram, argināze sadala arginīnu (1. tabula), dekarboksilāze katalizē dekarboksilāciju, t.i. CO 2 noņemšana no karboksilgrupas:

– COOH → – CH + CO 2

Bieži vien, lai precīzāk norādītu fermenta lomu, tā nosaukumā ir norādīts gan reakcijas objekts, gan veids, piemēram, alkohola dehidrogenāze, ferments, kas veic spirtu dehidrogenēšanu.

Dažiem fermentiem, kas atklāti diezgan sen, ir saglabāts vēsturiskais nosaukums (bez galotnes –aza), piemēram, pepsīns (pepsis, grieķu valoda. gremošana) un tripsīns (tripsis grieķu valoda. sašķidrināšana), šie enzīmi sadala olbaltumvielas.

Sistematizācijai fermenti tiek apvienoti lielās klasēs, klasifikācija ir balstīta uz reakcijas veidu, klases tiek nosauktas pēc vispārējā principa - reakcijas nosaukums un beigas - aza. Dažas no šīm klasēm ir uzskaitītas zemāk.

Oksidoreduktāzes– fermenti, kas katalizē redoksreakcijas. Šajā klasē iekļautās dehidrogenāzes veic protonu pārnesi, piemēram, spirta dehidrogenāze (ADH) oksidē spirtus par aldehīdiem, turpmāko aldehīdu oksidēšanu par karbonskābēm katalizē aldehīda dehidrogenāzes (ALDH). Abi procesi notiek organismā, etanolam pārvēršoties etiķskābē (18. att.).

Rīsi. 18 ETANOLA DIVPADU OKSIDĒŠANA uz etiķskābi

Narkotiska iedarbība ir nevis etanolam, bet gan starpproduktam acetaldehīdam, jo ​​zemāka ir ALDH enzīma aktivitāte, jo lēnāk notiek otrais posms - acetaldehīda oksidēšanās līdz etiķskābei un jo ilgāka un spēcīgāka ir apreibinošā iedarbība no uzņemšanas. etanols. Analīze parādīja, ka vairāk nekā 80% dzeltenās rases pārstāvju ir salīdzinoši zema ALDH aktivitāte un tāpēc viņiem ir ievērojami spēcīgāka alkohola tolerance. Iemesls šai iedzimtajai samazinātajai ALDH aktivitātei ir tas, ka daži no glutamīnskābes atlikumiem “novājinātajā” ALDH molekulā tiek aizstāti ar lizīna fragmentiem (1.

Transferāzes– fermenti, kas katalizē funkcionālo grupu pārnešanu, piemēram, transimināze katalizē aminogrupas kustību.

Hidrolāzes– fermenti, kas katalizē hidrolīzi. Iepriekš minētie tripsīns un pepsīns hidrolizē peptīdu saites, bet lipāzes sašķeļ estera saiti taukos:

–RC(O)OR1 +H2O → –RC(O)OH + HOR1

Liāzes– fermenti, kas katalizē reakcijas, kas nenotiek hidrolītiski, šādu reakciju rezultātā tiek pārtrauktas C-C, C-O, C-N saites un veidojas jaunas saites. Šai klasei pieder enzīms dekarboksilāze

Izomerāzes– enzīmi, kas katalizē izomerizāciju, piemēram, maleīnskābes pārvēršanu fumārskābē (19. att.), tas ir cis - trans izomerizācijas piemērs (skat. IZOMERIA).

Rīsi. 19. MALEĪNSKĀBES IZOMERIZĀCIJA līdz fumāram fermenta klātbūtnē.

Fermentu darbā tiek ievērots vispārējs princips, saskaņā ar kuru vienmēr pastāv strukturāla atbilstība starp fermentu un paātrinātās reakcijas reaģentu. Saskaņā ar viena no enzīmu doktrīnas pamatlicēja E. Fišera tēlaino izteicienu, reaģents pieguļ fermentam kā slēdzenes atslēga. Šajā sakarā katrs ferments katalizē noteiktu ķīmisku reakciju vai tāda paša veida reakciju grupu. Dažreiz enzīms var iedarboties uz vienu savienojumu, piemēram, ureāzi (uronu grieķu valoda. – urīns) katalizē tikai urīnvielas hidrolīzi:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Vissmalkākā selektivitāte ir enzīmi, kas atšķir optiski aktīvos antipodus - kreisās un labās puses izomērus. L-argināze iedarbojas tikai uz pa kreisi griežošo arginīnu un neietekmē pa labi rotējošo izomēru. L-laktāta dehidrogenāze iedarbojas tikai uz pienskābes pa kreisi rotējošiem esteriem, tā sauktajiem laktātiem (lactis latu. piens), savukārt D-laktāta dehidrogenāze sadala tikai D-laktātus.

Lielākā daļa enzīmu iedarbojas nevis uz vienu, bet uz radniecīgu savienojumu grupu, piemēram, tripsīns “dod priekšroku” lizīna un arginīna veidoto peptīdu saišu šķelšanai (1.

Dažu enzīmu, piemēram, hidrolāžu, katalītiskās īpašības nosaka tikai pašas proteīna molekulas struktūra, cita enzīmu klase - oksidoreduktāzes (piemēram, alkohola dehidrogenāze) var būt aktīvas tikai tādu molekulu klātbūtnē, kas nav saistītas ar olbaltumvielām. tie - vitamīni, aktivējošie joni Mg, Ca, Zn, Mn un nukleīnskābju fragmenti (20. att.).

Rīsi. 20 ALKOHOLA DEHIDROGENĀZES MOLEKULA

Transporta proteīni saistās un transportē dažādas molekulas vai jonus cauri šūnu membrānām (gan šūnas iekšpusē, gan ārpusē), kā arī no viena orgāna uz otru.

Piemēram, hemoglobīns saista skābekli, asinīm ejot cauri plaušām un nogādājot to dažādos ķermeņa audos, kur skābeklis tiek atbrīvots un pēc tam tiek izmantots pārtikas komponentu oksidēšanai, šis process kalpo kā enerģijas avots (dažkārt termins "dedzināšana"). pārtikas daudzums organismā tiek izmantots).

Papildus proteīna daļai hemoglobīns satur kompleksu dzelzs savienojumu ar ciklisku porfirīna molekulu (porfiru). grieķu valoda. – purpursarkana), kas izraisa asins sarkano krāsu. Tieši šis komplekss (21. att., pa kreisi) pilda skābekļa nesēja lomu. Hemoglobīnā porfirīna dzelzs komplekss atrodas proteīna molekulas iekšpusē un tiek turēts vietā, izmantojot polāru mijiedarbību, kā arī koordinācijas saiti ar slāpekli histidīnā (1. tabula), kas ir daļa no proteīna. O2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, caur koordinācijas saiti ir pievienota dzelzs atomam pretējā pusē, kurai ir pievienots histidīns (21. att. pa labi).

Rīsi. 21 DZELZES KOMPLEKSA UZBŪVE

Kompleksa struktūra ir parādīta labajā pusē trīsdimensiju modeļa veidā. Kompleksu proteīna molekulā notur koordinācijas saite (zila punktēta līnija) starp Fe atomu un N atomu histidīnā, kas ir daļa no proteīna. O2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, ir koordinēti pievienota (sarkana punktēta līnija) Fe atomam no plakanā kompleksa pretējās puses.

Hemoglobīns ir viens no rūpīgāk pētītajiem proteīniem; tas sastāv no a-spirālēm, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm un satur četrus dzelzs kompleksus. Tādējādi hemoglobīns ir kā apjomīgs iepakojums četru skābekļa molekulu pārvadāšanai vienlaikus. Hemoglobīna forma atbilst lodveida proteīniem (22. att.).

Rīsi. 22 HEMOGLOBĪNA GLOBULĀRA FORMA

Galvenā hemoglobīna "priekšrocība" ir tā, ka skābekļa pievienošana un sekojošā izvadīšana, pārejot uz dažādiem audiem un orgāniem, notiek ātri. Oglekļa monoksīds, CO (oglekļa monoksīds), hemoglobīnā vēl ātrāk saistās ar Fe, bet atšķirībā no O 2 veido kompleksu, kuru ir grūti iznīcināt. Rezultātā šāds hemoglobīns nespēj saistīt O 2, kas (ja tiek ieelpots liels daudzums oglekļa monoksīda) noved pie ķermeņa nāves no nosmakšanas.

Otra hemoglobīna funkcija ir izelpotā CO 2 pārnešana, bet ogļskābās gāzes pagaidu saistīšanās procesā piedalās nevis dzelzs atoms, bet gan proteīna H 2 N-grupa.

Olbaltumvielu “darbspēja” ir atkarīga no to struktūras, piemēram, glutamīnskābes vienas aminoskābes atlikuma hemoglobīna polipeptīdu ķēdē aizstāšana ar valīna atlikumu (reta iedzimta anomālija) noved pie slimības, ko sauc par sirpjveida šūnu anēmiju.

Ir arī transporta proteīni, kas var saistīt taukus, glikozi un aminoskābes un transportēt tās gan šūnās, gan ārpus tām.

Īpaša tipa transportproteīni paši netransportē vielas, bet pilda “transporta regulatora” funkcijas, izlaižot noteiktas vielas caur membrānu (šūnas ārējo sienu). Šādas olbaltumvielas biežāk sauc par membrānas proteīniem. Tiem ir doba cilindra forma un, būdami iestrādāti membrānas sieniņā, tie nodrošina dažu polāro molekulu vai jonu pārvietošanos šūnā. Membrānas proteīna piemērs ir porīns (23. att.).

Rīsi. 23 PORINA PROTEĪNS

Pārtikas un uzglabāšanas olbaltumvielas, kā norāda nosaukums, kalpo kā iekšējās barības avoti, visbiežāk augu un dzīvnieku embrijiem, kā arī jauno organismu attīstības sākumposmā. Pārtikas olbaltumvielās ietilpst albumīns (10. att.), kas ir galvenā olu baltuma sastāvdaļa, un kazeīns, galvenais piena proteīns. Fermenta pepsīna ietekmē kuņģī koagulējas kazeīns, kas nodrošina tā aizturi gremošanas traktā un efektīvu uzsūkšanos. Kazeīns satur visu organismam nepieciešamo aminoskābju fragmentus.

Feritīns (12. att.), kas atrodams dzīvnieku audos, satur dzelzs jonus.

Uzglabājamās olbaltumvielas ietver arī mioglobīnu, kas pēc sastāva un struktūras ir līdzīgs hemoglobīnam. Mioglobīns koncentrējas galvenokārt muskuļos, tā galvenā loma ir uzkrāt skābekli, ko tam dod hemoglobīns. Tas tiek ātri piesātināts ar skābekli (daudz ātrāk nekā hemoglobīns) un pēc tam pakāpeniski pārnes to uz dažādiem audiem.

Strukturālie proteīni pilda aizsargfunkciju (āda) vai atbalsta funkciju – tie satur ķermeni kopā vienotā veselumā un piešķir tam spēku (skrimslis un cīpslas). To galvenā sastāvdaļa ir fibrilārais proteīna kolagēns (11. att.), kas ir visizplatītākais proteīns dzīvnieku pasaulē zīdītāju organismā, kas veido gandrīz 30% no kopējās olbaltumvielu masas. Kolagēnam ir augsta stiepes izturība (ādas izturība ir zināma), taču zemā šķērssaišu satura dēļ ādas kolagēnā dzīvnieku ādas neapstrādātā veidā ir maz izmantojamas dažādu produktu ražošanā. Lai samazinātu ādas pietūkumu ūdenī, saraušanos žūšanas laikā, kā arī lai palielinātu izturību laistītā stāvoklī un palielinātu elastību kolagēnā, tiek izveidotas papildu šķērssaites (15.a att.), tas ir tā sauktais ādas miecēšanas process. .

Dzīvos organismos kolagēna molekulas, kas rodas organisma augšanas un attīstības laikā, neatjaunojas un netiek aizstātas ar tikko sintezētām. Ķermenim novecojot, palielinās šķērssaišu skaits kolagēnā, kas noved pie tā elastības samazināšanās, un, tā kā atjaunošanās nenotiek, parādās ar vecumu saistītas izmaiņas - palielinās skrimšļa un cīpslu trauslums un izskats. no grumbām uz ādas.

Locītavu saites satur elastīnu, strukturālu proteīnu, kas viegli stiepjas divās dimensijās. Vislielākā elastība ir proteīna resilīnam, kas atrodas dažu kukaiņu spārnu eņģu vietās.

Ragveida veidojumi - mati, nagi, spalvas, kas sastāv galvenokārt no keratīna proteīna (24. att.). Tās galvenā atšķirība ir ievērojamais cisteīna atlikumu saturs, kas veido disulfīda tiltus, kas nodrošina augstu elastību (spēju atjaunot sākotnējo formu pēc deformācijas) matiem, kā arī vilnas audumiem.

Rīsi. 24. FIBRILĀ PROTEĪNA KERATĪNA FRAGMENTS

Lai neatgriezeniski mainītu keratīna objekta formu, vispirms ar reducētāja palīdzību jāiznīcina disulfīda tilti, jāpiešķir jauna forma un pēc tam ar oksidētāja palīdzību atkal jāveido disulfīda tilti (16. att.), šī ir tieši tas, kas tiek darīts, piemēram, ilgviļņi mati.

Palielinoties cisteīna atlieku saturam keratīnā un attiecīgi palielinoties disulfīda tiltu skaitam, deformācijas spēja pazūd, bet parādās augsta izturība (nadžu ragi un bruņurupuču čaumalas satur līdz 18% cisteīna fragmenti). Zīdītāju ķermenī ir līdz 30 dažādu veidu keratīna.

Ar keratīnu radniecīgais fibrilārais proteīns fibroīns, ko izdala zīdtārpiņu kāpuri, saritinot kokonu, kā arī zirnekļi, pinot tīklu, satur tikai β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.). Atšķirībā no keratīna, fibroīnam nav šķērsdisulfīdu tiltu, un tam ir ļoti liela stiepes izturība (dažu auduma paraugu stiprība uz šķērsgriezuma vienību ir augstāka nekā tērauda kabeļiem). Šķērssaišu trūkuma dēļ fibroīns ir neelastīgs (zināms, ka vilnas audumi ir gandrīz grumbu izturīgi, savukārt zīda audumi viegli saburzās).

Regulējošie proteīni.

Regulējošās olbaltumvielas, biežāk sauktas par hormoniem, ir iesaistītas dažādos fizioloģiskos procesos. Piemēram, hormona insulīns (25. att.) sastāv no divām α-ķēdēm, kuras savieno disulfīda tilti. Insulīns regulē vielmaiņas procesus, kas saistīti ar glikozi; tā trūkums izraisa cukura diabētu.

Rīsi. 25 PROTEĪNA INULĪNS

Smadzeņu hipofīze sintezē hormonu, kas regulē ķermeņa augšanu. Ir regulējošie proteīni, kas kontrolē dažādu enzīmu biosintēzi organismā.

Kontrakcijas un motora proteīni dod ķermenim spēju sarauties, mainīt formu un kustēties, jo īpaši muskuļiem. 40% no visu muskuļos esošo olbaltumvielu masas ir miozīns (mys, myos, grieķu valoda. – muskuļi). Tās molekula satur gan fibrilāras, gan lodveida daļas (26. att.)

Rīsi. 26 MIOZĪNA MOLEKULA

Šādas molekulas apvienojas lielos agregātos, kas satur 300–400 molekulas.

Mainoties kalcija jonu koncentrācijai telpā, kas ieskauj muskuļu šķiedras, notiek atgriezeniskas izmaiņas molekulu konformācijā - mainās ķēdes forma atsevišķu fragmentu rotācijas dēļ ap valences saitēm. Tas noved pie muskuļu kontrakcijas un relaksācijas; signāls mainīt kalcija jonu koncentrāciju nāk no muskuļu šķiedru nervu galiem. Mākslīgo muskuļu kontrakciju var izraisīt elektrisko impulsu darbība, izraisot krasas kalcija jonu koncentrācijas izmaiņas; uz to balstās sirds muskuļa stimulācija, lai atjaunotu sirds darbību.

Aizsargolbaltumvielas palīdz aizsargāt organismu no uzbrūkošo baktēriju, vīrusu invāzijas un svešu proteīnu iekļūšanas (vispārējais svešķermeņu nosaukums ir antigēni). Aizsargājošo proteīnu lomu pilda imūnglobulīni (cits to nosaukums ir antivielas), tie atpazīst organismā nonākušos antigēnus un cieši saistās ar tiem. Zīdītāju, arī cilvēku, organismā ir piecas imūnglobulīnu klases: M, G, A, D un E, to struktūra, kā norāda nosaukums, ir lodveida, turklāt tie visi ir uzbūvēti līdzīgi. Antivielu molekulārā organizācija ir parādīta tālāk, izmantojot G klases imūnglobulīna piemēru (27. att.). Molekulā ir četras polipeptīdu ķēdes, kas savienotas ar trim S-S disulfīda tiltiem (tās parādītas 27. attēlā ar sabiezinātām valences saitēm un lieliem S simboliem), turklāt katra polimēra ķēde satur intraķēdes disulfīda tiltus. Divas lielās polimēru ķēdes (zilā krāsā) satur 400–600 aminoskābju atlikumus. Pārējās divas ķēdes (zaļā krāsā) ir gandrīz uz pusi garākas, un tajās ir aptuveni 220 aminoskābju atlikumi. Visas četras ķēdes ir sakārtotas tā, lai gala H 2 N grupas būtu vērstas vienā virzienā.

Rīsi. 27 IMUNOGLOBULĪNA UZBŪVES SHĒMATISKS ATTĒLOJUMS

Pēc tam, kad organisms nonāk saskarē ar svešu proteīnu (antigēnu), imūnsistēmas šūnas sāk ražot imūnglobulīnus (antivielas), kas uzkrājas asins serumā. Pirmajā posmā galveno darbu veic ķēžu posmi, kas satur termināli H 2 N (27. attēlā attiecīgie posmi ir atzīmēti gaiši zilā un gaiši zaļā krāsā). Tās ir antigēnu uztveršanas zonas. Imūnglobulīna sintēzes laikā šīs zonas tiek veidotas tā, lai to struktūra un konfigurācija maksimāli atbilstu tuvojošā antigēna struktūrai (kā atslēga uz slēdzeni, kā fermenti, bet uzdevumi šajā gadījumā ir atšķirīgi). Tādējādi katram antigēnam kā imūnreakcija tiek izveidota stingri individuāla antiviela. Neviens zināms proteīns nevar tik “plastiski” mainīt savu struktūru atkarībā no ārējiem faktoriem, papildus imūnglobulīniem. Fermenti strukturālās atbilstības problēmu reaģentam risina savādāk - ar gigantisku dažādu enzīmu komplektu, ņemot vērā visus iespējamos gadījumus, un imūnglobulīni katru reizi pārbūvē “darba instrumentu” no jauna. Turklāt imūnglobulīna šarnīrsavienojums (27. att.) nodrošina abām uztveršanas zonām zināmu neatkarīgu mobilitāti, kā rezultātā imūnglobulīna molekula var uzreiz “atrast” divas ērtākās uztveršanas vietas antigēnā, lai to droši noturētu. izlabojiet to, tas atgādina vēžveidīgo darbību.

Tālāk tiek aktivizēta organisma imūnsistēmas secīgu reakciju ķēde, tiek savienoti citu klašu imūnglobulīni, kā rezultātā tiek dezaktivēts svešs proteīns, pēc tam tiek iznīcināts un izņemts antigēns (svešais mikroorganisms vai toksīns).

Pēc saskares ar antigēnu maksimālā imūnglobulīna koncentrācija tiek sasniegta (atkarībā no antigēna rakstura un paša organisma individuālajām īpašībām) vairāku stundu laikā (dažreiz vairākas dienas). Ķermenis saglabā atmiņu par šādu kontaktu, un, atkārtoti uzbrūkot vienam un tam pašam antigēnam, imūnglobulīni asins serumā uzkrājas daudz ātrāk un lielākā daudzumā - rodas iegūtā imunitāte.

Iepriekš minētā proteīnu klasifikācija ir zināmā mērā patvaļīga, piemēram, trombīna proteīns, kas minēts starp aizsargājošiem proteīniem, būtībā ir enzīms, kas katalizē peptīdu saišu hidrolīzi, tas ir, tas pieder proteāžu klasei.

Aizsargproteīni bieži ietver olbaltumvielas no čūsku indes un toksiskas olbaltumvielas no dažiem augiem, jo ​​to uzdevums ir aizsargāt ķermeni no bojājumiem.

Ir olbaltumvielas, kuru funkcijas ir tik unikālas, ka tās ir grūti klasificēt. Piemēram, olbaltumviela monellīns, kas atrodams Āfrikas augā, garšo ļoti saldi un ir pētīta kā netoksiska viela, ko varētu izmantot cukura vietā, lai novērstu aptaukošanos. Dažu Antarktikas zivju asins plazmā ir olbaltumvielas ar antifrīzu īpašībām, kas neļauj šo zivju asinīm sasalst.

Mākslīgā olbaltumvielu sintēze.

Aminoskābju kondensācija, kas noved pie polipeptīdu ķēdes, ir labi izpētīts process. Ir iespējams, piemēram, veikt jebkuras vienas aminoskābes vai skābju maisījuma kondensāciju un attiecīgi iegūt polimēru, kas satur identiskas vienības vai dažādas vienības, kas mainās nejaušā secībā. Šādi polimēri maz līdzinās dabiskajiem polipeptīdiem, un tiem nav bioloģiskas aktivitātes. Galvenais uzdevums ir apvienot aminoskābes stingri noteiktā, iepriekš noteiktā secībā, lai reproducētu aminoskābju atlikumu secību dabīgajos proteīnos. Amerikāņu zinātnieks Roberts Merifīlds ierosināja oriģinālu metodi, kas ļāva atrisināt šo problēmu. Metodes būtība ir tāda, ka pirmo aminoskābi pievieno nešķīstošam polimēra gēlam, kas satur reaktīvās grupas, kuras var apvienoties ar aminoskābes –COOH – grupām. Par šādu polimēra substrātu tika ņemts šķērsšūts polistirols ar tajā ievadītajām hlormetilgrupām. Lai reakcijai ņemtā aminoskābe nereaģētu ar sevi un neļautu tai pievienoties H 2 N grupai ar substrātu, šīs skābes aminogrupa vispirms tiek bloķēta ar apjomīgu aizvietotāju [(C 4 H 9) 3 ] 3 OS (O) grupa. Pēc tam, kad aminoskābe ir pievienojusies polimēra nesējam, bloķējošā grupa tiek noņemta un reakcijas maisījumā tiek ievadīta cita aminoskābe, kurai arī ir iepriekš bloķēta H 2 N grupa. Šādā sistēmā iespējama tikai pirmās aminoskābes H 2 N-grupas un otrās skābes grupas –COOH mijiedarbība, kas tiek veikta katalizatoru (fosfonija sāļu) klātbūtnē. Tālāk visa shēma tiek atkārtota, ieviešot trešo aminoskābi (28. att.).

Rīsi. 28. POLIPEPTĪDU ĶĒDES SINTĒZES SHĒMA

Pēdējā posmā iegūtās polipeptīdu ķēdes tiek atdalītas no polistirola atbalsta. Tagad viss process ir automatizēts, ir automātiskie peptīdu sintezatori, kas darbojas saskaņā ar aprakstīto shēmu. Izmantojot šo metodi, ir sintezēti daudzi peptīdi, ko izmanto medicīnā un lauksaimniecībā. Bija iespējams iegūt arī uzlabotus dabisko peptīdu analogus ar selektīvu un pastiprinātu iedarbību. Tiek sintezēti daži mazi proteīni, piemēram, hormons insulīns un daži fermenti.

Ir arī proteīnu sintēzes metodes, kas kopē dabiskos procesus: tās sintezē nukleīnskābju fragmentus, kas ir konfigurēti noteiktu proteīnu ražošanai, pēc tam šie fragmenti tiek iebūvēti dzīvā organismā (piemēram, baktērijās), pēc tam organisms sāk ražot vēlamais proteīns. Tādā veidā tagad tiek iegūts ievērojams daudzums grūti sasniedzamu proteīnu un peptīdu, kā arī to analogu.

Olbaltumvielas kā pārtikas avoti.

Olbaltumvielas dzīvā organismā nepārtraukti tiek sadalītas to sākotnējās aminoskābēs (ar neaizstājamu enzīmu līdzdalību), dažas aminoskābes tiek pārveidotas par citām, pēc tam olbaltumvielas tiek sintezētas no jauna (arī ar fermentu līdzdalību), t.i. ķermenis pastāvīgi tiek atjaunots. Daži proteīni (ādas un matu kolagēns) netiek atjaunoti, organisms tos nepārtraukti zaudē un pretī sintezē jaunus. Olbaltumvielas kā pārtikas avoti pilda divas galvenās funkcijas: apgādā organismu ar būvmateriālu jaunu proteīna molekulu sintēzei un papildus apgādā organismu ar enerģiju (kaloriju avotiem).

Gaļēdāji zīdītāji (arī cilvēki) nepieciešamās olbaltumvielas iegūst no augu un dzīvnieku izcelsmes pārtikas. Neviena no olbaltumvielām, kas iegūtas ar pārtiku, netiek iekļautas organismā nemainītā veidā. Gremošanas traktā visas absorbētās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, un no tām tiek uzbūvētas konkrētam organismam nepieciešamās olbaltumvielas, savukārt no 8 neaizstājamajām skābēm (1. tabula) atlikušās 12 var sintezēt organismā, ja tās sintezējas. netiek piegādātas pietiekamā daudzumā ar pārtiku, bet neaizvietojamās skābes noteikti ir jāsagādā ar pārtiku. Ķermenis saņem sēra atomus cisteīnā kopā ar neaizvietojamo aminoskābi metionīnu. Daļa olbaltumvielu sadalās, atbrīvojot dzīvības uzturēšanai nepieciešamo enerģiju, un tajos esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu. Parasti cilvēka ķermenis zaudē 25–30 g olbaltumvielu dienā, tāpēc proteīna pārtikai vienmēr jābūt vajadzīgajā daudzumā. Minimālā dienas nepieciešamība pēc proteīna ir 37 g vīriešiem un 29 g sievietēm, bet ieteicamā uzņemšana ir gandrīz divas reizes lielāka. Novērtējot pārtikas produktus, ir svarīgi ņemt vērā olbaltumvielu kvalitāti. Ja neaizvietojamo aminoskābju nav vai to saturs ir mazs, olbaltumvielas tiek uzskatītas par mazvērtīgām, tāpēc šādas olbaltumvielas jāuzņem lielākā daudzumā. Tādējādi pākšaugu olbaltumvielās ir maz metionīna, un kviešu un kukurūzas proteīnos ir maz lizīna (abas neaizstājamās aminoskābes). Dzīvnieku olbaltumvielas (izņemot kolagēnus) klasificē kā pilnvērtīgus pārtikas produktus. Pilns visu neaizstājamo skābju komplekts satur piena kazeīnu, kā arī biezpienu un no tā gatavoto sieru, tāpēc veģetāra diēta, ja tā ir ļoti stingra, t.i. “Bez piena produktiem” nepieciešams palielināt pākšaugu, riekstu un sēņu patēriņu, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm vajadzīgajā daudzumā.

Sintētiskās aminoskābes un olbaltumvielas tiek izmantotas arī kā pārtikas produkti, pievienojot tās barībai, kas nelielos daudzumos satur neaizstājamās aminoskābes. Ir baktērijas, kas spēj pārstrādāt un asimilēt naftas ogļūdeņražus, šajā gadījumā pilnīgai olbaltumvielu sintēzei tās jābaro ar slāpekli saturošiem savienojumiem (amonjaku vai nitrātiem). Tādā veidā iegūtās olbaltumvielas tiek izmantotas kā barība mājlopiem un mājputniem. Mājdzīvnieku barībai bieži tiek pievienots enzīmu komplekts - ogļhidrāzes, kas katalizē ogļhidrātu pārtikas grūti sadalāmo sastāvdaļu hidrolīzi (graudu kultūru šūnu sieniņas), kā rezultātā augu barība tiek pilnvērtīgāk uzsūcas.

Mihails Levitskis

PROTEĪNI (2. pants)

(olbaltumvielas), kompleksu slāpekli saturošu savienojumu klase, dzīvās vielas raksturīgākās un svarīgākās (kopā ar nukleīnskābēm) sastāvdaļas. Olbaltumvielas pilda daudzas un dažādas funkcijas. Lielākā daļa olbaltumvielu ir fermenti, kas katalizē ķīmiskās reakcijas. Daudzi hormoni, kas regulē fizioloģiskos procesus, arī ir olbaltumvielas. Strukturālie proteīni, piemēram, kolagēns un keratīns, ir galvenās kaulu audu, matu un nagu sastāvdaļas. Muskuļu saraušanās proteīniem ir iespēja mainīt savu garumu, izmantojot ķīmisko enerģiju mehāniskā darba veikšanai. Olbaltumvielas ietver antivielas, kas saistās un neitralizē toksiskas vielas. Daži proteīni, kas spēj reaģēt uz ārējām ietekmēm (gaisma, smarža), kalpo kā receptori maņās, kas uztver kairinājumu. Daudzi proteīni, kas atrodas šūnas iekšpusē un uz šūnas membrānas, veic regulēšanas funkcijas.

19. gadsimta pirmajā pusē. daudzi ķīmiķi, starp tiem galvenokārt J. fon Lībigs, pamazām nonāca pie secinājuma, ka olbaltumvielas ir īpaša slāpekļa savienojumu klase. Nosaukumu “olbaltumvielas” (no grieķu protos — pirmais) 1840. gadā ierosināja holandiešu ķīmiķis G. Mulders.

FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS

Proteīni ir balti cietā stāvoklī, bet bezkrāsaini šķīdumā, ja vien tiem nav kāda veida hromoforu (krāsainu) grupu, piemēram, hemoglobīna. Dažādu proteīnu šķīdība ūdenī ļoti atšķiras. Tas mainās arī atkarībā no pH un sāļu koncentrācijas šķīdumā, tāpēc ir iespējams izvēlēties apstākļus, kādos viens proteīns selektīvi nogulsnēs citu olbaltumvielu klātbūtnē. Šo "izsālīšanas" metodi plaši izmanto proteīnu izolēšanai un attīrīšanai. Attīrītais proteīns bieži izgulsnējas no šķīduma kā kristāli.

Salīdzinot ar citiem savienojumiem, olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti liela – no vairākiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem daltonu. Tāpēc ultracentrifugēšanas laikā olbaltumvielas tiek nogulsnētas un dažādos ātrumos. Tā kā olbaltumvielu molekulās ir pozitīvi un negatīvi lādētas grupas, tās pārvietojas ar dažādu ātrumu un elektriskajā laukā. Tas ir elektroforēzes pamatā - metode, ko izmanto atsevišķu proteīnu izolēšanai no sarežģītiem maisījumiem. Proteīnus attīra arī ar hromatogrāfiju.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS

Struktūra.

Olbaltumvielas ir polimēri, t.i. molekulas, kas veidotas kā ķēdes no atkārtotām monomēra vienībām jeb apakšvienībām, kuru lomu spēlē alfa aminoskābes. Vispārīgā aminoskābju formula

kur R ir ūdeņraža atoms vai kāda organiska grupa.

Olbaltumvielu molekula (polipeptīdu ķēde) var sastāvēt tikai no salīdzinoši neliela aminoskābju skaita vai vairākiem tūkstošiem monomēru vienību. Aminoskābju kombinācija ķēdē ir iespējama, jo katrā no tām ir divas dažādas ķīmiskās grupas: pamata aminogrupa NH2 un skābā karboksilgrupa COOH. Abas šīs grupas ir pievienotas a-oglekļa atomam. Vienas aminoskābes karboksilgrupa var veidot amīda (peptīda) saiti ar citas aminoskābes aminogrupu:

Pēc tam, kad šādā veidā ir savienotas divas aminoskābes, ķēdi var pagarināt, otrai aminoskābei pievienojot trešo utt. Kā redzams no iepriekš minētā vienādojuma, veidojoties peptīdu saitei, tiek atbrīvota ūdens molekula. Skābju, sārmu vai proteolītisko enzīmu klātbūtnē reakcija notiek pretējā virzienā: polipeptīdu ķēde tiek sadalīta aminoskābēs, pievienojot ūdeni. Šo reakciju sauc par hidrolīzi. Hidrolīze notiek spontāni, un ir nepieciešama enerģija, lai aminoskābes savienotu polipeptīdu ķēdē.

Karboksilgrupa un amīda grupa (vai līdzīga imīdu grupa aminoskābes prolīna gadījumā) ir visās aminoskābēs, bet atšķirības starp aminoskābēm nosaka grupas vai “sānu ķēdes” raksturs. kas iepriekš apzīmēts ar burtu R. Sānu ķēdes lomu var pildīt viens ūdeņraža atoms, piemēram, aminoskābe glicīns, un kāda apjomīga grupa, piemēram, histidīns un triptofāns. Dažas sānu ķēdes ir ķīmiski inertas, bet citas ir izteikti reaģējošas.

Var sintezēt daudzus tūkstošus dažādu aminoskābju, un dabā sastopamas daudzas dažādas aminoskābes, bet olbaltumvielu sintēzei izmanto tikai 20 veidu aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīns, asparagīnskābe, valīns, histidīns, glicīns, glutamīns, glutamīns. skābe, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, prolīns, serīns, tirozīns, treonīns, triptofāns, fenilalanīns un cisteīns (olbaltumvielās cisteīns var būt kā dimērs - cistīns). Tiesa, dažās olbaltumvielās papildus regulāri sastopamajām divdesmit aminoskābēm ir arī citas aminoskābes, taču tās veidojas, modificējot kādu no divdesmit uzskaitītajām pēc tā iekļaušanas olbaltumvielās.

Optiskā darbība.

Visām aminoskābēm, izņemot glicīnu, ir četras dažādas grupas, kas pievienotas α-oglekļa atomam. No ģeometrijas viedokļa četras dažādas grupas var piesaistīt divos veidos, un attiecīgi ir iespējamas divas konfigurācijas jeb divi izomēri, kas viens ar otru ir saistīti kā priekšmets ir tā spoguļattēlam, t.i. tāpat kā kreiso roku uz labo. Vienu konfigurāciju sauc par kreiso vai kreiso (L), bet otru sauc par labo roku jeb pa labi rotējošu (D), jo abi izomēri atšķiras pēc polarizētās gaismas plaknes griešanās virziena. Olbaltumvielās ir tikai L-aminoskābes (izņēmums ir glicīns; to var atrast tikai vienā formā, jo divas no četrām tā grupām ir vienādas), un visas ir optiski aktīvas (jo ir tikai viens izomērs). D-aminoskābes dabā ir reti sastopamas; tie ir atrodami dažās antibiotikās un baktēriju šūnu sieniņās.

Aminoskābju secība.

Aminoskābes polipeptīdu ķēdē nav izkārtotas nejauši, bet noteiktā fiksētā secībā, un tieši šī secība nosaka proteīna funkcijas un īpašības. Mainot 20 veidu aminoskābju secību, jūs varat izveidot milzīgu skaitu dažādu proteīnu, tāpat kā jūs varat izveidot daudz dažādu tekstu no alfabēta burtiem.

Agrāk proteīna aminoskābju secības noteikšana bieži prasīja vairākus gadus. Tiešā noteikšana joprojām ir diezgan darbietilpīgs uzdevums, lai gan ir radītas ierīces, kas ļauj to veikt automātiski. Parasti ir vieglāk noteikt atbilstošā gēna nukleotīdu secību un no tās izsecināt proteīna aminoskābju secību. Līdz šim jau ir noteiktas daudzu simtu olbaltumvielu aminoskābju secības. Atšifrēto proteīnu funkcijas parasti ir zināmas, un tas palīdz iedomāties līdzīgu proteīnu iespējamās funkcijas, kas veidojas, piemēram, ļaundabīgos audzējos.

Kompleksie proteīni.

Olbaltumvielas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par vienkāršiem. Tomēr bieži vien pie polipeptīdu ķēdes tiek pievienots metāla atoms vai kāds ķīmisks savienojums, kas nav aminoskābe. Šādus proteīnus sauc par kompleksiem. Piemērs ir hemoglobīns: tas satur dzelzs porfirīnu, kas nosaka tā sarkano krāsu un ļauj tam darboties kā skābekļa nesējam.

Sarežģītāko olbaltumvielu nosaukumi norāda uz pievienoto grupu būtību: glikoproteīni satur cukurus, lipoproteīni satur taukus. Ja fermenta katalītiskā aktivitāte ir atkarīga no pievienotās grupas, tad to sauc par protezēšanas grupu. Bieži vien vitamīns spēlē protezēšanas grupas lomu vai ir daļa no tās. Piemēram, A vitamīns, kas pievienots kādam no tīklenes proteīniem, nosaka tās jutīgumu pret gaismu.

Terciārā struktūra.

Svarīga ir ne tik daudz paša proteīna aminoskābju secība (primārā struktūra), bet gan veids, kā tā ir izkārtota telpā. Visā polipeptīda ķēdes garumā ūdeņraža joni veido regulāras ūdeņraža saites, kas tai piešķir spirāles vai slāņa formu (sekundārā struktūra). No šādu spirāļu un slāņu kombinācijas rodas nākamās kārtas kompakta forma - proteīna terciārā struktūra. Ap saitēm, kas satur ķēdes monomēra vienības, ir iespējamas rotācijas nelielos leņķos. Tāpēc no tīri ģeometriskā viedokļa jebkuras polipeptīdu ķēdes iespējamo konfigurāciju skaits ir bezgalīgi liels. Patiesībā katrs proteīns parasti pastāv tikai vienā konfigurācijā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Šī struktūra nav stingra, šķiet, ka tā “elpo” - tā svārstās ap noteiktu vidējo konfigurāciju. Ķēde ir salocīta konfigurācijā, kurā brīvā enerģija (spēja ražot darbu) ir minimāla, tāpat kā atbrīvota atspere saspiežas tikai līdz stāvoklim, kas atbilst minimālajai brīvajai enerģijai. Bieži viena ķēdes daļa ir cieši saistīta ar otru ar disulfīda (–S–S–) saitēm starp diviem cisteīna atlikumiem. Daļēji tāpēc cisteīnam ir īpaši svarīga loma starp aminoskābēm.

Olbaltumvielu struktūras sarežģītība ir tik liela, ka vēl nav iespējams aprēķināt proteīna terciāro struktūru, pat ja ir zināma tā aminoskābju secība. Bet, ja ir iespējams iegūt proteīna kristālus, tad to terciāro struktūru var noteikt ar rentgenstaru difrakciju.

Strukturālajos, saraušanās un dažos citos proteīnos ķēdes ir izstieptas, un vairākas nedaudz salocītas ķēdes, kas atrodas blakus, veido fibrilus; fibrillas savukārt salocās lielākos veidojumos – šķiedrās. Tomēr lielākajai daļai šķīdumā esošo olbaltumvielu ir lodveida forma: ķēdes ir saritinātas lodiņā, tāpat kā dzija lodītē. Brīvā enerģija ar šo konfigurāciju ir minimāla, jo hidrofobās (“ūdeni atgrūdošās”) aminoskābes ir paslēptas lodītes iekšpusē, un hidrofilās (“ūdeni piesaistošās”) aminoskābes atrodas uz tās virsmas.

Daudzi proteīni ir vairāku polipeptīdu ķēžu kompleksi. Šo struktūru sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām, no kurām katra ir lodveida proteīns.

Strukturālie proteīni to lineārās konfigurācijas dēļ veido šķiedras, kurām ir ļoti augsta stiepes izturība, savukārt globulārā konfigurācija ļauj olbaltumvielām nonākt specifiskā mijiedarbībā ar citiem savienojumiem. Uz globulas virsmas, kad ķēdes ir pareizi izliktas, parādās noteiktas formas dobumi, kuros atrodas reaktīvās ķīmiskās grupas. Ja proteīns ir enzīms, tad šādā dobumā nonāk cita, parasti mazāka, kādas vielas molekula, tāpat kā atslēga iekļūst slēdzenē; šajā gadījumā molekulas elektronu mākoņa konfigurācija mainās dobumā esošo ķīmisko grupu ietekmē, un tas liek tam noteiktā veidā reaģēt. Tādā veidā ferments katalizē reakciju. Antivielu molekulās ir arī dobumi, kuros saistās dažādas svešas vielas un tādējādi tiek padarītas nekaitīgas. “Atslēgas un atslēgas” modelis, kas izskaidro proteīnu mijiedarbību ar citiem savienojumiem, ļauj izprast fermentu un antivielu specifiku, t.i. to spēja reaģēt tikai ar noteiktiem savienojumiem.

Olbaltumvielas dažāda veida organismos.

Proteīniem, kas pilda vienu un to pašu funkciju dažādās augu un dzīvnieku sugās un tāpēc tiem ir viens un tas pats nosaukums, arī ir līdzīga konfigurācija. Tomēr tie nedaudz atšķiras pēc to aminoskābju secības. Tā kā sugas atšķiras no kopējā priekšteča, dažas aminoskābes noteiktās pozīcijās tiek aizstātas ar mutācijām ar citām. Kaitīgās mutācijas, kas izraisa iedzimtas slimības, tiek likvidētas dabiskās atlases ceļā, bet labvēlīgās vai vismaz neitrālas var saglabāties. Jo tuvāk divas bioloģiskās sugas atrodas viena otrai, jo mazākas atšķirības tiek konstatētas to proteīnos.

Daži proteīni mainās salīdzinoši ātri, citi ir ļoti konservēti. Pēdējais ietver, piemēram, citohromu c, elpošanas enzīmu, kas atrodams lielākajā daļā dzīvo organismu. Cilvēkiem un šimpanzēm tā aminoskābju secības ir identiskas, bet kviešu citohromā c tikai 38% aminoskābju bija atšķirīgas. Pat salīdzinot cilvēkus un baktērijas, joprojām var pamanīt citohroma c līdzību (atšķirības ietekmē 65% aminoskābju), lai gan baktēriju un cilvēku kopīgais priekštecis uz Zemes dzīvoja apmēram pirms diviem miljardiem gadu. Mūsdienās aminoskābju secību salīdzināšanu bieži izmanto, lai izveidotu filoģenētisku (dzimtas) koku, atspoguļojot evolūcijas attiecības starp dažādiem organismiem.

Denaturācija.

Sintezētā proteīna molekula, salocīšana, iegūst tai raksturīgo konfigurāciju. Tomēr šo konfigurāciju var iznīcināt, karsējot, mainot pH, pakļaujot organiskajiem šķīdinātājiem un pat vienkārši kratot šķīdumu, līdz uz tā virsmas parādās burbuļi. Šādā veidā modificētu proteīnu sauc par denaturētu; tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un parasti kļūst nešķīstošs. Labi zināmi denaturētu proteīnu piemēri ir vārītas olas vai putukrējums. Mazie proteīni, kas satur tikai aptuveni simts aminoskābes, spēj renaturēties, t.i. atgūt sākotnējo konfigurāciju. Bet lielākā daļa olbaltumvielu vienkārši pārvēršas samezglotu polipeptīdu ķēžu masā un neatjauno savu iepriekšējo konfigurāciju.

Viena no galvenajām grūtībām aktīvo proteīnu izolēšanā ir to ārkārtējā jutība pret denaturāciju. Šī olbaltumvielu īpašība ir noderīga pārtikas konservēšanā: augsta temperatūra neatgriezeniski denaturē mikroorganismu fermentus, un mikroorganismi iet bojā.

PROTEĪNU SINTĒZE

Lai sintezētu olbaltumvielas, dzīvam organismam ir jābūt fermentu sistēmai, kas spēj savienot vienu aminoskābi ar otru. Ir nepieciešams arī informācijas avots, lai noteiktu, kuras aminoskābes ir jāapvieno. Tā kā organismā ir tūkstošiem olbaltumvielu veidu un katrs no tiem vidēji sastāv no vairākiem simtiem aminoskābju, nepieciešamajai informācijai ir jābūt patiesi milzīgai. Tas tiek saglabāts (līdzīgi kā ieraksts tiek saglabāts magnētiskajā lentē) nukleīnskābju molekulās, kas veido gēnus.

Enzīmu aktivizēšana.

No aminoskābēm sintezēta polipeptīdu ķēde ne vienmēr ir proteīns galīgajā formā. Daudzi fermenti vispirms tiek sintezēti kā neaktīvi prekursori un kļūst aktīvi tikai pēc tam, kad cits enzīms noņem vairākas aminoskābes vienā ķēdes galā. Daži gremošanas enzīmi, piemēram, tripsīns, tiek sintezēti šajā neaktīvā formā; šie enzīmi tiek aktivizēti gremošanas traktā ķēdes gala fragmenta noņemšanas rezultātā. Hormona insulīns, kura molekula aktīvajā formā sastāv no divām īsām ķēdēm, tiek sintezēts vienas ķēdes veidā, t.s. proinsulīns. Pēc tam šīs ķēdes vidusdaļa tiek noņemta, un atlikušie fragmenti saistās kopā, veidojot aktīvo hormona molekulu. Kompleksie proteīni veidojas tikai pēc tam, kad olbaltumvielai ir pievienota noteikta ķīmiskā grupa, un šai piesaistei bieži vien ir nepieciešams arī ferments.

Metaboliskā cirkulācija.

Pēc dzīvnieku barošanas ar aminoskābēm, kas marķētas ar radioaktīviem oglekļa, slāpekļa vai ūdeņraža izotopiem, etiķete ātri tiek iekļauta tā olbaltumvielās. Ja iezīmētās aminoskābes pārstāj iekļūt organismā, marķējuma daudzums olbaltumvielās sāk samazināties. Šie eksperimenti liecina, ka iegūtie proteīni organismā netiek saglabāti līdz dzīves beigām. Tās visas, ar dažiem izņēmumiem, atrodas dinamiskā stāvoklī, nepārtraukti sadaloties aminoskābēs un pēc tam atkal tiek sintezētas.

Daži proteīni sadalās, kad šūnas mirst un tiek iznīcinātas. Tas notiek visu laiku, piemēram, ar sarkanajām asins šūnām un epitēlija šūnām, kas klāj zarnu iekšējo virsmu. Turklāt olbaltumvielu sadalīšanās un resintēze notiek arī dzīvās šūnās. Savādi, ka par olbaltumvielu sadalīšanos ir zināms mazāk nekā par to sintēzi. Tomēr ir skaidrs, ka sadalīšanās ir saistīta ar proteolītiskajiem enzīmiem, kas ir līdzīgi tiem, kas gremošanas traktā sadala olbaltumvielas aminoskābēs.

Dažādu olbaltumvielu pussabrukšanas periods ir atšķirīgs - no vairākām stundām līdz vairākiem mēnešiem. Vienīgais izņēmums ir kolagēna molekulas. Kad tie ir izveidoti, tie paliek stabili un netiek atjaunoti vai aizstāti. Tomēr laika gaitā mainās dažas to īpašības, jo īpaši elastība, un, tā kā tie netiek atjaunoti, tas izraisa noteiktas ar vecumu saistītas izmaiņas, piemēram, grumbu parādīšanos uz ādas.

Sintētiskie proteīni.

Ķīmiķi jau sen ir iemācījušies polimerizēt aminoskābes, taču aminoskābes tiek apvienotas nesakārtotā veidā, tāpēc šādas polimerizācijas produkti maz līdzinās dabiskajiem. Tiesa, aminoskābes ir iespējams apvienot noteiktā secībā, kas ļauj iegūt dažus bioloģiski aktīvus proteīnus, jo īpaši insulīnu. Process ir diezgan sarežģīts, un tādā veidā iespējams iegūt tikai tās olbaltumvielas, kuru molekulās ir ap simts aminoskābēm. Tā vietā ir vēlams sintezēt vai izolēt gēna nukleotīdu secību, kas atbilst vēlamajai aminoskābju secībai, un pēc tam ievadīt šo gēnu baktērijās, kas replikācijas ceļā radīs lielu daudzumu vēlamā produkta. Tomēr šai metodei ir arī savi trūkumi.

PROTEĪNS UN UZTURS

Kad olbaltumvielas organismā tiek sadalītas aminoskābēs, šīs aminoskābes var atkal izmantot proteīnu sintezēšanai. Tajā pašā laikā pašas aminoskābes tiek sadalītas, tāpēc tās netiek pilnībā izmantotas. Ir arī skaidrs, ka augšanas, grūtniecības un brūču dzīšanas laikā olbaltumvielu sintēzei jāpārsniedz sadalīšanās. Ķermenis nepārtraukti zaudē dažus proteīnus; Tie ir matu, nagu un ādas virsmas slāņa proteīni. Tāpēc, lai sintezētu olbaltumvielas, katram organismam aminoskābes jāsaņem no pārtikas.

Aminoskābju avoti.

Zaļie augi visas 20 olbaltumvielās atrodamās aminoskābes sintezē no CO2, ūdens un amonjaka vai nitrātiem. Daudzas baktērijas spēj arī sintezēt aminoskābes cukura (vai līdzvērtīga) un fiksētā slāpekļa klātbūtnē, bet cukuru galu galā piegādā zaļie augi. Dzīvniekiem ir ierobežota spēja sintezēt aminoskābes; aminoskābes viņi iegūst, ēdot zaļus augus vai citus dzīvniekus. Gremošanas traktā absorbētās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, pēdējās tiek absorbētas, un no tām tiek veidotas konkrētam organismam raksturīgās olbaltumvielas. Neviens no absorbētajiem proteīniem nav iekļauts ķermeņa struktūrās kā tāds. Vienīgais izņēmums ir tas, ka daudziem zīdītājiem dažas mātes antivielas var nonākt neskartas caur placentu augļa asinsritē un caur mātes pienu (īpaši atgremotājiem) var tikt pārnestas uz jaundzimušo tūlīt pēc piedzimšanas.

Nepieciešamība pēc olbaltumvielām.

Ir skaidrs, ka dzīvības uzturēšanai ķermenim ir jāsaņem noteikts olbaltumvielu daudzums no pārtikas. Tomēr šīs vajadzības apjoms ir atkarīgs no vairākiem faktoriem. Pārtika ķermenim ir nepieciešama gan kā enerģijas (kaloriju) avots, gan kā materiāls savu struktūru veidošanai. Enerģijas nepieciešamība ir pirmajā vietā. Tas nozīmē, ka tad, kad uzturā ir maz ogļhidrātu un tauku, uztura olbaltumvielas tiek izmantotas nevis pašu olbaltumvielu sintēzei, bet gan kā kaloriju avots. Ilgstošas ​​badošanās laikā enerģijas vajadzību apmierināšanai tiek izmantoti pat jūsu pašu proteīni. Ja uzturā ir pietiekami daudz ogļhidrātu, tad olbaltumvielu patēriņu var samazināt.

Slāpekļa līdzsvars.

Vidēji apm. 16% no kopējās olbaltumvielu masas ir slāpeklis. Sadalot olbaltumvielās esošās aminoskābes, tajos esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu un (mazākā mērā) ar izkārnījumiem dažādu slāpekļa savienojumu veidā. Tāpēc proteīna uztura kvalitātes novērtēšanai ir ērti izmantot tādu indikatoru kā slāpekļa līdzsvars, t.i. starpība (gramos) starp slāpekļa daudzumu, kas nonāk organismā, un slāpekļa daudzumu, kas izdalās dienā. Ar normālu uzturu pieaugušam cilvēkam šīs summas ir vienādas. Augošā organismā izdalītā slāpekļa daudzums ir mazāks par saņemto, t.i. bilance ir pozitīva. Ja uzturā trūkst olbaltumvielu, bilance ir negatīva. Ja uzturā ir pietiekami daudz kaloriju, bet tajā nav olbaltumvielu, organisms uzkrāj olbaltumvielas. Tajā pašā laikā olbaltumvielu metabolisms palēninās, un atkārtota aminoskābju izmantošana olbaltumvielu sintēzē notiek ar visaugstāko iespējamo efektivitāti. Tomēr zaudējumi ir neizbēgami, un slāpekļa savienojumi joprojām tiek izvadīti ar urīnu un daļēji ar izkārnījumiem. Slāpekļa daudzums, kas dienā izdalās no organisma olbaltumvielu badošanās laikā, var kalpot kā ikdienas olbaltumvielu deficīta mērs. Ir dabiski pieņemt, ka, ieviešot uzturā proteīna daudzumu, kas līdzvērtīgs šim trūkumam, var atjaunot slāpekļa līdzsvaru. Tomēr tā nav. Pēc šāda proteīna daudzuma saņemšanas organisms sāk mazāk efektīvi izmantot aminoskābes, tāpēc slāpekļa līdzsvara atjaunošanai ir nepieciešams kāds papildu proteīns.

Ja olbaltumvielu daudzums uzturā pārsniedz to, kas nepieciešams, lai uzturētu slāpekļa līdzsvaru, šķiet, ka nav nekāda kaitējuma. Aminoskābju pārpalikums tiek vienkārši izmantots kā enerģijas avots. Īpaši spilgts piemērs ir tas, ka eskimosi patērē maz ogļhidrātu un apmēram desmit reizes vairāk olbaltumvielu, kas nepieciešams slāpekļa līdzsvara uzturēšanai. Tomēr vairumā gadījumu olbaltumvielu kā enerģijas avota izmantošana nav izdevīga, jo noteikts ogļhidrātu daudzums var saražot daudz vairāk kaloriju nekā tāds pats olbaltumvielu daudzums. Nabadzīgajās valstīs cilvēki uzņem kalorijas no ogļhidrātiem un patērē minimālu olbaltumvielu daudzumu.

Ja organisms nepieciešamo kaloriju skaitu saņem neolbaltumvielu produktu veidā, tad minimālais olbaltumvielu daudzums, lai nodrošinātu slāpekļa līdzsvara uzturēšanu, ir apm. 30 g dienā. Apmēram tik daudz olbaltumvielu satur četras maizes šķēles vai 0,5 litri piena. Nedaudz lielāks skaits parasti tiek uzskatīts par optimālu; Ieteicams no 50 līdz 70 g.

Neaizstājamās aminoskābes.

Līdz šim olbaltumvielas tika uzskatītas par veselumu. Tikmēr, lai proteīnu sintēze notiktu, organismā ir jābūt visām nepieciešamajām aminoskābēm. Dzīvnieka ķermenis pats spēj sintezēt dažas aminoskābes. Tos sauc par aizvietojamiem, jo ​​tiem nav obligāti jābūt uzturā – svarīgi tikai, lai kopējais olbaltumvielu daudzums kā slāpekļa avots būtu pietiekams; tad, ja trūkst neaizstājamo aminoskābju, organisms var tās sintezēt uz to rēķina, kuras ir pārpalikumā. Atlikušās, “neaizstājamās” aminoskābes nevar sintezēt, un tās ir jāpiegādā ķermenim ar pārtiku. Cilvēkiem būtiski ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, histidīns, lizīns un arginīns. (Lai gan arginīns var tikt sintezēts organismā, tas tiek klasificēts kā neaizvietojamās aminoskābes, jo jaundzimušajiem un augošajiem bērniem tas netiek ražots pietiekamā daudzumā. Savukārt daļa no šīm aminoskābēm no pārtikas pieaugušam cilvēkam var kļūt nevajadzīgas persona.)

Šis neaizvietojamo aminoskābju saraksts ir aptuveni vienāds citiem mugurkaulniekiem un pat kukaiņiem. Olbaltumvielu uzturvērtību parasti nosaka, izbarojot tos augošām žurkām un sekojot līdzi dzīvnieku svara pieaugumam.

Olbaltumvielu uzturvērtība.

Olbaltumvielu uzturvērtību nosaka neaizstājamā aminoskābe, kuras trūkums ir visvairāk. Ilustrēsim to ar piemēru. Mūsu organismā esošās olbaltumvielas satur vidēji apm. 2% triptofāna (pēc svara). Pieņemsim, ka uzturā ir 10 g proteīna, kas satur 1% triptofāna, un tajā ir pietiekami daudz citu neaizvietojamo aminoskābju. Mūsu gadījumā 10 g šī nepilnīgā proteīna būtībā ir līdzvērtīgi 5 g pilnvērtīga proteīna; atlikušie 5 g var kalpot tikai kā enerģijas avots. Ņemiet vērā, ka, tā kā aminoskābes organismā praktiski netiek uzkrātas un, lai notiktu proteīnu sintēze, visām aminoskābēm jābūt klāt vienlaikus, neaizvietojamo aminoskābju uzņemšanas ietekmi var noteikt tikai tad, ja visas tās tajā pašā laikā iekļūt ķermenī.

Lielākajai daļai dzīvnieku olbaltumvielu vidējais sastāvs ir tuvs vidējam olbaltumvielu sastāvam cilvēka organismā, tāpēc diez vai mēs saskarsimies ar aminoskābju deficītu, ja mūsu uzturs ir bagāts ar tādiem pārtikas produktiem kā gaļa, olas, piens un siers. Tomēr ir olbaltumvielas, piemēram, želatīns (kolagēna denaturācijas produkts), kas satur ļoti maz neaizstājamo aminoskābju. Augu proteīni, lai gan šajā ziņā ir labāki par želatīnu, ir arī nabadzīgi ar neaizvietojamām aminoskābēm; Tajos ir īpaši maz lizīna un triptofāna. Tomēr tīri veģetāru diētu nemaz nevar uzskatīt par kaitīgu, ja vien tajā netiek patērēts nedaudz lielāks augu olbaltumvielu daudzums, kas ir pietiekams, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm. Visvairāk proteīna augi satur to sēklās, īpaši kviešu un dažādu pākšaugu sēklās. Arī jaunie dzinumi, piemēram, sparģeļi, ir bagāti ar olbaltumvielām.

Sintētiskie proteīni uzturā.

Nepilnīgiem proteīniem, piemēram, kukurūzas proteīniem, pievienojot nelielu daudzumu sintētiskās neaizvietojamās aminoskābes vai ar aminoskābēm bagātās olbaltumvielas, pēdējo uzturvērtību var ievērojami palielināt, t.i. tādējādi palielinot patērēto olbaltumvielu daudzumu. Vēl viena iespēja ir audzēt baktērijas vai raugu uz naftas ogļūdeņražiem, kā slāpekļa avotu pievienojot nitrātus vai amonjaku. Tādā veidā iegūtās mikrobu olbaltumvielas var kalpot kā barība mājputniem vai mājlopiem, vai arī to var lietot tieši cilvēki. Trešā, plaši izmantotā metode izmanto atgremotāju fizioloģiju. Atgremotājiem kuņģa sākuma daļā, t.s. Spureklī mīt īpašas baktēriju un vienšūņu formas, kas nepilnīgās augu olbaltumvielas pārvērš pilnvērtīgākos mikrobu proteīnos, un tie savukārt pēc sagremošanas un uzsūkšanās pārvēršas dzīvnieku olbaltumvielās. Dzīvnieku barībai var pievienot urīnvielu, lētu sintētisko slāpekli saturošu savienojumu. Spureklī dzīvojošie mikroorganismi izmanto urīnvielas slāpekli, lai ogļhidrātus (kuru barībā ir daudz vairāk) pārvērstu olbaltumvielās. Apmēram trešdaļa no visa lopbarībā esošā slāpekļa var būt urīnvielas veidā, kas būtībā zināmā mērā nozīmē olbaltumvielu ķīmisko sintēzi.

Vāveres- augstas molekulmasas organiskie savienojumi, kas sastāv no α-aminoskābju atlikumiem.

IN olbaltumvielu sastāvs ietver oglekli, ūdeņradi, slāpekli, skābekli, sēru. Daži proteīni veido kompleksus ar citām molekulām, kas satur fosforu, dzelzi, cinku un varu.

Olbaltumvielām ir liela molekulmasa: olu albumīns - 36 000, hemoglobīns - 152 000, miozīns - 500 000. Salīdzinājumam: spirta molekulmasa ir 46, etiķskābe - 60, benzols - 78.

Olbaltumvielu aminoskābju sastāvs

Vāveres- neperiodiski polimēri, kuru monomēri ir α-aminoskābes. Parasti 20 α-aminoskābju veidus sauc par olbaltumvielu monomēriem, lai gan vairāk nekā 170 no tiem ir atrodami šūnās un audos.

Atkarībā no tā, vai aminoskābes var sintezēt cilvēku un citu dzīvnieku organismā, tās izšķir: neaizvietojamās aminoskābes- var sintezēt; neaizstājamās aminoskābes- nevar sintezēt. Neaizstājamās aminoskābes jāievada organismā ar pārtiku. Augi sintezē visu veidu aminoskābes.

Atkarībā no aminoskābju sastāva, olbaltumvielas ir: pilnīgas- satur visu aminoskābju komplektu; bojāts- to sastāvā trūkst dažu aminoskābju. Ja olbaltumvielas sastāv tikai no aminoskābēm, tās sauc vienkārši. Ja olbaltumvielās papildus aminoskābēm ir arī ne-aminoskābju sastāvdaļa (protētiskā grupa), tos sauc komplekss. Protēžu grupu var attēlot metāli (metalloproteīni), ogļhidrāti (glikoproteīni), lipīdi (lipoproteīni), nukleīnskābes (nukleoproteīni).

Visi aminoskābes satur: 1) karboksilgrupa (-COOH), 2) aminogrupa (-NH 2), 3) radikāls vai R-grupa (pārējā molekula). Radikāla struktūra dažādiem aminoskābju veidiem ir atšķirīga. Atkarībā no aminoskābju sastāvā iekļauto aminogrupu un karboksilgrupu skaita tās izšķir: neitrālas aminoskābes ar vienu karboksilgrupu un vienu aminogrupu; bāzes aminoskābes kam ir vairāk nekā viena aminogrupa; skābās aminoskābes kam ir vairāk nekā viena karboksilgrupa.

Aminoskābes ir amfoteriskie savienojumi, jo šķīdumā tie var darboties gan kā skābes, gan kā bāzes. Ūdens šķīdumos aminoskābes pastāv dažādās jonu formās.

Peptīdu saite

Peptīdi- organiskas vielas, kas sastāv no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti ar peptīdu saitēm.

Peptīdu veidošanās notiek aminoskābju kondensācijas reakcijas rezultātā. Kad vienas aminoskābes aminogrupa mijiedarbojas ar citas aminoskābes karboksilgrupu, starp tām rodas kovalentā slāpekļa-oglekļa saite, ko sauc peptīds. Atkarībā no peptīdā iekļauto aminoskābju atlikumu skaita ir dipeptīdi, tripeptīdi, tetrapeptīdi utt. Peptīdu saites veidošanos var atkārtot daudzas reizes. Tas noved pie veidošanās polipeptīdi. Vienā peptīda galā ir brīva aminogrupa (saukta par N-galu), bet otrā ir brīva karboksilgrupa (saukta par C-galu).

Olbaltumvielu molekulu telpiskā organizācija

Atsevišķu specifisku proteīnu funkciju izpilde ir atkarīga no to molekulu telpiskās konfigurācijas, turklāt šūnai ir enerģētiski nelabvēlīgi proteīnus turēt nesalocītā veidā, ķēdes veidā, tāpēc polipeptīdu ķēdes tiek salocītas, iegūstot noteikta trīsdimensiju struktūra vai konformācija. Ir 4 līmeņi proteīnu telpiskā organizācija.

Primārā proteīna struktūra- aminoskābju atlikumu izkārtojuma secība polipeptīdu ķēdē, kas veido proteīna molekulu. Saite starp aminoskābēm ir peptīdu saite.

Ja proteīna molekula sastāv tikai no 10 aminoskābju atlikumiem, tad teorētiski iespējamo proteīna molekulu variantu skaits, kas atšķiras aminoskābju maiņas secībā, ir 10 20. Ņemot vērā 20 aminoskābes, no tām var izveidot vēl daudzveidīgākas kombinācijas. Cilvēka organismā ir atrasti aptuveni desmit tūkstoši dažādu proteīnu, kas atšķiras gan savā starpā, gan no citu organismu olbaltumvielām.

Tā ir proteīna molekulas primārā struktūra, kas nosaka proteīna molekulu īpašības un tās telpisko konfigurāciju. Tikai vienas aminoskābes aizstāšana ar citu polipeptīdu ķēdē izraisa izmaiņas proteīna īpašībās un funkcijās. Piemēram, sestās glutamīnskābes aizstāšana hemoglobīna β-apakšvienībā ar valīnu noved pie tā, ka hemoglobīna molekula kopumā nevar veikt savu galveno funkciju - skābekļa transportēšanu; Šādos gadījumos cilvēkam attīstās slimība, ko sauc par sirpjveida šūnu anēmiju.

Sekundārā struktūra- sakārtota polipeptīdu ķēdes locīšana spirālē (izskatās kā pagarināta atspere). Spirāles pagriezienus stiprina ūdeņraža saites, kas rodas starp karboksilgrupām un aminogrupām. Gandrīz visas CO un NH grupas piedalās ūdeņraža saišu veidošanā. Tie ir vājāki par peptīdiem, taču, daudzkārt atkārtoti, piešķir šai konfigurācijai stabilitāti un stingrību. Sekundārās struktūras līmenī ir olbaltumvielas: fibroīns (zīds, zirnekļa tīkls), keratīns (mati, nagi), kolagēns (cīpslas).

Terciārā struktūra- polipeptīdu ķēžu iesaiņošana globulās, kas rodas ķīmisko saišu (ūdeņraža, jonu, disulfīda) veidošanās rezultātā un hidrofobās mijiedarbības izveidošanās starp aminoskābju atlikumu radikāļiem. Galvenā loma terciārās struktūras veidošanā ir hidrofilai-hidrofobajai mijiedarbībai. Ūdens šķīdumos hidrofobajiem radikāļiem ir tendence slēpties no ūdens, grupējoties lodītes iekšpusē, savukārt hidrofilie radikāļi hidratācijas (mijiedarbības ar ūdens dipoliem) rezultātā mēdz parādīties uz molekulas virsmas. Dažos proteīnos terciāro struktūru stabilizē disulfīda kovalentās saites, kas veidojas starp divu cisteīna atlieku sēra atomiem. Terciārās struktūras līmenī ir fermenti, antivielas un daži hormoni.

Kvartāra struktūra raksturīgs sarežģītiem proteīniem, kuru molekulas veido divas vai vairākas lodītes. Apakšvienības tiek turētas molekulā ar jonu, hidrofobu un elektrostatisko mijiedarbību. Dažreiz kvartāras struktūras veidošanās laikā starp apakšvienībām rodas disulfīda saites. Visvairāk pētītais proteīns ar kvartāru struktūru ir hemoglobīns. To veido divas α-apakšvienības (141 aminoskābes atlikums) un divas β-apakšvienības (146 aminoskābju atlikumi). Ar katru apakšvienību ir saistīta hema molekula, kas satur dzelzi.

Ja kāda iemesla dēļ olbaltumvielu telpiskā uzbūve atšķiras no normālās, olbaltumviela nevar veikt savas funkcijas. Piemēram, “govju trakuma slimības” (sūkļveida encefalopātijas) cēlonis ir nervu šūnu virsmas proteīnu prionu patoloģiska uzbūve.

Olbaltumvielu īpašības

To nosaka proteīna molekulas aminoskābju sastāvs un struktūra īpašības. Olbaltumvielas apvieno bāziskās un skābes īpašības, ko nosaka aminoskābju radikāļi: jo vairāk skābju aminoskābju proteīnā, jo izteiktākas ir tā skābās īpašības. Tiek noteikta spēja ziedot un pievienot H + proteīnu buferīpašības; Viens no spēcīgākajiem buferiem ir sarkano asins šūnu hemoglobīns, kas uztur asins pH nemainīgā līmenī. Ir šķīstošie proteīni (fibrinogēns), un ir nešķīstoši proteīni, kas veic mehāniskas funkcijas (fibroīns, keratīns, kolagēns). Ir olbaltumvielas, kas ir ķīmiski aktīvas (enzīmi), ir ķīmiski neaktīvas olbaltumvielas, kas ir izturīgas pret dažādiem vides apstākļiem un ir ārkārtīgi nestabilas.

Ārējie faktori (karstums, ultravioletais starojums, smagie metāli un to sāļi, pH izmaiņas, starojums, dehidratācija)

var izraisīt proteīna molekulas strukturālās organizācijas traucējumus. Tiek saukts noteiktai proteīna molekulai raksturīgās trīsdimensiju konformācijas zuduma process denaturācija. Denaturācijas cēlonis ir saišu pārtraukšana, kas stabilizē noteiktu proteīna struktūru. Sākotnēji tiek sarautas vājākās saites, un, apstākļiem kļūstot stingrākiem, tiek pārtrauktas vēl stiprākās. Tāpēc vispirms tiek zaudēta kvartāra, pēc tam terciārā un sekundārā struktūra. Telpiskās konfigurācijas maiņa izraisa izmaiņas proteīna īpašībās un rezultātā proteīnam nav iespējams veikt tai raksturīgās bioloģiskās funkcijas. Ja denaturācija nav saistīta ar primārās struktūras iznīcināšanu, tad tā var būt atgriezenisks, šajā gadījumā notiek proteīnam raksturīgās konformācijas pašatjaunošanās. Piemēram, membrānas receptoru proteīni tiek pakļauti šādai denaturācijai. Tiek saukts proteīna struktūras atjaunošanas process pēc denaturācijas renaturācija. Ja proteīna telpiskās konfigurācijas atjaunošana nav iespējama, tad sauc par denaturāciju neatgriezeniski.

Olbaltumvielu funkcijas

Fermenti

Fermenti, vai fermenti, ir īpaša proteīnu klase, kas ir bioloģiski katalizatori. Pateicoties fermentiem, bioķīmiskās reakcijas notiek milzīgā ātrumā. Fermentatīvo reakciju ātrums ir desmitiem tūkstošu reižu (un dažreiz miljoniem) lielāks nekā to reakciju ātrums, kas notiek ar neorganisku katalizatoru piedalīšanos. Vielu, uz kuru ferments iedarbojas, sauc substrāts.

Fermenti ir lodveida proteīni, strukturālās iezīmes enzīmus var iedalīt divās grupās: vienkāršas un sarežģītas. Vienkārši fermenti ir vienkārši proteīni, t.i. sastāv tikai no aminoskābēm. Sarežģīti fermenti ir kompleksi proteīni, t.i. Papildus olbaltumvielu daļai tie satur neolbaltumvielu grupu - kofaktors. Daži fermenti izmanto vitamīnus kā kofaktorus. Enzīma molekula satur īpašu daļu, ko sauc par aktīvo centru. Aktīvais centrs- neliela fermenta daļa (no trīs līdz divpadsmit aminoskābju atlikumiem), kur notiek substrāta vai substrātu saistīšanās, veidojot enzīma-substrāta kompleksu. Pēc reakcijas enzīma-substrāta komplekss sadalās fermentā un reakcijas produktā(-os). Dažiem fermentiem ir (izņemot aktīvos) allosteriskie centri- zonas, kurām ir pievienoti fermentu ātruma regulatori ( allosteriskie enzīmi).

Fermentatīvās katalīzes reakcijas raksturo: 1) augsta efektivitāte, 2) stingra selektivitāte un darbības virziens, 3) substrāta specifika, 4) smalka un precīza regulēšana. Fermentatīvās katalīzes reakciju substrātu un reakcijas specifiku izskaidro E. Fišera (1890) un D. Košlanda (1959) hipotēzes.

E. Fišers (atslēgas bloķēšanas hipotēze) ierosināja, ka fermenta aktīvā centra un substrāta telpiskajām konfigurācijām ir precīzi jāatbilst viens otram. Substrātu salīdzina ar “atslēgu”, fermentu – ar “slēdzeni”.

D. Košlands (hipotēze par roku cimdu) ierosināja, ka telpiskā atbilstība starp substrāta struktūru un enzīma aktīvo centru tiek izveidota tikai to savstarpējās mijiedarbības brīdī. Šo hipotēzi sauc arī par inducētā korespondences hipotēze.

Fermentatīvo reakciju ātrums ir atkarīgs no: 1) temperatūras, 2) fermentu koncentrācijas, 3) substrāta koncentrācijas, 4) pH. Jāuzsver, ka, tā kā fermenti ir olbaltumvielas, to aktivitāte ir visaugstākā fizioloģiski normālos apstākļos.

Lielākā daļa fermentu var darboties tikai temperatūrā no 0 līdz 40°C. Šajās robežās reakcijas ātrums palielinās aptuveni 2 reizes ar katriem 10 °C temperatūras paaugstināšanos. Temperatūrā virs 40 °C proteīns denaturējas un fermentu aktivitāte samazinās. Temperatūrā, kas ir tuvu sasalšanas temperatūrai, fermenti tiek inaktivēti.

Palielinoties substrāta daudzumam, fermentatīvās reakcijas ātrums palielinās, līdz substrāta molekulu skaits ir vienāds ar fermentu molekulu skaitu. Turpinot palielināt substrāta daudzumu, ātrums nepalielināsies, jo fermenta aktīvie centri ir piesātināti. Fermentu koncentrācijas palielināšanās palielina katalītisko aktivitāti, jo laika vienībā tiek pārveidots lielāks skaits substrāta molekulu.

Katram fermentam ir optimāla pH vērtība, pie kuras tas uzrāda maksimālo aktivitāti (pepsīns - 2,0, siekalu amilāze - 6,8, aizkuņģa dziedzera lipāze - 9,0). Pie augstākām vai zemākām pH vērtībām fermentu aktivitāte samazinās. Ar pēkšņām pH izmaiņām ferments denaturējas.

Allosterisko enzīmu ātrumu regulē vielas, kas piesaistās allosteriskajiem centriem. Ja šīs vielas paātrina reakciju, tās sauc aktivatori, ja viņi palēninās - inhibitori.

Fermentu klasifikācija

Atkarībā no ķīmisko pārveidojumu veida, ko tie katalizē, fermentus iedala 6 klasēs:

1. oksireduktāzes(ūdeņraža, skābekļa vai elektronu atomu pārnešana no vienas vielas uz citu - dehidrogenāze),
2. transferāzes(metilgrupas, acilgrupas, fosfāta vai aminogrupas pārnešana no vienas vielas uz citu - transamināze),
3. hidrolāzes(hidrolīzes reakcijas, kurās no substrāta veidojas divi produkti - amilāze, lipāze),
4. liāzes(nehidrolītiska pievienošana substrātam vai atomu grupas atdalīšana no tā, tādā gadījumā var pārraut C-C, C-N, C-O, C-S saites - dekarboksilāze),
5. izomerāzes(intramolekulāra pārkārtošanās - izomerāze),
6. ligazes(divu molekulu savienojums C-C, C-N, C-O, C-S saišu veidošanās rezultātā - sintetāze).

Klases savukārt tiek iedalītas apakšklasēs un apakšklasēs. Pašreizējā starptautiskajā klasifikācijā katram fermentam ir īpašs kods, kas sastāv no četriem cipariem, kas atdalīti ar punktiem. Pirmais numurs ir klase, otrais ir apakšklase, trešais ir apakšklase, ceturtais ir šīs apakšklases fermenta sērijas numurs, piemēram, argināzes kods ir 3.5.3.1.

Iet uz lekcijas Nr.2"Ogļhidrātu un lipīdu struktūra un funkcijas"

Iet uz lekcijas Nr.4"ATP nukleīnskābju struktūra un funkcijas"

Minerālvielas

Makroelementu grupā ietilpst tie, kuru saturs sausnā svārstās no nּ10 -2 līdz nּ10%. Tie ir C, O, H, N, S un P, kas ir daļa no pamatvielu molekulārā sastāva, un Ca, Na, Cl, K, Mg, kas ir daļa no atbalsta audiem, asinīm, limfas un citiem audiem.

Ultramikroelementu grupā ietilpst elementi, kuru saturs ir zem nּ10 -5% (Sb, Hg, Bi, Pb utt.).

Konstatēts, ka lielākā daļa elementu ir biogēni, tiem ir liela nozīme normālas bioķīmisko dzīvības procesu attīstības nodrošināšanai, un svarīgākie biogēnie elementi ir iekļauti IV (C); Periodiskās tabulas V (W, P) un VI (O, S) grupas. VII elementu (Cl, J, Mn) un VIII (Fe, Co) grupas ir iesaistītas vielu ar augstu bioloģisko vērtību veidošanā.

Izejvielu mikroelementu sastāvs ir atkarīgs no dzīvotnes vai augšanas. Atkarībā no atsevišķu elementu koncentrācijas vidē un pārtikā, to pieejamības, kā arī no atsevišķu organismu sugu selektīvās spējas, mainās arī atsevišķu elementu izmantošanas pakāpe asimilācijas procesos.

Vāveres

No organiskajām vielām, kas veido dzīvos organismus, bioloģiski vissvarīgākās un vissarežģītākās pēc uzbūves ir olbaltumvielas. Gandrīz visas dzīvības izpausmes (gremošana, aizkaitināmība, kontraktilitāte, augšana un vairošanās, kustība, vielmaiņa utt.) ir saistītas ar proteīna vielām. Olbaltumvielām ir liela nozīme gan dzīvās vielas veidošanā, gan tās vitālo procesu īstenošanā.

Īpaši proteīna rakstura katalizatori - fermenti - paātrina organismā notiekošās ķīmiskās reakcijas. Dažādi olbaltumvielu savienojumi veic transporta funkciju, apgādājot organismu ar skābekli un barības vielām. 1 g olbaltumvielu sadalīšana galaproduktos nodrošina ķermenim 4,27 kcal enerģiju.

Karsējot no orgāniem un audiem izolētas olbaltumvielas rada baltas nogulsnes, un tām ir tādas pašas fizikālās īpašības kā vistas olu baltumam. Tāpēc tos sāka saukt par vāverēm. Sinonīms vārdam “olbaltumviela” ir vārds “olbaltumviela” (no grieķu “proteus” — pirmais, galvenais).

Olbaltumvielas ir dažādu aminoskābju polimēri ar lielu molekulmasu. Attēlā 1 parāda dažādu aminoskābju formulas.

1. att. Dažu aminoskābju formulas.

Aminoskābes iedala 2 lielās grupās: nomaināmās un neaizstājamās. Lielākā daļa aminoskābju veidojas dzīvnieku un cilvēku organismā pārtikas olbaltumvielu hidrolīzes un biosintēzes rezultātā. Bet vismaz astoņas aminoskābes organismā netiek sintezētas. Tie ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, lizīns, fenilalanīns, triptofāns un metionīns, ko sauc par būtisku. Olbaltumvielas, kurām trūkst vienas vai vairāku no šīm aminoskābēm, sauc par bioloģiski deficītiem. Dzīvnieku olbaltumvielas, tostarp ūdens olbaltumvielas, satur visas neaizvietojamās aminoskābes.

Aminoskābes, kas veido proteīnu, ir savienotas viena ar otru ar peptīdu saitēm, kas veidojas starp vienas aminoskābes aminogrupu un citas aminoskābes karboksilgrupu. Šī procesa mehānisms ir parādīts attēlā. 2.

Rīsi. 2. Olbaltumvielas primārās struktūras veidošanās.

Iegūtie polipeptīdi ir visu proteīnu pamatā, un tajos esošā specifiskā aminoskābju secība raksturo proteīna primāro struktūru.

Tādējādi, tā kā olbaltumvielu makromolekulas ir veidotas no daudziem simtiem aminoskābju, dabā ir neierobežots skaits to izomēru, un katram dzīvās būtnes veidam var būt savs unikāls proteīns.

Savukārt polipeptīdu ķēdes var savienot, veidojot sekundāras olbaltumvielu struktūras, galvenokārt saišu dēļ, kas rodas starp dažādām polipeptīdu grupām. Tas shematiski parādīts attēlā. 3.

a) ūdeņraža saišu veidošanās

b) a-spirāles veidošanās no polipeptīdu ķēdes

Rīsi. 3. Olbaltumvielas sekundārās struktūras veidošanās shēma.

Olbaltumvielu molekulas polipeptīdu ķēžu telpiskais izvietojums nosaka proteīna molekulas terciāro struktūru.

Paši olbaltumvielas ir sarežģītas struktūras lielmolekulārie savienojumi, kas atšķiras gan pēc fizioloģiskajām funkcijām, gan ķīmiskajām īpašībām. Pārtikas izejvielu olbaltumvielas pārsvarā ir koloidālā stāvoklī - želeju un solu veidā, kas nosaka proteīna vielu īpašību nestabilitāti un mainīgumu (denaturāciju), mainoties vides apstākļiem.

Kad olbaltumvielu šķīdumus paskābina līdz pH 4,5-5,0 (piemēram, kodināšanas laikā), olbaltumvielas zaudē šķīdību un izgulsnējas (sarecē). Daudzi proteīni zaudē šķīdību, kad šķīdumi ir piesātināti ar nātrija hlorīdu (sālīšana). Jo īpaši galvenie muskuļu proteīni, kas labi šķīst nātrija hlorīda šķīdumos ar koncentrāciju 7,5–10%, tiek nogulsnēti (izsālīti), kad to koncentrācija palielinās līdz 15%. Sildot (vārīšanas, cepšanas, cepšanas laikā), olbaltumvielas sarecē (sarecē). Olbaltumvielu termiskā denaturācija sākas 28-35 o C. Olbaltumvielu denaturācija notiek arī to sistēmu dehidratācijas (dehidratācijas) laikā (žāvēšanas un sasaldēšanas laikā).

Olbaltumvielu nokrišņu (izsāļošanas, koagulācijas) laikā tiek traucēta to saikne ar ūdeni.

Telpiskās trīsdimensiju struktūras rezultātā uz proteīna molekulas virsmas parādās ķīmiski aktīvas grupas - NH 2; -COOH; - VIŅŠ. Ūdens šķīdumā šīs grupas ir jonizētā stāvoklī ar dažādu zīmju lādiņiem. Olbaltumvielu molekula iegūst atbilstošo lādiņa zīmi un lielumu atkarībā no pozitīvi un negatīvi lādēto grupu attiecības. Olbaltumvielu molekulas lādiņš ir atkarīgs no tās stāvokļa. Jebkuras izmaiņas proteīna molekulas struktūrā izraisa izmaiņas tās lādiņā; jo īpaši lādiņa zudums izraisa proteīna denaturāciju. Šo lādiņu klātbūtne nosaka arī olbaltumvielu hidratācijas īpašības. Piemēram, ūdens molekulas ar saviem negatīvi lādētajiem galiem pievienojas pozitīvi lādētai proteīna molekulai, un veidojas struktūra, kuras centrā ir proteīna molekula, bet ap to ir ūdens monomolekulārs apvalks. Tā kā visi negatīvi lādētie ūdens molekulu gali ir vērsti pret proteīna molekulu, tas pats lādiņš paliek uz proteīna-ūdens struktūras virsmas. Šai virsmai savukārt pievienojas jaunas ūdens molekulu grupas utt. Šajā gadījumā ap katru proteīna molekulu veidojas elektrostatiski saistīts hidratācijas slānis. Saistīšanās spēks ar proteīnu samazinās proporcionāli attāluma kvadrātam no centra, t.i. no proteīna molekulas un pietiekami lielā attālumā pēc molekulas izmēra skalas šī saite ir tik maza, ka molekulu pašu termiskā kustība novērš elektrostatisko spēku darbību. Tas ierobežo ūdens daudzumu, ko aiztur proteīna virsma.

Pēc esošajiem uzskatiem proteīnaudus var uzskatīt par ļoti sarežģītas struktūras koloidālu un kapilāri porainu koloidālu ķermeni, kura pamatā ir strukturāls proteīnu tīkls pietūkušā stāvoklī, kas satur viskozus šķīdumus, kas satur šķīstošās olbaltumvielas un citus slāpekļa un minerālvielas, kurām piemīt hidrofilas īpašības. Šajā gadījumā daļu no ūdens, kas ietilpst muskuļu audos, stingri aiztur strukturālā tīkla olbaltumvielas, kā arī izšķīdušo olbaltumvielu molekulas un citas hidrofilās vielas.

Kopā ar ūdeni, ko spēka lauks aiztur uz olbaltumvielu daļiņu ārējām un iekšējām virsmām, muskuļu audos ir ūdens, kas aizturēts osmotiski un ar mehāniskiem saistīšanas spēkiem (kapilāru aizturēts ūdens). Šis ūdens ir atrodams šķidrumos (šķīdumos), kas satur dažādas slāpekļa un organiskas vielas un minerālsāļus, slēgtās šūnās (mikroporās) proteīnu struktūrās un mikro- un makrokapilāros, kas iekļūst tajās. Pēc literatūrā pieejamajiem datiem, 1 g proteīna hidratācijas laikā saista vidēji 0,3 g ūdens.

Visas apstrādes metodes un tehnoloģiskie režīmi ir vērsti uz ūdens maiņu izejvielas audos (piesātinot to ar sāli, pārvēršot ledū, uzkarsējot līdz vārīšanās temperatūrai tuvu temperatūrai, iztvaicējot). Ūdens iekšējās enerģijas izmaiņas izraisa līdzsvara stāvokļa traucējumus starp olbaltumvielām un ūdeni, kas veido hidratācijas apvalku. Olbaltumvielu molekula uz to reaģē, pārkārtojot savu struktūru un attiecīgi mainot lādiņa daudzumu. Kad šīs izmaiņas izraisa strauju lādiņa samazināšanos vai pilnīgu izzušanu, notiek olbaltumvielu denaturācija.

Atkarībā no ārējās ietekmes intensitātes un ilguma proteīna denaturācija var būt atgriezeniska, daļēji atgriezeniska vai neatgriezeniska.

Denaturācijas dziļumu var noteikt pēc muskuļu audu spējas pilnībā vai daļēji atjaunot savienojumu ar ūdeni.

Pašlaik izmantotās metodes pārtikas izejvielu ar augstu olbaltumvielu saturu pārstrādē galvenokārt izraisa izmaiņas, kuras var raksturot kā daļēju denaturāciju. Proteīna molekulas denaturācijas diagramma ir parādīta attēlā. 4.

Rīsi. 4. Olbaltumvielu molekulas denaturācijas shēma:

A - sākotnējais stāvoklis, B - atgriezeniskas attīstības sākums, C - progresējoša neatgriezeniska attīstība.

Raksturīgākās izmaiņas proteīnā termiskās denaturācijas laikā (temperatūra 70-100°C) ir tā dabisko īpašību (spēja šķīst ūdenī, sāļu un spirtu šķīdumos), kā arī uzbriest spējas samazināšanās. .

Proteīna izmaiņas, kas saistītas ar termisko denaturāciju, ir nozīmīgākas, jo augstāka temperatūra un karsēšanas ilgums, spiediena darbība, un ūdens šķīdumā proteīns denaturējas ātrāk nekā žāvētā stāvoklī.

Olbaltumvielu denaturācijai ir liela nozīme vairākos tehnoloģiskos procesos: cepot maizi, konditorejas izstrādājumus, žāvējot gaļu, zivis, dārzeņus, piena un olu pulveri, gatavojot konservus u.c.

Kad produkts ir pilnībā sagatavots, parasti ilgstoši pakļaujot 100°C temperatūrai, olbaltumvielās notiek turpmākas izmaiņas, kas saistītas ar to makromolekulu iznīcināšanu – hidrolīzi.

Procesa sākumā no olbaltumvielu molekulām var atdalīt gaistošos produktus: oglekļa dioksīdu, sērūdeņradi, amonjaku, ūdeņraža fosfīdu un citas vielas, kas iesaistītas gatavo produktu garšas un aromāta veidošanā. Ilgstoši pakļaujoties ūdenim un karstumam, proteīna molekulas depolimerizācijas dēļ notiek ūdenī šķīstošu slāpekļa vielu veidošanās, kas notiek, piemēram, kolagēna pārejas laikā uz glutīnu.

Olbaltumvielu hidrolīzi var izraisīt ar proteolītisko enzīmu palīdzību, ko izmanto noteiktu tehnoloģisko procesu intensificēšanai (cietas gaļas mīkstināšanai, rauga mīklas gatavošanai utt.).

Saturs:

Kas ir proteīns un kādas funkcijas tas veic organismā? Kādi elementi ir iekļauti tā sastāvā un kāda ir šīs vielas īpatnība.

Olbaltumvielas ir galvenais cilvēka ķermeņa celtniecības materiāls. Kopumā šīs vielas veido vienu piekto daļu no mūsu ķermeņa. Dabā ir zināma pasugas grupa – cilvēka organismā vien ir pieci miljoni dažādu variantu. Ar tās līdzdalību veidojas šūnas, kuras tiek uzskatītas par ķermeņa dzīvo audu galveno sastāvdaļu. Kādi elementi veido olbaltumvielas un kāda ir vielas īpatnība?

Kompozīcijas smalkumi

Olbaltumvielu molekulas cilvēka ķermenī atšķiras pēc struktūras un veic noteiktas funkcijas. Tādējādi miozīns tiek uzskatīts par galveno saraušanās proteīnu, kas veido muskuļus un garantē ķermeņa kustību. Tas nodrošina zarnu darbību un asiņu kustību caur cilvēka asinsvadiem. Tikpat svarīga viela organismā ir kreatīns. Vielas funkcija ir aizsargāt ādu no negatīvās ietekmes - starojuma, temperatūras, mehāniskās un citiem. Kreatīns arī aizsargā pret mikrobu iekļūšanu no ārpuses.

Olbaltumvielas satur aminoskābes. Turklāt pirmais no tiem tika atklāts 19. gadsimta sākumā, un viss aminoskābju sastāvs zinātniekiem bija zināms kopš pagājušā gadsimta 30. gadiem. Interesanti, ka no šodien atklātajām divsimt aminoskābēm tikai divi desmiti veido miljoniem proteīnu ar dažādu struktūru.

Galvenā struktūras atšķirība ir dažāda rakstura radikāļu klātbūtne. Turklāt aminoskābes bieži klasificē, pamatojoties uz to elektrisko lādiņu. Katrai no aplūkojamajām sastāvdaļām ir kopīgas īpašības - spēja reaģēt ar sārmiem un skābēm, šķīdība ūdenī utt. Gandrīz visi aminoskābju grupas pārstāvji ir iesaistīti vielmaiņas procesos.

Ņemot vērā olbaltumvielu sastāvu, ir vērts izcelt divas aminoskābju kategorijas – nebūtiskās un neaizvietojamās. Tie atšķiras viens no otra ar spēju sintezēties organismā. Pirmie tiek ražoti orgānos, kas garantē vismaz daļēju pašreizējā deficīta segšanu, savukārt pēdējie tiek piegādāti tikai ar pārtiku. Ja kādas aminoskābes daudzums samazinās, tas izraisa traucējumus un dažreiz nāvi.

Olbaltumvielu, kas satur pilnu aminoskābju komplektu, sauc par "bioloģiski pilnīgu". Šādas vielas ir daļa no dzīvnieku barības. Par noderīgiem izņēmumiem tiek uzskatīti arī daži augu pārstāvji, piemēram, pupiņas, zirņi un sojas pupas. Galvenais parametrs, pēc kura tiek vērtētas produkta priekšrocības, ir tā bioloģiskā vērtība. Ja mēs uzskatām pienu par pamatu ( 100% ), tad zivīm vai gaļai šis parametrs būs vienāds ar 95, rīsiem - 58 , maize (tikai rudzu) – 74 un tā tālāk.

Neaizstājamās aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, ir iesaistītas jaunu šūnu un enzīmu sintēzē, tas ir, tās sedz plastmasas vajadzības un tiek izmantotas kā galvenie enerģijas avoti. Olbaltumvielas satur elementus, kas spēj pārveidoties, tas ir, dekarboksilēšanas un transaminācijas procesus. Iepriekš minētās reakcijas ietver divas aminoskābju grupas (karboksilgrupu un amīnu).

Olu baltums tiek uzskatīts par visvērtīgāko un organismam labvēlīgāko, kura struktūra un īpašības ir ideāli līdzsvarotas. Tāpēc gandrīz vienmēr par salīdzināšanas pamatu izmanto aminoskābju procentuālo daudzumu produktā.

Iepriekš tika minēts, ka olbaltumvielas sastāv no aminoskābēm, un galveno lomu spēlē neatkarīgi pārstāvji. Šeit ir daži no tiem:

• Histidīns- elements, kas iegūts 1911. gadā. Tās funkcija ir vērsta uz kondicionētu refleksu darba normalizēšanu. Histidīns spēlē histamīna veidošanās avotu, kas ir galvenais centrālās nervu sistēmas starpnieks, kas iesaistīts signālu pārraidē uz dažādām ķermeņa daļām. Ja šīs aminoskābes atlikums samazinās zem normas, hemoglobīna ražošana cilvēka kaulu smadzenēs tiek nomākta.
• Valin- viela, kas atklāta 1879. gadā, bet beidzot atšifrēta tikai 27 gadus vēlāk. Ja tā trūkst, tiek traucēta koordinācija un āda kļūst jutīga pret ārējiem kairinātājiem.
• Tirozīns(1846). Olbaltumvielas sastāv no daudzām aminoskābēm, taču šī veic vienu no galvenajām funkcijām. Tas ir tirozīns, kas tiek uzskatīts par galveno prekursoru šādiem savienojumiem - fenols, tiramīns, vairogdziedzeris un citi.
• Metionīns sintezēts tikai pagājušā gadsimta 20. gadu beigās. Viela palīdz holīna sintēzē, aizsargā aknas no pārmērīgas tauku veidošanās, un tai ir lipotropiska iedarbība. Ir pierādīts, ka šādiem elementiem ir galvenā loma cīņā pret aterosklerozi un holesterīna līmeņa regulēšanā. Metionīna ķīmiskā īpatnība ir tā, ka tas piedalās adrenalīna ražošanā un mijiedarbojas ar B vitamīnu.
• Cistīns- viela, kuras struktūra tika noteikta tikai 1903. gadā. Tās funkcijas ir vērstas uz dalību ķīmiskajās reakcijās un metionīna vielmaiņas procesos. Cistīns reaģē arī ar sēru saturošām vielām (enzīmiem).
• Triptofāns– neaizstājamā aminoskābe, kas ir daļa no olbaltumvielām. Tas tika sintezēts līdz 1907. gadam. Viela ir iesaistīta olbaltumvielu metabolismā un garantē optimālu slāpekļa līdzsvaru cilvēka organismā. Triptofāns ir iesaistīts seruma olbaltumvielu un hemoglobīna ražošanā.
• Leicīns– viena no “agrākajām” aminoskābēm, kas zināma kopš 19. gadsimta sākuma. Tās darbības mērķis ir palīdzēt ķermenim augt. Elementa trūkums izraisa nieru un vairogdziedzera darbības traucējumus.
• Izoleicīns– galvenais elements, kas saistīts ar slāpekļa līdzsvaru. Zinātnieki aminoskābi atklāja tikai 1890. gadā.
• Fenilalanīns sintezēts 19. gadsimta 90. gadu sākumā. Viela tiek uzskatīta par pamatu virsnieru un vairogdziedzera hormonu veidošanai. Elementu trūkums ir galvenais hormonālās nelīdzsvarotības cēlonis.
• Lizīns saņēma tikai 20. gadsimta sākumā. Vielas trūkums izraisa kalcija uzkrāšanos kaulu audos, muskuļu apjoma samazināšanos organismā, anēmijas attīstību utt.

Ir vērts izcelt olbaltumvielu ķīmisko sastāvu. Tas nav pārsteidzoši, jo attiecīgās vielas pieder pie ķīmiskiem savienojumiem.

• ogleklis - 50-55%;
• skābeklis - 22-23%;
• slāpeklis - 16-17%;
• ūdeņradis - 6-7%;
• sērs - 0,4-2,5%.

Papildus iepriekš uzskaitītajiem olbaltumvielas satur šādus elementus (atkarībā no veida):

• varš;
• dzelzs;
• fosfors;
• mikro- un makrovielas.

Dažādu olbaltumvielu ķīmiskais saturs atšķiras. Vienīgais izņēmums ir slāpeklis, kura saturs vienmēr ir 16-17%. Šī iemesla dēļ vielas satura līmeni precīzi nosaka slāpekļa procentuālais daudzums. Aprēķinu process ir šāds. Zinātnieki zina, ka 6,25 grami olbaltumvielu satur vienu gramu slāpekļa. Lai noteiktu proteīna tilpumu, vienkārši reiziniet pašreizējo slāpekļa daudzumu ar 6,25.

Struktūras smalkumi

Apsverot jautājumu par to, no kā sastāv olbaltumvielas, ir vērts izpētīt šīs vielas struktūru. Izcelt:

• Primārā struktūra. Pamats ir aminoskābju maiņa sastāvā. Ja kaut viens elements ir iekļauts vai “izkrīt”, tad veidojas jauna molekula. Pateicoties šai funkcijai, pēdējo kopējais skaits sasniedz astronomisku skaitli.
• Sekundārā struktūra. Olbaltumvielu molekulu īpatnība ir tāda, ka tās neatrodas paplašinātā stāvoklī, bet tām ir dažādas (dažreiz sarežģītas) konfigurācijas. Pateicoties tam, šūnas dzīve tiek vienkāršota. Sekundārajai struktūrai ir spirāles forma, kas veidota no vienādiem pagriezieniem. Šajā gadījumā blakus esošajiem pagriezieniem ir raksturīga cieša ūdeņraža saite. Atkārtotas atkārtošanas gadījumā stabilitāte palielinās.
• Terciārā struktūra veidojas, pateicoties minētās spirāles spējai iekļauties bumbiņā. Ir vērts zināt, ka olbaltumvielu sastāvs un struktūra lielā mērā ir atkarīga no primārās struktūras. Savukārt terciārā bāze garantē kvalitatīvu saišu saglabāšanu starp aminoskābēm ar dažādu lādiņu.
• Kvartāra struktūra raksturīgs dažiem proteīniem (hemoglobīns). Pēdējā veido nevis vienu, bet vairākas ķēdes, kas atšķiras pēc to primārās struktūras.

Olbaltumvielu molekulu noslēpums ir vispārīgs. Jo augstāks ir struktūras līmenis, jo mazāk labi tiek turētas izveidotās ķīmiskās saites. Tādējādi sekundārās, terciārās un kvartārās struktūras ir pakļautas starojumam, augstām temperatūrām un citiem vides apstākļiem. Rezultāts bieži vien ir struktūras pārkāpums (denaturācija). Tajā pašā laikā vienkāršs proteīns, ja mainās tā struktūra, spēj ātri atjaunoties. Ja viela ir bijusi pakļauta negatīvai temperatūras iedarbībai vai citu faktoru ietekmei, tad denaturācijas process ir neatgriezenisks un pati viela nav atjaunojama.

Īpašības

Iepriekš mēs apspriedām, kas ir proteīni, šo elementu definīcija, struktūra un citi svarīgi jautājumi. Bet informācija būs nepilnīga, ja netiks izceltas galvenās vielas īpašības (fizikālās un ķīmiskās).

Olbaltumvielu molekulmasa - no 10 tūkstošiem līdz vienam miljonam(šeit daudz kas ir atkarīgs no veida). Turklāt tie šķīst ūdenī.

Ir vērts izcelt olbaltumvielu kopīgās iezīmes ar koloidālajiem šķīdumiem:

• Pietūkuma spēja. Jo augstāka ir kompozīcijas viskozitāte, jo lielāka ir molekulmasa.
• Lēna difūzija.
• Dialīzes iespēja, tas ir, aminoskābju grupu sadalīšana citos elementos, izmantojot daļēji caurlaidīgas membrānas. Galvenā atšķirība starp aplūkotajām vielām ir to nespēja iziet cauri membrānām.
• Divu faktoru stabilitāte. Tas nozīmē, ka proteīna struktūra ir hidrofila. Vielas lādiņš ir tieši atkarīgs no tā, no kā sastāv proteīns, no aminoskābju skaita un to īpašībām.
• Katras daļiņas izmērs ir 1-100 nm.

Arī olbaltumvielām ir zināmas līdzības ar īstiem šķīdumiem. Galvenais ir spēja veidot viendabīgas sistēmas. Šajā gadījumā veidošanās process ir spontāns un tam nav nepieciešams papildu stabilizators. Turklāt olbaltumvielu šķīdumi ir termodinamiski stabili.

Zinātnieki izceļ attiecīgo vielu īpašās amorfās īpašības. Tas izskaidrojams ar aminogrupas klātbūtni. Ja proteīns ir ūdens šķīduma veidā, tad tajā ir vienlīdz dažādi maisījumi - katjonu, bipolāri joni, kā arī anjonu formas.

Arī Olbaltumvielu īpašības ietver:

• Spēja darboties kā buferis, tas ir, līdzīgi reaģēt ar vāju skābi vai bāzi. Tādējādi cilvēka organismā ir divu veidu bufersistēmas - proteīns un hemoglobīns, kas ir iesaistīti homeostāzes līmeņa normalizēšanā.
• Kustība elektriskajā laukā. Atkarībā no aminoskābju skaita olbaltumvielās, to masas un lādiņa mainās arī molekulu kustības ātrums. Šo funkciju izmanto atdalīšanai, izmantojot elektroforēzi.
• Izsālīšana (reversie nokrišņi). Ja olbaltumvielu šķīdumam pievieno amonija jonus, sārmzemju metālus un sārmu sāļus, šīs molekulas un joni sacenšas savā starpā par ūdeni. Uz šī fona tiek noņemts hidratācijas apvalks, un olbaltumvielas pārstāj būt stabilas. Rezultātā tie izgulsnējas. Ja pievienojat noteiktu ūdens daudzumu, ir iespējams atjaunot hidratācijas apvalku.
• Jutība pret ārējām ietekmēm. Ir vērts atzīmēt, ka negatīvas ārējās ietekmes gadījumā olbaltumvielas tiek iznīcinātas, kā rezultātā tiek zaudētas daudzas ķīmiskās un fizikālās īpašības. Turklāt denaturācija izraisa galveno saišu pārrāvumu, kas stabilizē visus proteīna struktūras līmeņus (izņemot primāro).

Denaturācijai ir daudz iemeslu– organisko skābju negatīvā ietekme, sārmu vai smago metālu jonu iedarbība, urīnvielas un dažādu reducētāju negatīvā ietekme, kas izraisa disulfīda tipa tiltu iznīcināšanu.

• Krāsu reakciju klātbūtne ar dažādiem ķīmiskiem elementiem (atkarībā no aminoskābju sastāva). Šo īpašību izmanto laboratorijas apstākļos, kad nepieciešams noteikt kopējo olbaltumvielu daudzumu.

Rezultāti

Olbaltumvielas ir galvenais šūnas elements, kas nodrošina dzīva organisma normālu attīstību un augšanu. Bet, neskatoties uz to, ka zinātnieki ir pētījuši šo vielu, priekšā vēl ir daudz atklājumu, kas ļaus mums iegūt dziļāku izpratni par cilvēka ķermeņa un tā uzbūves noslēpumiem. Tikmēr katram no mums būtu jāzina, kur veidojas proteīni, kādas ir to īpašības un kādiem nolūkiem tie ir nepieciešami.