Pepsin. Eigenschaften und Wirkungen auf den Körper. Verdauung von Proteinen im Magen, Pepsin, Rindfleisch

In der Medizin wird der Magen als ein innen hohles Muskelorgan bezeichnet, das sich im linken Hypochondrium eines Menschen befindet. Es ist das Reservoir, in das verschluckte Nahrung gelangt, und der Ort, an dem sie chemisch verdaut wird. Das durchschnittliche Volumen eines leeren menschlichen Magens beträgt etwa 500 ml. Nach dem Verzehr erhöht sich sein Volumen auf 1000 ml. In Ausnahmefällen ist eine Magendehnung auf bis zu 4000 ml möglich.

Zusätzlich zu den beiden oben genannten Funktionen übernimmt der Magen die Aufnahme und Sekretion biologisch aktiver Substanzen.

Funktionen des Magens

Die moderne Medizin identifiziert sieben Grundfunktionen des Magens:

Endokrine Funktion, ausgedrückt in der Produktion einer Reihe biologisch aktiver Substanzen und einzelner Hormone.
Schutzfunktion, ein anderer Name – bakterizide Funktion. Der Magen erkennt dies durch die Produktion von Salzsäure.
Ausscheidungsfunktion, die bei Nierenversagen zunimmt.
Durchführung der Aufnahme bestimmter Stoffe (Zucker, Salz, Wasser usw.).
Sekretion des Castle-Faktors (antianämisch). Es fördert die Aufnahme von Vitaminen wie B12 aus der Nahrung.
Chemische Verarbeitung von Nahrungsmitteln, die in den Magen gelangt sind. Hierzu wird der dabei produzierte Magensaft genutzt. Innerhalb von 24 Stunden kann der Körper fast 1,5 Liter Magensaft produzieren, der einen bestimmten Prozentsatz an HCl und verschiedene Arten von Enzymen enthält.
Die Nahrung sammelt sich im Magen, wird auf eine bestimmte Weise verarbeitet und gelangt dann in den Darm.

Physiologie

Aus physiologischer Sicht werden alle dem Magen innewohnenden Funktionen in motorische Funktionen (die als die wichtigsten angesehen werden), Ausscheidungs-, Sekretions- und Saugfunktionen unterteilt.

Sekretionsfunktionen

Diese Funktion steht in direktem Zusammenhang mit der Produktion von Magensaft. In reiner Form ist es eine klare, farblose Flüssigkeit, die bis zu 0,5 % Salzsäure enthält. Der Magen produziert durchschnittlich etwa zwei Liter Magensaft pro Tag. Enzyme sind im Saft in ausreichend großen Mengen vorhanden – Pepsin und eine Reihe anderer, weniger wichtiger.

Pepsin gilt als das grundlegende Enzym, das vom Magensaft abgesondert wird. Sein Hauptzweck besteht darin, trinkbedingte Proteine abzubauen. Dieses Enzym wirkt am effektivsten in sauren Umgebungen. Gleichzeitig ist seine Aktivität sehr hoch. Die durchschnittliche Pepsinmenge wird durch den Wert von 1 mg pro Milliliter Saft bestimmt. Dementsprechend wird die tägliche Menge an produziertem Pepsin durch den Wert von 2 Gramm bestimmt. Mit dieser Menge können 100 kg Eiweiß in nur zwei Stunden vollständig verdaut werden. Das heißt, ein normal funktionierender Magen ist in der Lage, in wenigen Stunden (ca. 24 Stunden) eine um ein Vielfaches größere Proteinmenge zu verdauen, als durch den physiologischen Bedarf des Körpers bestimmt wird.

Chymosin Bei einem Erwachsenen ist es in sehr geringen Mengen im Magensaft enthalten. Eine seiner inhärenten Eigenschaften ist die Gerinnung (die Bildung von Hüttenkäse aus Milch).

Neben den beiden oben genannten Stoffen enthält der Saft Wasser sowie eine Vielzahl an Mineralsalzen.

Die Menge an Magensaft im menschlichen Körper und dessen Säuregehalt sind Variablen. Veränderungen dieser Indikatoren hängen vom Lebensstil einer Person, ihrem Alter usw. ab.

Indikatoren wie die Verdauungsleistung, die Dauer der Freisetzung von ZhS (Magensaft) und dessen Menge hängen überwiegend von der Qualität und Art der Zubereitung ab. Beim Verzehr von Fleisch wird die maximale Menge ausgeschieden, die die höchste Verarbeitungseffizienz aufweist. Etwas weniger – für Brot oder Fisch. Noch weniger für Milch.

Eine wichtige Rolle in dem Prozess, der die Effizienz von LS und das Volumen seiner Trennung bestimmt, spielt die Menge der jeweils aufgenommenen Nahrung. Wenn eine Person zu viel isst, sinkt die Fähigkeit des Saftes, die Nahrung zu verdauen, erheblich, was zu langfristigen Verdauungsstörungen führt. Die Beseitigung des Problems ermöglicht die Einnahme von Kefir.

Verdauungszeit und Verweilzeit der Nahrung im Magen steht in direktem Zusammenhang mit der Zubereitungsart des Gerichts und seiner chemischen Zusammensetzung. Wenn eine Person gesund ist, beträgt diese Zeit 2 - 7 Stunden. Je gröber das Essen, desto länger. Fetthaltige Nahrung bleibt etwa 9 Stunden im Magen. Eiweiß und Kohlenhydrate werden am schnellsten ausgeschieden, insbesondere wenn sie warm und in flüssiger Form verzehrt werden.

Der Magen eines gesunden Menschen beginnt bereits mit der Produktion von ZhS durch äußere Krankheitserreger (visuell und olfaktorisch), die die Hauptrezeptoren reizen.

Die Magensekretion, die der Körper als Reaktion auf eine durch die Nahrung aufgenommene Reizung der inneren Mundhöhle produziert, kann die vollständige Verdauung der Nahrung nicht selbstständig gewährleisten. Deshalb löst es nach dem Eintritt in den Magen und dem Kontakt mit der Schleimhaut eine reichliche Magensaftsekretion aus.

Wenn ein Mensch gesund ist, ist sein LS in der Lage, eingedrungene pathogene Mikroben zu zerstören. Bei einem deutlich geringeren Säuregehalt kommt es jedoch sowohl im Magen als auch im Dünndarm zu einer Ansammlung zahlreicher Mikroorganismen, die das Auftreten negativer Prozesse auslösen. Zum Beispiel Fäulnis oder Gärung, die die Widerstandskraft des Körpers gegen die Auswirkungen von Darminfektionen verringert.

Der Saft enthält ständig Schleim, der die Magenwände und den Magenboden bedeckt. Es besteht aus einer Vielzahl verschiedener anorganischer Stoffe, einer Reihe von Kohlenhydraten und Proteinen. Dieser Schleim hat zusätzlich zu seinen Schutzfunktionen die Neutralisierung von Salzsäure und bindet diese dadurch. Außerdem ist der Schleim in der Lage, die Magen-Darm-Aktivität des ZhS zu reduzieren und die Vitamine der Gruppen „C“ und „B“ zu isolieren und sie gleichzeitig vor Zerstörung zu schützen.

Der Salzsäuregehalt im Magensaft ist der wichtigste Indikator für die Gesundheit des Magens. Die Störung seiner inhärenten sekretorischen Funktionen wird durch eine Abnahme oder Erhöhung des Sekretionsspiegels angezeigt. Oder ein völliger Stopp der Salzsäureproduktion im Magen. Die Störung kann auch durch Kaugummikauen ausgelöst werden, das auf nüchternen Magen gekaut wird. Der Rückgang ist bei Darmerkrankungen und einer Reihe anderer Organe behoben; des Magens selbst sowie bei Erkrankungen, die als fieberhaft eingestuft werden. Bei einer Erkrankung des Zentralnervensystems wird das völlige Fehlen von Säure in der Fettsäure festgestellt, was zu einer Hemmung der basischen Sekretion des Magens führt.

Eine wichtige Rolle für die korrekte Diagnose anhand dieser Indikatoren spielen Testmethoden, die es ermöglichen, die wahre Ursache einer Sekretionsstörung zu ermitteln. In diesem Fall werden spezielle Tabellen verwendet.

Motorische Funktionen (Motor)

Die motorische Funktion des Magens wird als wichtiger angesehen, da sie sowohl die Pathologie als auch die Physiologie der Verdauungsorgane selbst beeinflusst.

Bei der Umsetzung dieser Funktion wird die in den Magen gelangte Nahrung zerrieben, gemischt und dann in den Zwölffingerdarm gedrückt. Die betrachtete Funktion wird aufgrund der koordinierten Arbeit einer Reihe ihrer Elemente und peristaltischer Kontraktionen ausgeführt.

Peristaltik- Dies ist die wichtigste Komponente der motorischen Aktivität. Es beginnt innerhalb von etwa 7 Minuten, gerechnet ab dem Moment des Essens, und wird mit einer Diskretion von 21 Sekunden wiederholt.

Bei der überwiegenden Mehrheit der Produkte, die in den Magen gelangen (sofern dieser gesund ist), funktionieren die Absorptionsfunktionen nicht. Leicht absorbiert: Brom, Wasser und einige andere Elemente.

Extraktorfunktionen

Durch die Schleimhaut werden eine Reihe von Elementen ausgeschleust, deren Überschuss aus dem Blut ausgeschieden wird. Eine sehr wichtige Rolle für den Körper spielt die der Magenschleimhaut innewohnende Fähigkeit, Eiweißstoffe aus dem Blut in die Höhle des Magen-Darm-Trakts abzusondern. Sie werden durch vorhandene Enzyme abgebaut und anschließend über den Dünndarm wieder ins Blut aufgenommen.

Es handelt sich auch um Pepsin – eine Substanz, die vom Magen produziert wird und dem Eiweißabbau dient (und in gleicher Funktion bei der Käseherstellung verwendet wird).

Dementsprechend wird Pepsin sowohl für medizinische als auch für Lebensmittelzwecke aus den Mägen von Tieren hergestellt.

Rinderpepsin ist eines von zwei milchgerinnenden Enzymen, die Teil des Labs sind, das in der Schleimhaut des vierten Teils des Magens des Kalbes (Labmagen) produziert wird.

Wie bekannt wurde, ist der Ursprung des Rinderpepsins ein absoluter Zufall. Aus der Geschichte ist bekannt, dass arabische Nomaden, wenn sie durch heiße Gebiete reisten, Milch in Lederbeuteln aus Tiermägen bei sich trugen. Das Endergebnis ist ein Quark, der wie Käse aussieht.

Natürlich konnten sie nicht einmal glauben, dass die Funktion eines milchgerinnenden Enzyms, das saure Milch in eine käseähnliche Masse verwandelt, von Rinderpepsin übernommen wird, das in den Wänden von Ledertaschen enthalten ist.

Und erst ab den 40er Jahren des 20. Jahrhunderts wurde eine Reihe wissenschaftlicher Studien durchgeführt, die es ermöglichten, den Mechanismus der Labgerinnung von Milch zu verstehen.

Herkömmlicherweise lassen sich zwei Hauptfunktionen eines Milchgerinnungsenzyms unterscheiden: die Bildung eines Milchgerinnsels (enzymatische Gerinnung der Milch) und die Beteiligung an der Reifung von Käse und der Herstellung von Hüttenkäse.

Die Qualität der Bildung eines Milchgerinnsels bestimmt seine elastischen Eigenschaften, den Grad der Aufnahme von Proteinen, Fett und Mineralstoffen in ein Gerinnsel, die Schneidfähigkeit, die Prozesse der Synärese und des Pressens, die letztendlich die Ausbeute des Käses bestimmen, seinen Feuchtigkeitsgehalt, die Intensität und Richtung biochemischer Prozesse während der Reifung, die den Geschmack des Produkts prägen.

Somit wird im Stadium der Bildung eines Milchgerinnsels (Koagulation der Milch) die Grundlage für die Qualität des Käses gelegt.

Rinderpepsin (PG) enthält zwei Enzyme, Chymosin und Rinderpepsin, die in einem natürlichen Verhältnis vorliegen, das für ihren Gehalt in der Schleimhaut des Labmagens erwachsener Rinder charakteristisch ist.

Das Medikament dieser Marke wird durch Extraktion hergestellt. Kommerzielle Chargen dieses Arzneimittels können bis zu 10 % Chymosin enthalten.

Rinderpepsin wird aus der Schleimhaut des Labmagens erwachsener Rinder hergestellt. Bei der Herstellung von PG gibt es zwei Reinigungsstufen von unlöslichen Verunreinigungen und Fett. Der Anteil unlöslicher Verunreinigungen im Endprodukt beträgt nicht mehr als 3,0 Gew.-%.

Die Technologie zur Herstellung von Milchgerinnungsenzympräparaten ähnelt der Herstellung medizinischer Präparate und umfasst mehrere zyklische Komponenten; der Prozess der Extraktion, des Aussalzens und der Gefriertrocknung.

Die Droge hat eine Milchgerinnungsaktivität von 100.000 h 120.000 konventionellen Einheiten, der Verbrauch an Medikamenten mit dieser Aktivität beträgt bei der Herstellung von Weichkäse und Fetakäse 2,0 h 2,5 g pro 100 l Milch, bei der Herstellung von Hüttenkäse 0,25 g pro 100 l Milch.

Das milchgerinnende Enzym Rinderpepsin wird ohne Einschränkungen zur Verwendung bei der Herstellung von Weich- und Sauerkäse, Fetakäse, Hüttenkäse und fettfreier Käsemasse empfohlen.

Dem Hüttenkäse wird Rinderpepsin zugesetzt, um ihm Weichheit und Zartheit zu verleihen und eine einfachere und vollständigere Aufnahme des Quarkproteins zu ermöglichen.

Sie können Rinderpepsin in einer Apotheke, in Fachgeschäften oder Online-Shops kaufen.

Vorteile von Rinderpepsin

Betrachten Sie den Vorteil von Rinderpepsin am Beispiel eines Vergleichs mit Schweinepepsin.

Eine gemeinsame Eigenschaft milchgerinnender Enzyme ist eine Abnahme der gesamten proteolytischen Aktivität bei einem pH-Wert über dem optimalen Wert.

Ein Grund dafür ist die Inaktivierung von Enzymen bei hohem pH-Wert. Die Inaktivierungsrate hängt von der Art des Enzyms ab.

Daher beginnt die Inaktivierung von Rinderpepsin nach 20-minütiger Einwirkung erst bei einem pH-Wert über 6,4 und bei pH 7,0 behält es mehr als ein Drittel seiner ursprünglichen Aktivität.

Gleichzeitig verliert Schweinepepsin nach einer 20-minütigen Einwirkung bei pH 6,4 mehr als 50 % seiner ursprünglichen Aktivität und ist bei pH 7,0 fast augenblicklich vollständig inaktiviert.

Um Milch mit einem pH-Wert von 6,6 in 5 Minuten zu koagulieren, ist die gleiche Masse an Rinder- und Schweinepepsin erforderlich, und bei einer Koagulation in 20 Minuten ist Schweinepepsin 2,5-mal mehr als Rindfleisch erforderlich.

Die schnelle Inaktivierung von Schweinepepsin in einer leicht sauren Umgebung wie Milch ist sein Hauptnachteil als milchgerinnendes Enzym.

) Und Pepsin.

Zusätzliche Komponenten: Povidon, Sorbitol, kolloidales Siliciumdioxid, Calciumstearat.

Freigabe Formular

Acidin-Pepsin wird in Form von Pulver, Lösung und Tabletten zu 250 und 500 mg, 50 Stück pro Packung, hergestellt. Außerdem können Sie in einigen Apotheken eine speziell zubereitete Salbe mit Pepsin 5-10 % auf Lanolin- oder Vaselinebasis kaufen.

pharmakologische Wirkung

Dieses Medikament hat kombiniert Aktion. Verbessert die Verdauung Nahrung im Magen.

Pharmakodynamik und Pharmakokinetik

Pepsin - Was ist das?

Laut Pharmakopöe Pepsin - Dies ist ein Teil des Magensaftes, der von der Magenschleimhaut produziert wird. Es wurde außerdem festgestellt, dass dieses Enzym für den Abbau fast aller Proteine pflanzlichen und tierischen Ursprungs sorgt. Darüber hinaus sind an diesem Prozess auch und beteiligt, bei denen es sich um Pankreasenzyme handelt. Allerdings ist es dieses Enzym, das Proteine abbaut, ohne ihnen gegenüber eine besondere Spezifität zu zeigen, das heißt, es wirkt in einer sauren Umgebung.

Einige Erkrankungen des Magen-Darm-Traktes führen zu einer deutlichen Verminderung oder einem Ausbleiben der Produktion Salzsäure was zu einer schlechten Verdauung führt Pepsin und dementsprechend Magensaft. Daher wird den Patienten eine Ersatztherapie in Form darauf basierender Medikamente verschrieben. Wenn Sie beispielsweise das Enzympräparat Acidin-Pepsin einnehmen, ist einer seiner Bestandteile Betainhydrochlorid im Magen umgewandelt Salzsäure , das ein Enzym aktiviert, das die Verdauung verbessert.

Hinweise zur Verwendung

Die Hauptindikationen für die Ernennung von Acidin-Pepsin sind vielfältig Magen-Darm-Erkrankungen , die durch eine verminderte Sekretionsfunktion des Magens gekennzeichnet sind. Daher wird das Medikament empfohlen für:

hypoazide Gastritis;
anazide Gastritis;
Achilia - das Fehlen der Synthese von Salzsäure und anderen Verdauungsenzymen bei atrophischer Gastritis, Ernährung mit Proteinmangel und, einer bösartigen Form der Anämie, endokrinen Störungen;
Zeitraum nach Entfernung eines Teils des Magens.

Präparate zur äußerlichen Anwendung werden zur Behandlung von Keloidnarben oder nekrotischen, langfristig heilenden Wunden und Geschwüren eingesetzt.

Kontraindikationen für die Verwendung

Überempfindlichkeit ;
Übersäuerung des Magensaftes, zum Beispiel: erosive Gastroduodenitis, Und .

Nebenwirkungen

Bei der Einnahme des Arzneimittels kann es zu einer Entwicklung kommen , Übelkeit, Bauchschmerzen.

Acidin-Pepsin, Gebrauchsanweisung (Methode und Dosierung)

Gemäß den Anweisungen für Acidin-Pepsin ist das Medikament in Tablettenform zur oralen Verabreichung gleichzeitig oder nach den Mahlzeiten vorgesehen. Dazu müssen die Tabletten in 50-100 ml Wasser aufgelöst werden. Erwachsenen Patienten wird eine Tagesdosis von 2 Tabletten empfohlen, die 3-4 mal eingenommen werden. Die Dosierung für Kinder beträgt eine viertel oder halbe Tablette, die 3-4 mal täglich eingenommen wird.

Die Dauer des Therapieverlaufs richtet sich nach dem Krankheitsverlauf und der Wirksamkeit der Behandlung, die der Facharzt bestimmen kann.

Überdosis

Normalerweise wird dieses Medikament von den Patienten gut vertragen, daher wurden in der klinischen Praxis keine Fälle einer Überdosierung beschrieben. Es ist möglich zu entwickeln: Übelkeit, Gastralgie, Erbrechen, Durchfall Und verschiedene allergische Reaktionen.

Interaktion

Gleichzeitiger Einsatz von Enzympräparaten und säurereaktiven Mitteln,

(SF) aus der Schleimhaut des vierten Magenabschnitts (Labmagen) eines Kalbes. SF enthält zwei Hauptenzyme für die Milchgerinnung: Chymosin und Pepsin.

Der relative Gehalt dieser Enzyme im Magensaft variiert stark, abhängig vom Alter des Tieres und der Ernährung. SF von milchtrinkenden Kälbern (leichte Kälber) enthält 80-95 % Chymosin, während ähnliche Präparate, die aus den Labmagen von mit Raufutter gefütterten Kälbern (schwere Kälber) isoliert werden, 70 bis 100 % Pepsin enthalten. Es ist wichtig zu beachten, dass natürliche SF-Präparate immer eine Beimischung von Pepsin enthalten, dessen Synthese im Labmagen eines Kalbes in der pränatalen Phase beginnt.

Pepsin und Chymosin haben spezifische und unspezifische proteolytische Aktivität (PA). Spezifische PA- oder Milchgerinnungsaktivität ist die Fähigkeit von Pepsin und Chymosin, die Schlüsselpeptidbindung 105 (Phe) – 106 (Met) im Kappa-Casein-Molekül zu hydrolysieren. Die Hydrolyse dieser Bindung führt zur Destabilisierung der Kaseinmizellen und löst den Prozess der Bildung von Milchgerinnseln aus. Bei der unspezifischen Proteolyse kommt es nicht nur zur Hydrolyse der 105 (Phe) – 106 (Met)-Bindung im Kappa-Casein-Molekül, sondern auch anderer Peptidbindungen in Alpha-, Beta- und Kappa-Caseinen. Die unspezifische proteolytische Aktivität von Pepsin ist im pH-Bereich von 2 bis 6 viel höher als die von Chymosin, was sich auf den Ertrag und die Qualität von Käse auswirkt. Chymosin wird synthetisiert, um die Gerinnung der Milch sicherzustellen und hydrolysiert daher hauptsächlich die Schlüsselpeptidbindung. Im Gegensatz dazu greift Pepsin, das zum Abbau von Proteinen synthetisiert wird, eine Vielzahl von Peptidbindungen an, sowohl im Kasein als auch in Proteinen aus fester Nahrung. Chymosin zersetzt Kasein unter Bildung großer Fragmente, die anschließend zu Substraten für Proteasen von Milchsäurebakterien werden. Pepsin, das eine viel höhere proteolytische Aktivität aufweist, hydrolysiert Proteine und bildet kurze Peptide, die im Käse Bitterkeit verursachen können.

Heutzutage wird Käsereibetrieben im In- und Ausland eine breite Palette an Milchgerinnungsenzymen angeboten. Die wichtigsten davon sind inländische Medikamente, die entwickelt wurden VNII Butter- und Käseindustrie sowie eine Reihe neu gegründeter Hersteller. Von den importierten Enzymen wird der Markt hauptsächlich durch Präparate der Firma Hr. repräsentiert. Hansen (Dänemark), Medikamente der niederländischen Firma DSM-Food Specialties (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Italien) usw.

Aufgrund des Mangels an natürlichem Labpulver bei der Käseherstellung wurden häufig andere Präparate verwendet, die in zwei Gruppen eingeteilt werden können: Pepsine – Magenproteasen von Wiederkäuern und einigen anderen Tieren – und Säureproteasen mikrobiellen Ursprungs. Von der ersten Gruppe werden Rind- und Schweinepepsine am häufigsten verwendet. Pepsine werden am häufigsten in Mischungen mit Labpulver verwendet.

Eine große Auswahl an milchgerinnenden Präparaten, der Mangel an objektiven Informationen über ihre Zusammensetzung und Eigenschaften verwirrt manchmal die Meister von Käsereibetrieben, und sie treffen die Wahl eines Präparats oft nur nach dem Preis und nicht nach der Qualität. Gleichzeitig wählen nur wenige Menschen ein Enzympräparat unter Berücksichtigung der Palette der hergestellten Käsesorten aus. Für die Käseindustrie liefern spezialisierte Unternehmen Milchgerinnungsenzympräparate mit einem festgelegten Verhältnis von Chymosin und Pepsin. Ziel der Arbeit war es, die Einhaltung der von den Herstellern angegebenen Kriterien festzustellen, nämlich: Milchgerinnungsaktivität und das Verhältnis der beiden Hauptenzymkomponenten: Rinderpepsin und Chymosin. Es wurden milchgerinnende Enzympräparate untersucht, die in den Käsereien des Altai-Territoriums am meisten nachgefragt werden, nämlich: essbares Rinderpepsin gemäß OST 10-023-94, Produktionsdatum 24.03.05, Lab (SF) und Lab-Rindfleischenzym ( VNIIMS SG-50) gemäß OST 10-288-2001, Produktionsdatum 29.03.06; sowie milchgerinnende Labpräparate Clerici 96/4 (Herstellungsdatum 05/2006, Chargennummer 604 141 174), Clerici 70/30 (Herstellungsdatum 06/2005, Chargennummer 506 164 550), Clerici 50/50 (Herstellungsdatum 05/2006, Chargennummer 605 08 4 530), hergestellt von Ca glificio Clerici SPA, Italien. Zur Bestimmung des Verhältnisses von Rinderpepsin und Chymosin bei der Untersuchung von Milchgerinnungsenzympräparaten wurde die Methode zur Bestimmung des Aktivitätsanteils von Rinderpepsin an der gesamten Milchgerinnungsaktivität des Präparats gemäß OST 10 288-2001 verwendet.

Um die Milchgerinnungsaktivität zu bestimmen, wurden 5 ml des Substrats in dünnwandige Glasröhrchen gegossen, in einem Wasserbad auf 35 °C erhitzt und drei Minuten lang gehalten, dann wurden 0,1 ml des untersuchten Enzympräparats hinzugefügt, die Stoppuhr wurde sofort gestartet und der Inhalt des Röhrchens wurde sofort gemischt. Der Beginn der Gerinnungsreaktion wurde durch die Flockenbildung in einem Milchtropfen festgestellt, der mit einem Glasstab auf die Wände des Reagenzglases aufgetragen wurde. Nach Feststellung des Gerinnungsbeginns wurde die Stoppuhr sofort ausgeschaltet. Die Milchgerinnungsaktivität (MA) wurde nach folgender Formel berechnet: MA = A*T1/T2, wobei: A – zertifizierte Aktivität von OKO SF; Т1 – Gerinnungszeit mit OKO SF; T2 ist die Gerinnungszeit mit der Testprobe. Bei der Herstellung von Milchgerinnungspräparaten wurde 1 g der Testprobe des Enzympräparats in 80,0 cm3 destilliertem Wasser bei einer Temperatur von 35 °C gelöst, 30 Minuten lang gerührt, das Gesamtvolumen auf 100,0 cm3 eingestellt und 15 Minuten lang in ein Wasserbad bei einer Temperatur von 35 °C infundiert. Die Herstellung einer Industriekontrollprobe (ICC) von Rinderpepsin erfolgte auf ähnliche Weise. Rohmilch diente als Substrat zur Bestimmung des Anteils der Rinderpepsinaktivität und der Milchgerinnungsaktivität. Die Vorbereitung des Substrats erfolgte wie folgt: Rohmilch wurde in einem Wasserbad auf eine Temperatur von 72 °C erhitzt, bei dieser Temperatur 10 Minuten lang inkubiert und unter fließendem Leitungswasser schnell auf 20–25 °C abgekühlt. Der gekühlten Milch wurde Calciumchlorid bis zu einer Endkonzentration von 30 mM zugesetzt. Bei Bedarf wurde der aktive Säuregehalt der Milch auf 6,5 Einheiten angepasst. pH-Wert mit 1,0 M HCl-Lösung. Die so hergestellte Milch wurde für weitere Forschungen verwendet. Die Ergebnisse der durchgeführten Arbeiten sind in Tabelle 1 dargestellt.

* - Laut OST 10 288 [Absatz 8.2.2.6, S.19] beträgt der Fehler der verwendeten Methode 5000 Einheiten. von der gesamten milchgerinnenden Aktivität des Arzneimittels

Bei der Beurteilung der Eignung von milchgerinnenden Präparaten für die Käseherstellung muss die milchgerinnende Aktivität berücksichtigt werden. Eine optimale Milchgerinnungsaktivität ist eines der Hauptmerkmale, die die Qualität des Käsebruchs bei der Käseherstellung beeinflussen. Wie aus Tabelle 1 ersichtlich ist, Milchgerinnungsaktivität VNIIMS SG-50, GP und Clerici 70/30 sind etwas höher als angegeben. Die Verfügbarkeit dieser Informationen in den Betrieben der Käseindustrie kann zu einem optimaleren Drogenkonsum beitragen.

Die Wirkung von Lab bei der Milchgerinnung wird hauptsächlich durch die Wirkung von Chymosin und in geringerem Maße von Pepsin bestimmt. Eine Erhöhung des relativen Pepsingehalts in SF führt zur Bildung eines lockeren Gerinnsels während der Milchgerinnung, was mit einer Verringerung der Käseausbeute aufgrund des Protein- und Fettverlusts mit Molke einhergeht. Wie aus Tabelle 1 ersichtlich ist, enthält SF eine geringe Menge Pepsin. Bei Verwendung von SF, das hauptsächlich Chymosin enthält, erhält man Käse von bester Qualität und mit maximaler Produktausbeute.

Klassisches Lab hat in der Käseindustrie breite Anwendung gefunden. Angaben zur Verwendung von Pepsin bei der Käseherstellung und vor allem bei der Herstellung bestimmter Käsesorten sind unterschiedlich. Besonders erfolgreich waren Versuche zur Käseherstellung mit einer Mischung aus 50 % Chymosin und 50 % Pepsin. Durch die Verwendung dieser Mischung können Sie Ergebnisse erzielen, die viel besser sind als die Verwendung von reinem Pepsin. Aus den Daten in Tabelle 1 ist ersichtlich, dass in den Zubereitungen VNIIMS SG-50 und Clerici 50/50 der relative Gehalt an Pepsin etwas höher ist als der angegebene.

Im Milchgerinnungsenzympräparat und Clerici 70/3 entspricht das Verhältnis von Chymosin und Rinderpepsin dem angegebenen. In Clerici 96/4 ist der relative Gehalt an Pepsin etwas höher als der angegebene. Ein höherer Anteil der Milchgerinnungsaktivität von Rinderpepsin an der gesamten Milchgerinnungsaktivität des Arzneimittels kann auf eine Reihe von Faktoren zurückzuführen sein. Einer davon könnte ein Verstoß gegen die Lagerbedingungen sein. Der Hersteller „Caglificio Clerici SPA“ (Italien) garantiert einen Aktivitätsverlust von nicht mehr als 4 % bei zweijähriger Lagerung an einem kühlen Ort bei einer Temperatur von 4 bis 8 0C.

Milchgerinnungsenzympräparate müssen in verpackter Form an einem trockenen, lichtgeschützten Ort bei einer Temperatur von nicht mehr als 10 °C und einer relativen Luftfeuchtigkeit von nicht mehr als 75 % gelagert werden [OST 10 288, Abschnitt 9.2.1, S.44]. Diese Temperaturregime könnten beim Transport oder der Lagerung von Waren in einem Lagerhaus verletzt werden. Der zweite Faktor kann der Fehler der verwendeten Methode sein, bei der die Grenzen des zulässigen Wertes des absoluten Messfehlers 5 % betragen, bezogen auf den Anteil der Aktivität von Rinderpepsin an der gesamten Milchgerinnungsaktivität des Arzneimittels [OST 10 288, S. 8.3.5, S. 26].

Daher müssen Käsehersteller bei der Auswahl der einen oder anderen Zubereitung deren Eigenschaften berücksichtigen und vor allem die Käseausbeute und ihre Qualität kontrollieren.

Laut W. G. Taylor ( Kurz G.F., 2007) gibt es im menschlichen Magensaft 7 Isopepsine, davon 5 mit deutlich unterschiedlichen Eigenschaften:

Pepsin 1 (eigentlich Pepsin) – maximale Aktivität bei pH = 1,9. Bei pH = 6 wird es schnell inaktiviert.
Pepsin 2 – maximale Aktivität bei pH = 2,1.
Pepsin 3 – maximale Aktivität bei pH = 2,4 – 2,8.
Pepsin 5 („Gastrixin“) – maximale Aktivität bei pH = 2,8 – 3,4.
Pepsin 7 – maximale Aktivität bei pH = 3,3 – 3,9.

Es gibt eine andere Terminologie: „Pepsin-A“ (eigentlich Pepsin); „Pepsin-B“ (Code KF 3.4.23.2) hat Synonyme: „Gelatinase“ (Gelatinase), „Parapepsin I“ (Parapepsin I); „Pepsin-C“ (Code KF 3.4.23.3), Synonyme: „Gastricsin“ (Gastricsin), „Parapepsin II“ (Parapepsin II).

Die Rolle von Pepsin bei der Verdauung

Pepsine spielen eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Säugetieren, einschließlich des Menschen, da sie ein Enzym sind, das einen der wichtigen Schritte in der Kette der Umwandlung von Nahrungsproteinen in Aminosäuren durchführt. Die Magendrüsen produzieren Pepsin in inaktiver Form, es wird aktiv, wenn es Salzsäure ausgesetzt wird. Pepsin wirkt nur im sauren Milieu des Magens und wird inaktiv, wenn es in das alkalische Milieu des Zwölffingerdarms gelangt.

Pepsin wird von den Hauptzellen der Drüsen des Fundus und des Magenkörpers produziert. Bei Männern liegt die Pepsinrate zwischen 20 und 35 mg pro Stunde (Basalsekretion) und 60 bis 80 mg pro Stunde (maximal durch Pentagastrin stimulierte Sekretion). Bei Frauen - 25-30 % weniger. Pepsin wird von den Hauptzellen in inaktiver Form als Proenzym Pepsinogen sezerniert, gespeichert und ausgeschieden. Die Umwandlung von Pepsinogen in Pepsin erfolgt durch die Abspaltung mehrerer Peptide aus der N-terminalen Region von Pepsinogen, von denen eines die Rolle eines Inhibitors spielt. Der Aktivierungsprozess erfolgt in mehreren Stufen und wird durch die Salzsäure des Magensaftes und durch Pepsin selbst katalysiert (Autokatalyse). Pepsin sorgt für die Aufspaltung von Proteinen vor ihrer Hydrolyse und erleichtert diese. Als Katalysator besitzt es Protease- und Peptidaseaktivität.

Die proteolytische Aktivität von Pepsin wird bei pH beobachtet< 6, достигая максимума при pH = 1,5-2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина , створаживать ~100 000 л молока, растворять ~2000 л желатина .

Medikamente auf Pepsinbasis

Für medizinische Zwecke wird es als Arzneimittel aus der Magenschleimhaut von Schweinen hergestellt. Wird in Form eines Pulvers (lat.) hergestellt. Pepsinum) oder in Form von Tabletten gemischt mit Acidin (lat. asidin-persini), als Teil von Kombinationspräparaten (Panzinorm-Forte und andere). ATC-Code für Pepsin A09AA03. ATC-Code für die Kombination von Pepsin mit säurehaltigen Arzneimitteln A09AC01.

Bei einem Mangel an Pepsin im Körper (Morbus Menetrier und andere) wird eine Ersatztherapie mit Pepsin-haltigen Medikamenten verordnet.

Pepsin (Pepsinum)

Hergestellt in einer Mischung mit Puderzucker. Weißes oder leicht gelbliches Pulver mit süßem Geschmack und leicht eigenartigem Geruch.

Anwendung und Dosierung des Arzneimittels. Innen 0,2–0,5 g (Kinder von 0,05 bis 0,3 g) 2–3 mal täglich vor den Mahlzeiten oder während der Mahlzeiten, in Pulverform oder in einer 1–3 %igen Lösung verdünnter Salzsäure.

Die Wirkung des Medikaments. Pepsin zerlegt Proteine in Polypeptide. Nach der Einwirkung von Pepsin beginnt der Prozess der Proteinverdauung im Verdauungstrakt.

Hinweise zur Verwendung. Achilia, hypo- und anazide Gastritis, Dyspepsie.

Kontraindikationen, mögliche Nebenwirkungen. Nicht installiert.

Lagerung. In gut verkorkten Gläsern, an einem kühlen (von +2 bis +15 °C), lichtgeschützten Ort.

Acidin-Pepsin (Acidin-Pepsini)

Hinweise zur Verwendung. Verdauungsstörungen bei Achilia, hypo- und anazide Gastritis, Dyspepsie.

Freigabe Formular. Tabletten zu 0,5 und 0,25 g.

Anwendung und Dosierung des Arzneimittels. Für Erwachsene: 1 Tablette à 0,5 g 3-4 mal täglich. Für Kinder - von 1/4 Tablette (Gewicht 0,25 g) bis 1/2 Tablette (Gewicht 0,5 g), je nach Alter, 3-4 mal täglich. Lösen Sie die Tabletten vor der Einnahme in 1/4 – 1/2 Tasse Wasser auf. Während oder nach einer Mahlzeit einnehmen.

Andere Handelsnamen. Acidolperersin, Acipepsol, Betacid, Pepsacid, Pepsamin.

Käse machen

Pepsin wird entweder in reiner Form oder als Bestandteil von Lab zum Gerinnen von Milch bei der Käsezubereitung verwendet. Lab besteht aus zwei Hauptbestandteilen – Chymosin und Pepsin.

Unter Milchgerinnung versteht man die Prozesse der Gerinnung ihres Hauptproteins Kasein und der Bildung eines Milchgels. Die Struktur von Kasein ist so, dass nur eine Peptidbindung im Proteinmolekül für die enzymatische Faltung „verantwortlich“ ist. Der Bruch des Proteinmoleküls entlang dieser Schlüsselbindung führt zur Gerinnung der Milch.

Chymosin ist das Enzym, das von Natur aus für das Aufbrechen dieser Bindung sorgt, während es andere nur wenig beeinflusst. Pepsin beeinflusst ein breiteres Spektrum an Peptidbindungen im Kasein. Chymosin ist kein starker Proteolyt (es bricht eine kleine Anzahl von Casein-Peptidbindungen) und leistet vorbereitende Arbeit für die Aktivität von Proteasen der Milchsäure-Mikroflora. Unter der Wirkung von Chymosin und Pepsin erfolgt die Spaltung der Casein-Polypeptidketten entlang der Peptidbindung zwischen den Aminosäuren 105-106 (Phenylalanin-Methionin) mit der Spaltung der Stelle von den Aminosäuren 106 bis 169 - hydrophiles Glykomakropeptid ins Serum, während die maximale Proteinmenge im Gerinnsel verbleibt.

Für die Zubereitung vieler Elite-Käsesorten wird Lab verwendet, das 90-95 % Chymosin und 5-10 % Pepsin enthält. Für einige andere Käsesorten (Suluguni, Brynza) ist jedoch reines Pepsin erlaubt. „Volksrezepte“ für die Käseherstellung empfehlen meist die Verwendung von pepsinhaltigen Arzneimitteln zur Fermentation („Acidin-Pepsin“ und dergleichen).

Mucorpepsin

Mucorpepsin (Englisch) Mucorpepsin) ist ein proteolytisches Enzym der Hydrolase-Klasse. Code KF 3.4.23.23. Mucorpepsin wird aus Pilzen gewonnen Mucor pusilus Und Mucor miehei. Es wird in der Lebensmittelindustrie als Ersatz für Labenzyme tierischen Ursprungs verwendet.

Auf dem russischen Markt ist es als „Pepsin, mikrobielles Renin, ein Enzym zur Herstellung von Weich- und eingelegtem Käse“ „pflanzlichen Ursprungs“ zu finden, japanische Produktion, bei der Mucorpepsin als Milchgerinnungsenzym verwendet wird.