องค์ประกอบพื้นฐานของโปรตีน รายวิชา: ศึกษาองค์ประกอบองค์ประกอบทางเคมีของผลิตภัณฑ์อาหารโดยใช้ตัวอย่างโปรตีน โปรตีนประกอบด้วยอะไรบ้าง?

คุณสมบัติพื้นฐานของโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างทางเคมี โปรตีนเป็นสารประกอบโมเลกุลสูงที่โมเลกุลสร้างขึ้นจากสารตกค้างของกรดอะมิโนอัลฟ่า เช่น กรดอะมิโนที่หมู่อะมิโนปฐมภูมิและหมู่คาร์บอกซิลเชื่อมต่อกับอะตอมคาร์บอนเดียวกัน (อะตอมของคาร์บอนตัวแรกนับจากหมู่คาร์บอนิล)

กรดอะมิโนอัลฟ่า 19-32 ชนิดแยกได้จากโปรตีนโดยการไฮโดรไลซิส แต่โดยปกติแล้วจะได้รับกรดอะมิโนอัลฟ่า 20 ตัว (สิ่งเหล่านี้เรียกว่า โปรตีนกรดอะมิโน). สูตรทั่วไปของพวกเขา:

R เป็นรากเช่น การรวมกลุ่มของอะตอมในโมเลกุลของกรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับอะตอมของคาร์บอนอัลฟ่า และไม่มีส่วนร่วมในการสร้างกระดูกสันหลังของสายโซ่โพลีเปปไทด์

ในบรรดาผลิตภัณฑ์ไฮโดรไลซิสของโปรตีนหลายชนิดพบโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีนซึ่งมีกลุ่มอิมิโน =NH และไม่ใช่กลุ่มอะมิโน H 2 N- และจริงๆ แล้วเป็นกรดอิมิโน ไม่ใช่กรดอะมิโน

กรดอะมิโนเป็นสารผลึกไม่มีสีที่ละลายและสลายตัวที่อุณหภูมิสูง (สูงกว่า 250°C) ละลายได้ง่ายส่วนใหญ่ในน้ำและไม่ละลายในอีเทอร์และตัวทำละลายอินทรีย์อื่นๆ

กรดอะมิโนประกอบด้วยสองกลุ่มที่สามารถแตกตัวเป็นไอออนได้พร้อมกัน: หมู่คาร์บอกซิลซึ่งมีคุณสมบัติเป็นกรด และหมู่อะมิโนซึ่งมีคุณสมบัติพื้นฐาน เช่น กรดอะมิโนเป็นอิเล็กโทรไลต์แอมโฟเทอริก

ในสารละลายที่เป็นกรดแก่ กรดอะมิโนจะอยู่ในรูปของไอออนที่มีประจุบวก และในสารละลายอัลคาไลน์จะอยู่ในรูปของไอออนลบ

กรดอะมิโนใดๆ อาจมีประจุบวกหรือประจุลบก็ได้ ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับค่า pH ของสิ่งแวดล้อม

ค่า pH ของสภาพแวดล้อมที่อนุภาคกรดอะมิโนมีความเป็นกลางทางไฟฟ้าถูกกำหนดให้เป็นจุดไอโซอิเล็กทริก

กรดอะมิโนที่ได้จากโปรตีนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีปฏิกิริยาเชิงแสง เนื่องจากมีอะตอมของคาร์บอนไม่สมมาตรในตำแหน่งอัลฟา

จากกรดอะมิโนโปรตีนที่ออกฤทธิ์เชิงแสง 17 ชนิดนั้น มี 7 ตัวที่มีลักษณะทางขวา /+/ และ 10 โดยการหมุนทางซ้าย /-/ ของระนาบของลำแสงโพลาไรซ์ แต่ทั้งหมดนั้นเป็นของซีรีย์ L

พบกรดอะมิโนซีรีส์ D ในสารประกอบธรรมชาติและวัตถุทางชีวภาพบางชนิด (เช่น ในแบคทีเรียและในยาปฏิชีวนะ gramicidin และ actinomycin) ความสำคัญทางสรีรวิทยาของกรด D- และ L-amino นั้นแตกต่างกัน ตามกฎแล้วกรดอะมิโนซีรีส์ D จะไม่ถูกดูดซึมโดยสัตว์และพืชเลยหรือถูกดูดซึมได้ไม่ดีเนื่องจากระบบเอนไซม์ของสัตว์และพืชได้รับการปรับให้เข้ากับกรด L-amino โดยเฉพาะ เป็นที่น่าสังเกตว่าไอโซเมอร์เชิงแสงสามารถแยกแยะได้ตามรสชาติ: กรดอะมิโนซีรีส์ L มีรสขมหรือไม่มีรส และกรดอะมิโนซีรีส์ D มีรสหวาน

กรดอะมิโนทุกกลุ่มมีลักษณะเฉพาะโดยปฏิกิริยาซึ่งมีหมู่อะมิโนหรือหมู่คาร์บอกซิลหรือทั้งสองอย่างมีส่วนร่วม นอกจากนี้อนุมูลของกรดอะมิโนยังมีความสามารถในการทำปฏิกิริยาได้หลากหลาย อนุมูลของกรดอะมิโนทำปฏิกิริยา:

การก่อตัวของเกลือ

ปฏิกิริยารีดอกซ์

ปฏิกิริยาเอไซเลชั่น;

เอสเทอริฟิเคชัน;

ความกระตือรือร้น;

ฟอสโฟรีเลชั่น

ปฏิกิริยาเหล่านี้ซึ่งนำไปสู่การก่อตัวของผลิตภัณฑ์ที่มีสีมีการใช้กันอย่างแพร่หลายในการระบุและการกำหนดแบบกึ่งปริมาณของกรดอะมิโนและโปรตีนแต่ละตัว ตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยาแซนโทโปรตีน (อะมิเดชัน) ปฏิกิริยามิลลอน (การก่อตัวของเกลือ) ปฏิกิริยาไบยูเรต (เกลือ การก่อตัว) ปฏิกิริยานินไฮดริน (ออกซิเดชัน) เป็นต้น

คุณสมบัติทางกายภาพของอนุมูลกรดอะมิโนมีความหลากหลายมากเช่นกัน ประการแรกเกี่ยวข้องกับปริมาณและประจุ ความหลากหลายของอนุมูลของกรดอะมิโนในลักษณะทางเคมีและคุณสมบัติทางกายภาพจะเป็นตัวกำหนดคุณสมบัติเฉพาะด้านและมัลติฟังก์ชั่นของโปรตีนที่เกิดขึ้น

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนที่พบในโปรตีนสามารถดำเนินการได้ตามเกณฑ์ต่าง ๆ : โครงสร้างของโครงกระดูกคาร์บอน, ปริมาณของกลุ่ม -COOH และ H 2 N เป็นต้น การจำแนกประเภทที่สมเหตุสมผลที่สุดนั้นขึ้นอยู่กับความแตกต่างในขั้วของอะมิโน อนุมูลกรดที่ pH 7 เช่น ที่ค่า pH ที่สอดคล้องกับสภาวะภายในเซลล์ ตามนี้ กรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสี่ประเภท:

กรดอะมิโนที่มีอนุมูลที่ไม่มีขั้ว

กรดอะมิโนที่มีอนุมูลขั้วโลกที่ไม่มีประจุ

กรดอะมิโนที่มีอนุมูลขั้วโลกที่มีประจุลบ

กรดอะมิโนที่มีอนุมูลขั้วที่มีประจุบวก

เรามาดูโครงสร้างของกรดอะมิโนเหล่านี้กัน

กรดอะมิโนที่มีกลุ่ม R ที่ไม่มีขั้ว (อนุมูล)

คลาสนี้ประกอบด้วยกรดอะมิโนอะลิฟาติกสี่ตัว (อะลานีน วาลีน ไอโซลิวซีน ลิวซีน) กรดอะมิโนอะโรมาติกสองตัว (ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน) กรดอะมิโนที่มีกำมะถันหนึ่งตัว (เมไทโอนีน) และกรดอิมิโนหนึ่งตัว (โพรลีน) คุณสมบัติทั่วไปของกรดอะมิโนเหล่านี้คือความสามารถในการละลายในน้ำได้ต่ำกว่าเมื่อเปรียบเทียบกับกรดอะมิโนขั้วโลก โครงสร้างของพวกเขามีดังนี้:

อะลานีน (กรดα-อะมิโนโพรพิโอนิก)

วาลีน (กรดα-อะมิโนไอโซวาเลริก)

ลิวซีน (กรดα-อะมิโนไอโซคาโปรอิก)

ไอโซลิวซีน (กรดα-อะมิโน-β-เมทิลวาเลริก)

ฟีนิลอะลานีน (กรดα-amino-β-phenylpropionic)

เมไทโอนีน (กรดα-อะมิโน-γ-เมทิล-ไทโอบิวทีริก)

โพรลีน (กรดไพโรลิดีน-α-คาร์บอกซิลิก)

2. กรดอะมิโนที่มีกลุ่ม R-group ขั้วที่ไม่มีประจุ (อนุมูล)

คลาสนี้ประกอบด้วยกรดอะมิโนอะลิฟาติกหนึ่งตัว - ไกลซีน (ไกลโคคอล), กรดอะมิโนไฮดรอกซีสองตัว - ซีรีนและทรีโอนีน, กรดอะมิโนที่มีกำมะถันหนึ่งตัว - ซิสเทอีน, กรดอะมิโนอะโรมาติกหนึ่งตัว - ไทโรซีน และเอไมด์สองตัว - แอสพาราจีนและกลูตามีน

กรดอะมิโนเหล่านี้ละลายในน้ำได้ดีกว่ากรดอะมิโนที่มีหมู่ R ที่ไม่มีขั้ว เนื่องจากกลุ่มขั้วของพวกมันสามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำได้ โครงสร้างของพวกเขามีดังนี้:

ไกลซีนหรือไกลโคคอล (กรดα-อะมิโนอะซิติก)

ซีรีน (กรดα-amino-β-hydroxypropionic)

ธรีโอนีน (กรดα-อะมิโน-β-ไฮดรอกซีบิวทีริก)

ซีสเตอีน (กรดα-amino-β-thiopropionic)

ไทโรซีน (กรดα-อะมิโน-β-พาราไฮดรอกซีฟีนิลโพรพิโอนิก)

แอสพาราจีน

เนื้อหาของบทความ

โปรตีน (ข้อ 1)– ประเภทของโพลีเมอร์ชีวภาพที่มีอยู่ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ด้วยการมีส่วนร่วมของโปรตีนกระบวนการหลักที่ช่วยให้มั่นใจว่าการทำงานที่สำคัญของร่างกายเกิดขึ้น: การหายใจ, การย่อยอาหาร, การหดตัวของกล้ามเนื้อ, การส่งแรงกระตุ้นของเส้นประสาท เนื้อเยื่อกระดูก ผิวหนัง ผม และโครงสร้างเขาของสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยโปรตีน สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมส่วนใหญ่ การเจริญเติบโตและการพัฒนาของร่างกายเกิดขึ้นเนื่องจากอาหารที่มีโปรตีนเป็นส่วนประกอบในอาหาร บทบาทของโปรตีนในร่างกายและดังนั้นโครงสร้างของโปรตีนจึงมีความหลากหลายมาก

องค์ประกอบของโปรตีน

โปรตีนทั้งหมดเป็นโพลีเมอร์ซึ่งมีสายโซ่ประกอบจากเศษกรดอะมิโน กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่มีองค์ประกอบ (ตามชื่อ) หมู่อะมิโน NH 2 และกลุ่มที่เป็นกรดอินทรีย์เช่น คาร์บอกซิล, กลุ่ม COOH จากกรดอะมิโนที่มีอยู่หลากหลายชนิด (ตามทฤษฎี จำนวนกรดอะมิโนที่เป็นไปได้นั้นไม่จำกัด) มีเพียงกรดอะมิโนที่มีอะตอมคาร์บอนเพียงอะตอมเดียวระหว่างหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลเท่านั้นที่มีส่วนร่วมในการก่อตัวของโปรตีน โดยทั่วไป กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างโปรตีนสามารถแสดงได้ด้วยสูตร: H 2 N–CH(R)–COOH กลุ่ม R ที่ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน (กลุ่มระหว่างกลุ่มอะมิโนและกลุ่มคาร์บอกซิล) เป็นตัวกำหนดความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน กลุ่มนี้สามารถประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนและไฮโดรเจนเท่านั้น แต่บ่อยครั้งที่นอกเหนือจาก C และ H แล้วยังมีกลุ่มการทำงานต่างๆ (ที่สามารถเปลี่ยนแปลงเพิ่มเติมได้) เช่น H O-, H 2 N- เป็นต้น นอกจากนี้ยังมี ตัวเลือกเมื่อ R = H

สิ่งมีชีวิตในสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมากกว่า 100 ชนิด อย่างไรก็ตาม ไม่ใช่ทั้งหมดที่ใช้ในการสร้างโปรตีน แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่เรียกว่า "พื้นฐาน" ในตาราง 1 แสดงชื่อ (ชื่อส่วนใหญ่ที่พัฒนาขึ้นในอดีต) สูตรโครงสร้าง และตัวย่อที่ใช้กันอย่างแพร่หลาย สูตรโครงสร้างทั้งหมดถูกจัดเรียงไว้ในตารางเพื่อให้ส่วนของกรดอะมิโนหลักอยู่ทางด้านขวา

ในบรรดากรดอะมิโนยี่สิบชนิดนี้ (ตารางที่ 1) มีเพียงโพรลีนเท่านั้นที่มีหมู่ NH ถัดจากกลุ่มคาร์บอกซิล COOH (แทนที่จะเป็น NH 2) เนื่องจากเป็นส่วนหนึ่งของชิ้นส่วนไซคลิก

กรดอะมิโนแปดชนิด (วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ทรีโอนีน, เมไทโอนีน, ไลซีน, ฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟน) ที่วางอยู่ในตารางบนพื้นหลังสีเทาเรียกว่าจำเป็นเนื่องจากร่างกายจะต้องได้รับพวกมันจากอาหารโปรตีนอย่างต่อเนื่องเพื่อการเจริญเติบโตและการพัฒนาตามปกติ

โมเลกุลโปรตีนเกิดขึ้นจากการเชื่อมต่อตามลำดับของกรดอะมิโน ในขณะที่กลุ่มคาร์บอกซิลของกรดหนึ่งทำปฏิกิริยากับกลุ่มอะมิโนของโมเลกุลข้างเคียง ส่งผลให้เกิดพันธะเปปไทด์ –CO–NH– และการปล่อยของ โมเลกุลของน้ำ ในรูป รูปที่ 1 แสดงการรวมกันตามลำดับของอะลานีน วาลีน และไกลซีน

ข้าว. 1 การเชื่อมต่อแบบอนุกรมของกรดอะมิโนในระหว่างการก่อตัวของโมเลกุลโปรตีน เส้นทางจากกลุ่มอะมิโนส่วนปลายของ H 2 N ไปยังกลุ่มส่วนปลายคาร์บอกซิลของ COOH ถูกเลือกให้เป็นทิศทางหลักของสายโซ่โพลีเมอร์

เพื่ออธิบายโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนอย่างกะทัดรัด จึงใช้คำย่อสำหรับกรดอะมิโน (ตารางที่ 1 คอลัมน์ที่สาม) ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของสายโซ่โพลีเมอร์ ชิ้นส่วนของโมเลกุลดังแสดงในรูปที่. 1 เขียนดังนี้: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH

โมเลกุลโปรตีนมีกรดอะมิโนตกค้างตั้งแต่ 50 ถึง 1,500 ตัว (สายสั้นกว่าเรียกว่าโพลีเปปไทด์) ความเป็นเอกเทศของโปรตีนนั้นถูกกำหนดโดยชุดของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นสายโซ่โพลีเมอร์ และที่สำคัญไม่น้อยคือตามลำดับของการสลับไปตามสายโซ่ ตัวอย่างเช่น โมเลกุลอินซูลินประกอบด้วยกรดอะมิโน 51 ตัวที่ตกค้าง (นี่คือหนึ่งในโปรตีนสายโซ่ที่สั้นที่สุด) และประกอบด้วยสายคู่ขนานสองสายที่มีความยาวไม่เท่ากันเชื่อมต่อถึงกัน ลำดับการสลับของชิ้นส่วนกรดอะมิโนแสดงไว้ในรูปที่ 1 2.

ข้าว. 2 โมเลกุลอินซูลินสร้างขึ้นจากกรดอะมิโน 51 ตัว เศษของกรดอะมิโนที่เหมือนกันจะถูกทำเครื่องหมายด้วยสีพื้นหลังที่สอดคล้องกัน สารตกค้างของกรดอะมิโนซิสเทอีนที่มีอยู่ในสายโซ่ (ตัวย่อ CIS) ก่อให้เกิดสะพานไดซัลไฟด์ –S-S- ซึ่งเชื่อมโยงโมเลกุลโพลีเมอร์สองตัวหรือสร้างสะพานภายในสายโซ่เดียว

โมเลกุลของกรดอะมิโนซิสเทอีน (ตารางที่ 1) ประกอบด้วยกลุ่มซัลไฟด์ไฮไดรด์ที่ทำปฏิกิริยา –SH ซึ่งมีปฏิกิริยาซึ่งกันและกันทำให้เกิดสะพานไดซัลไฟด์ –S-S- บทบาทของซิสเทอีนในโลกของโปรตีนนั้นพิเศษโดยมีส่วนร่วมทำให้เกิดการเชื่อมโยงข้ามระหว่างโมเลกุลโปรตีนโพลีเมอร์

การรวมกันของกรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเมอร์เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตภายใต้การควบคุมของกรดนิวคลีอิก พวกมันให้ลำดับการประกอบที่เข้มงวดและควบคุมความยาวคงที่ของโมเลกุลโพลีเมอร์ ( ซม. กรดนิวคลีอิก).

โครงสร้างของโปรตีน

องค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีนที่นำเสนอในรูปแบบของการตกค้างของกรดอะมิโนสลับ (รูปที่ 2) เรียกว่าโครงสร้างหลักของโปรตีน พันธะไฮโดรเจนเกิดขึ้นระหว่างหมู่อิมิโน HN และหมู่คาร์บอนิล CO ที่มีอยู่ในสายโซ่โพลีเมอร์ ( ซม. พันธะไฮโดรเจน) เป็นผลให้โมเลกุลโปรตีนได้รับรูปร่างเชิงพื้นที่ที่เรียกว่าโครงสร้างทุติยภูมิ โครงสร้างรองโปรตีนประเภทที่พบมากที่สุดคือสองประเภท

ตัวเลือกแรกที่เรียกว่า α-helix นั้นเกิดขึ้นได้โดยใช้พันธะไฮโดรเจนภายในโมเลกุลโพลีเมอร์ตัวเดียว พารามิเตอร์ทางเรขาคณิตของโมเลกุลที่กำหนดโดยความยาวของพันธะและมุมของพันธะนั้นทำให้สามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนได้สำหรับหมู่ H-N และ C=O ซึ่งระหว่างนั้นจะมีชิ้นส่วนเปปไทด์สองชิ้น H-N-C=O (รูปที่ 3)

องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์ที่แสดงไว้ในรูปที่ 3 เขียนด้วยอักษรย่อดังนี้

H 2 N-ALA วัล-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH

อันเป็นผลมาจากการหดตัวของพันธะไฮโดรเจนโมเลกุลจึงมีรูปร่างเป็นเกลียว - ที่เรียกว่าα-helix ซึ่งปรากฎเป็นริบบิ้นเกลียวโค้งที่ผ่านอะตอมที่ก่อตัวเป็นโซ่โพลีเมอร์ (รูปที่ 4)

ข้าว. 4 แบบจำลอง 3 มิติของโมเลกุลโปรตีนในรูปของα-helix พันธะไฮโดรเจนจะแสดงด้วยเส้นประสีเขียว รูปร่างทรงกระบอกของเกลียวสามารถมองเห็นได้ที่มุมการหมุนที่แน่นอน (ในรูปไม่แสดงอะตอมไฮโดรเจน) การให้สีของอะตอมแต่ละตัวนั้นเป็นไปตามกฎสากล ซึ่งแนะนำให้ใช้สีดำสำหรับอะตอมของคาร์บอน สีน้ำเงินสำหรับไนโตรเจน สีแดงสำหรับออกซิเจน สีเหลืองสำหรับกำมะถัน (สำหรับอะตอมไฮโดรเจนที่ไม่แสดงในรูป แนะนำให้ใช้สีขาว ในกรณีนี้ ทั้งหมด โครงสร้างที่แสดงบนพื้นหลังสีเข้ม)

โครงสร้างทุติยภูมิอีกเวอร์ชันหนึ่งเรียกว่าโครงสร้าง β นั้นถูกสร้างขึ้นด้วยการมีส่วนร่วมของพันธะไฮโดรเจน ความแตกต่างก็คือกลุ่ม H-N และ C=O ของสายพอลิเมอร์ตั้งแต่สองตัวขึ้นไปที่อยู่ในปฏิสัมพันธ์แบบขนาน เนื่องจากสายโซ่โพลีเปปไทด์มีทิศทาง (รูปที่ 1) จึงมีตัวเลือกต่างๆ ที่เป็นไปได้เมื่อทิศทางของสายโซ่ตรงกัน (โครงสร้าง β แบบขนาน รูปที่ 5) หรืออยู่ตรงข้ามกัน (โครงสร้าง β ตรงกันข้าม รูปที่ 6)

สายโซ่โพลีเมอร์ที่มีองค์ประกอบหลากหลายสามารถมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้าง β ในขณะที่กลุ่มอินทรีย์ที่สร้างกรอบโซ่โพลีเมอร์ (Ph, CH 2 OH ฯลฯ) ในกรณีส่วนใหญ่มีบทบาทรอง คือ ตำแหน่งสัมพัทธ์ของ H-N และ C =กลุ่ม O ถือเป็นเด็ดขาด เนื่องจากกลุ่ม H-N และ C=O ถูกกำหนดทิศทางในทิศทางที่แตกต่างกันโดยสัมพันธ์กับสายโซ่โพลีเมอร์ (ขึ้นและลงในรูป) การโต้ตอบพร้อมกันของสายโซ่สามสายขึ้นไปจึงเป็นไปได้

องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์สายที่ 1 ในรูปที่ 1 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

องค์ประกอบของโซ่ที่สองและสาม:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์ที่แสดงไว้ในรูปที่ 6 เช่นเดียวกับในรูป 5 ความแตกต่างคือโซ่ที่สองมีทิศทางตรงกันข้าม (เทียบกับรูปที่ 5)

การก่อตัวของโครงสร้าง β ภายในหนึ่งโมเลกุลเป็นไปได้เมื่อชิ้นส่วนลูกโซ่ในพื้นที่หนึ่งหมุน 180° ในกรณีนี้ สาขาสองสาขาของโมเลกุลหนึ่งมีทิศทางที่ตรงกันข้าม ส่งผลให้เกิดการก่อตัวของโครงสร้าง β ที่ขนานกัน ( ภาพที่ 7)

โครงสร้างที่แสดงในรูปที่. 7 ในภาพแบน แสดงในรูปที่. 8 ในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ ส่วนของโครงสร้าง β มักจะเขียนแทนด้วยริบบิ้นหยักแบนที่ผ่านอะตอมที่ก่อตัวเป็นสายโซ่โพลีเมอร์

โครงสร้างของโปรตีนหลายชนิดสลับกันระหว่างโครงสร้าง α-helix และโครงสร้าง β ที่คล้ายริบบิ้น เช่นเดียวกับสายโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยว การจัดเรียงและการสลับกันในสายโซ่โพลีเมอร์เรียกว่าโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน

วิธีการแสดงโครงสร้างของโปรตีนแสดงไว้ด้านล่างโดยใช้ตัวอย่างของแครมบินโปรตีนจากผัก สูตรโครงสร้างของโปรตีนซึ่งมักจะมีชิ้นส่วนกรดอะมิโนมากถึงหลายร้อยชิ้นนั้นซับซ้อนยุ่งยากและเข้าใจยากดังนั้นบางครั้งจึงใช้สูตรโครงสร้างที่เรียบง่าย - โดยไม่มีสัญลักษณ์ขององค์ประกอบทางเคมี (รูปที่ 9 ตัวเลือก A) แต่ที่ ในขณะเดียวกันก็รักษาสีของจังหวะวาเลนซ์ตามกฎสากล (รูปที่ 4) ในกรณีนี้ สูตรไม่ได้นำเสนอในรูปแบบแบน แต่อยู่ในภาพเชิงพื้นที่ซึ่งสอดคล้องกับโครงสร้างที่แท้จริงของโมเลกุล วิธีการนี้ช่วยให้สามารถแยกแยะความแตกต่างระหว่างไดซัลไฟด์บริดจ์ (คล้ายกับที่พบในอินซูลิน รูปที่ 2) หมู่ฟีนิลในกรอบด้านข้างของโซ่ เป็นต้น รูปภาพของโมเลกุลในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ (ลูกบอล เชื่อมต่อด้วยแท่ง) ค่อนข้างชัดเจนกว่า (รูปที่ 9 ตัวเลือก B) อย่างไรก็ตาม ทั้งสองวิธีไม่อนุญาตให้แสดงโครงสร้างตติยภูมิ ดังนั้น Jane Richardson นักชีวฟิสิกส์ชาวอเมริกันจึงเสนอให้วาดภาพโครงสร้าง α ในรูปแบบของริบบิ้นที่บิดเป็นเกลียว (ดูรูปที่ 4) โครงสร้าง β ในรูปแบบของริบบิ้นหยักแบน (รูปที่ 4) 8) และเชื่อมต่อพวกมันด้วยโซ่เดี่ยว - ในรูปแบบของมัดบาง ๆ โครงสร้างแต่ละประเภทมีสีของตัวเอง ปัจจุบันวิธีการแสดงโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนนี้ใช้กันอย่างแพร่หลาย (รูปที่ 9 ตัวเลือก B) บางครั้ง เพื่อให้ได้รับข้อมูลเพิ่มเติม โครงสร้างระดับตติยภูมิและสูตรโครงสร้างแบบง่ายจะแสดงร่วมกัน (รูปที่ 9 ตัวเลือก D) นอกจากนี้ยังมีการปรับเปลี่ยนวิธีการที่เสนอโดย Richardson: α-helices จะแสดงเป็นทรงกระบอก และโครงสร้าง β จะแสดงในรูปแบบของลูกศรแบนซึ่งระบุทิศทางของห่วงโซ่ (รูปที่ 9 ตัวเลือก E) วิธีการที่ใช้กันทั่วไปน้อยกว่าคือการแสดงโมเลกุลทั้งหมดในรูปแบบของเชือก โดยเน้นโครงสร้างที่ไม่เท่ากันด้วยสีที่ต่างกัน และสะพานไดซัลไฟด์จะแสดงเป็นสะพานสีเหลือง (รูปที่ 9 ตัวเลือก E)

วิธีที่สะดวกที่สุดสำหรับการรับรู้คือตัวเลือก B เมื่อแสดงโครงสร้างตติยภูมิจะไม่ระบุคุณสมบัติโครงสร้างของโปรตีน (ชิ้นส่วนของกรดอะมิโน, ลำดับของการสลับ, พันธะไฮโดรเจน) และสันนิษฐานว่าโปรตีนทั้งหมดมี "รายละเอียด" ” นำมาจากชุดกรดอะมิโนมาตรฐานจำนวน 20 ตัว ( ตารางที่ 1) ภารกิจหลักในการวาดภาพโครงสร้างระดับอุดมศึกษาคือการแสดงการจัดเรียงเชิงพื้นที่และการสลับโครงสร้างรอง

ข้าว. 9 ตัวเลือกที่แตกต่างกันสำหรับการแสดงโครงสร้างของโปรตีนครัมบิน.
เอ – สูตรโครงสร้างในภาพเชิงพื้นที่
B – โครงสร้างในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ
B – โครงสร้างระดับตติยภูมิของโมเลกุล
D – การรวมกันของตัวเลือก A และ B
D – ภาพที่เรียบง่ายของโครงสร้างระดับอุดมศึกษา
E – โครงสร้างระดับตติยภูมิพร้อมสะพานซัลไฟด์

วิธีที่สะดวกที่สุดสำหรับการรับรู้คือโครงสร้างตติยภูมิเชิงปริมาตร (ตัวเลือก B) ซึ่งเป็นอิสระจากรายละเอียดของสูตรโครงสร้าง

ตามกฎแล้วโมเลกุลโปรตีนที่มีโครงสร้างตติยภูมิจะมีการกำหนดค่าบางอย่างซึ่งเกิดขึ้นจากปฏิกิริยาเชิงขั้ว (ไฟฟ้าสถิต) และพันธะไฮโดรเจน เป็นผลให้โมเลกุลอยู่ในรูปแบบของลูกบอลขนาดกะทัดรัด - โปรตีนทรงกลม (ทรงกลม, ละติจูด. ลูกบอล) หรือเส้นใย - โปรตีนไฟบริลลาร์ (ไฟบรา ละติจูด. เส้นใย)

ตัวอย่างของโครงสร้างทรงกลมคือโปรตีนอัลบูมิน คลาสอัลบูมินรวมถึงไข่ไก่ขาว สายโซ่โพลีเมอร์ของอัลบูมินส่วนใหญ่ประกอบด้วยอะลานีน กรดแอสปาร์ติก ไกลซีน และซิสเทอีน สลับกันในลำดับที่แน่นอน โครงสร้างระดับตติยภูมิประกอบด้วย α-helices ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายเดี่ยว (รูปที่ 10)

ข้าว. 10 โครงสร้างทรงกลมของอัลบูมิน

ตัวอย่างของโครงสร้างไฟบริลลาร์คือโปรตีนไฟโบรอิน ประกอบด้วยไกลซีน อะลานีน และซีรีนตกค้างจำนวนมาก (ทุกวินาทีที่กรดอะมิโนตกค้างคือไกลซีน) ไม่มีซีสเตอีนตกค้างที่มีกลุ่มซัลไฮไดรด์ ไฟโบรอินซึ่งเป็นส่วนประกอบหลักของไหมธรรมชาติและใยแมงมุม มีโครงสร้าง β ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่เดี่ยว (รูปที่ 11)

ข้าว. สิบเอ็ด โปรตีนไฟบริลลาร์ ไฟโบรอิน

ความเป็นไปได้ของการสร้างโครงสร้างระดับตติยภูมิบางประเภทนั้นมีอยู่ในโครงสร้างหลักของโปรตีนเช่น กำหนดล่วงหน้าโดยลำดับการสลับของกรดอะมิโนที่ตกค้าง จากสารตกค้างบางชุด α-helices เกิดขึ้นอย่างเด่นชัด (มีชุดดังกล่าวค่อนข้างมาก) อีกชุดหนึ่งนำไปสู่การปรากฏตัวของโครงสร้าง β โซ่เดี่ยวมีลักษณะเฉพาะโดยองค์ประกอบ

โมเลกุลโปรตีนบางชนิดในขณะที่ยังคงโครงสร้างตติยภูมิไว้อยู่นั้น สามารถรวมตัวเป็นมวลรวมซูปราโมเลกุลขนาดใหญ่ได้ ในขณะที่พวกมันถูกยึดเข้าด้วยกันโดยปฏิกิริยาเชิงขั้ว เช่นเดียวกับพันธะไฮโดรเจน การก่อตัวดังกล่าวเรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โปรตีนเฟอร์ริตินซึ่งประกอบด้วยลิวซีน กรดกลูตามิก กรดแอสปาร์ติก และฮิสติดีนเป็นส่วนใหญ่ (เฟอร์ริซินมีกรดอะมิโนตกค้างทั้งหมด 20 ตัวในปริมาณที่ต่างกัน) ก่อให้เกิดโครงสร้างตติยภูมิของ α-เอนริเก้ 4 เส้นขนานกัน เมื่อโมเลกุลถูกรวมเข้าด้วยกันเป็นชุดเดียว (รูปที่ 12) จะเกิดโครงสร้างควอเทอร์นารีขึ้น ซึ่งสามารถรวมโมเลกุลเฟอร์ริตินได้มากถึง 24 โมเลกุล

รูปที่ 12 การก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนเฟอร์ริตินทรงกลม

อีกตัวอย่างหนึ่งของการก่อตัวของโมเลกุลขนาดใหญ่คือโครงสร้างของคอลลาเจน มันเป็นโปรตีนไฟบริลลาร์ซึ่งมีสายโซ่ส่วนใหญ่สร้างจากไกลซีนสลับกับโพรลีนและไลซีน โครงสร้างประกอบด้วยสายเดี่ยว α-helices สามชั้น สลับกับโครงสร้าง β รูปทรงริบบิ้นที่จัดเรียงเป็นมัดคู่ขนาน (รูปที่ 13)

รูปที่ 13 โครงสร้างซูปราโมเลกุลของโปรตีนคอลลาเจนจากไฟบริลลาร์

คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีน

ภายใต้การกระทำของตัวทำละลายอินทรีย์ผลิตภัณฑ์ของเสียของแบคทีเรียบางชนิด (การหมักกรดแลกติก) หรือด้วยอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นการทำลายโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิเกิดขึ้นโดยไม่ทำลายโครงสร้างหลักซึ่งเป็นผลมาจากการที่โปรตีนสูญเสียความสามารถในการละลายและสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ กระบวนการนี้เรียกว่าการสูญเสียสภาพธรรมชาตินั่นคือการสูญเสียคุณสมบัติตามธรรมชาติเช่นการทำให้นมเปรี้ยวแข็งตัวเป็นก้อนสีขาวของไข่ไก่ต้ม ที่อุณหภูมิสูง โปรตีนของสิ่งมีชีวิต (โดยเฉพาะจุลินทรีย์) จะถูกทำลายอย่างรวดเร็ว โปรตีนดังกล่าวไม่สามารถมีส่วนร่วมในกระบวนการทางชีวภาพได้ส่งผลให้จุลินทรีย์ตายดังนั้นนมต้ม (หรือพาสเจอร์ไรส์) จึงสามารถเก็บรักษาไว้ได้นานขึ้น

พันธะเปปไทด์ H-N-C=O ที่สร้างสายโซ่โพลีเมอร์ของโมเลกุลโปรตีนจะถูกไฮโดรไลซ์เมื่อมีกรดหรือด่าง ส่งผลให้สายโซ่โพลีเมอร์แตกหัก ซึ่งท้ายที่สุดสามารถนำไปสู่กรดอะมิโนดั้งเดิมได้ พันธะเปปไทด์ที่เป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้าง α-เฮลิซ หรือ β มีความทนทานต่อการไฮโดรไลซิสและอิทธิพลทางเคมีต่างๆ ได้ดีกว่า (เมื่อเปรียบเทียบกับพันธะเดียวกันในสายโซ่เดี่ยว) การแยกโมเลกุลโปรตีนที่ละเอียดอ่อนยิ่งขึ้นออกเป็นกรดอะมิโนที่เป็นส่วนประกอบนั้นดำเนินการในสภาพแวดล้อมที่ไม่มีน้ำโดยใช้ไฮดราซีน H 2 N–NH 2 ในขณะที่ชิ้นส่วนของกรดอะมิโนทั้งหมดยกเว้นชิ้นสุดท้ายจะก่อให้เกิดสิ่งที่เรียกว่ากรดคาร์บอกซิลิกไฮดราไซด์ที่มีชิ้นส่วน C(O)–HN–NH 2 ( รูปที่ 14)

ข้าว. 14. แผนกโพลีเปปไทด์

การวิเคราะห์ดังกล่าวสามารถให้ข้อมูลเกี่ยวกับองค์ประกอบของกรดอะมิโนของโปรตีนชนิดใดชนิดหนึ่งได้ แต่สิ่งสำคัญกว่าคือต้องทราบลำดับของพวกมันในโมเลกุลโปรตีน วิธีหนึ่งที่ใช้กันอย่างแพร่หลายเพื่อจุดประสงค์นี้คือการออกฤทธิ์ของฟีนิลไอโซไทโอไซยาเนต (FITC) บนสายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่างจะเกาะติดกับโพลีเปปไทด์ (จากปลายที่มีหมู่อะมิโน) และเมื่อเกิดปฏิกิริยาของ สภาพแวดล้อมเปลี่ยนเป็นกรด มันถูกแยกออกจากโซ่โดยนำชิ้นส่วนของกรดอะมิโนหนึ่งชิ้นไปด้วย (รูปที่ 15)

ข้าว. 15 การแยกตัวตามลำดับของโพลีเปปไทด์

เทคนิคพิเศษจำนวนมากได้รับการพัฒนาสำหรับการวิเคราะห์ดังกล่าว รวมถึงเทคนิคที่เริ่ม "แยกส่วน" โมเลกุลโปรตีนออกเป็นส่วนประกอบที่เป็นส่วนประกอบ โดยเริ่มจากปลายคาร์บอกซิล

สะพานข้ามไดซัลไฟด์ S-S (เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาของซิสเตอีนที่ตกค้างในรูปที่ 2 และ 9) จะถูกแยกออกโดยแปลงเป็นกลุ่ม HS โดยการกระทำของตัวรีดิวซ์ต่างๆ การกระทำของสารออกซิไดซ์ (ออกซิเจนหรือไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์) นำไปสู่การก่อตัวของสะพานซัลไฟด์อีกครั้ง (รูปที่ 16)

ข้าว. 16. การแยกตัวของสะพานไดซัลไฟด์

ในการสร้างการเชื่อมโยงข้ามเพิ่มเติมในโปรตีนจะใช้ปฏิกิริยาของหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิล หมู่อะมิโนที่อยู่ในกรอบด้านข้างของสายโซ่สามารถเข้าถึงได้มากขึ้นจากปฏิกิริยาต่างๆ - ชิ้นส่วนของไลซีน, แอสพาราจีน, ไลซีน, โพรลีน (ตารางที่ 1) เมื่อหมู่อะมิโนดังกล่าวทำปฏิกิริยากับฟอร์มาลดีไฮด์ กระบวนการควบแน่นจะเกิดขึ้นและสะพานข้าม –NH–CH2–NH– จะปรากฏขึ้น (รูปที่ 17)

ข้าว. 17 การสร้างสะพานข้ามเพิ่มเติมระหว่างโมเลกุลโปรตีน.

กลุ่มคาร์บอกซิลส่วนปลายของโปรตีนสามารถทำปฏิกิริยากับสารประกอบเชิงซ้อนของโลหะโพลีวาเลนต์บางชนิดได้ (มักใช้สารประกอบโครเมียมมากกว่า) และเกิดการเชื่อมโยงข้ามด้วย กระบวนการทั้งสองใช้ในการฟอกหนัง

บทบาทของโปรตีนในร่างกาย

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมีความหลากหลาย

เอนไซม์(การหมัก ละติจูด. – การหมัก) ชื่ออื่นคือเอนไซม์ (en ซุมห์ กรีก. - ในยีสต์) เป็นโปรตีนที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาซึ่งสามารถเพิ่มความเร็วของกระบวนการทางชีวเคมีได้หลายพันครั้ง ภายใต้การทำงานของเอนไซม์ ส่วนประกอบที่เป็นส่วนประกอบของอาหาร ได้แก่ โปรตีน ไขมัน และคาร์โบไฮเดรตจะถูกแบ่งออกเป็นสารประกอบที่ง่ายกว่า จากนั้นจึงสังเคราะห์โมเลกุลขนาดใหญ่ใหม่ที่จำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิตบางประเภท เอนไซม์ยังมีส่วนร่วมในกระบวนการสังเคราะห์ทางชีวเคมีหลายอย่าง เช่น ในการสังเคราะห์โปรตีน (โปรตีนบางชนิดช่วยสังเคราะห์โปรตีนบางชนิด) ซม. เอนไซม์

เอนไซม์ไม่เพียงแต่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีประสิทธิภาพสูงเท่านั้น แต่ยังเป็นแบบคัดเลือกด้วย (ควบคุมปฏิกิริยาอย่างเคร่งครัดในทิศทางที่กำหนด) ปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นโดยให้ผลผลิตเกือบ 100% โดยไม่มีการก่อตัวของผลพลอยได้ และมีสภาวะที่ไม่รุนแรง: ความดันบรรยากาศและอุณหภูมิปกติของสิ่งมีชีวิต สำหรับการเปรียบเทียบ การสังเคราะห์แอมโมเนียจากไฮโดรเจนและไนโตรเจนโดยมีตัวเร่งปฏิกิริยา - เหล็กกัมมันต์ - ดำเนินการที่ 400–500 ° C และความดัน 30 MPa ผลผลิตของแอมโมเนียอยู่ที่ 15–25% ต่อรอบ เอนไซม์ถือเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ไม่มีใครเทียบได้

การวิจัยอย่างเข้มข้นเกี่ยวกับเอนไซม์เริ่มขึ้นในกลางศตวรรษที่ 19 ปัจจุบันมีการศึกษาเอนไซม์ที่แตกต่างกันมากกว่า 2,000 ชนิด ซึ่งเป็นโปรตีนประเภทที่มีความหลากหลายมากที่สุด

ชื่อของเอนไซม์มีดังนี้: การลงท้ายด้วย -ase จะถูกเพิ่มเข้าไปในชื่อของรีเอเจนต์ที่เอนไซม์ทำปฏิกิริยาหรือชื่อของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาเช่น arginase สลายอาร์จินีน (ตารางที่ 1), decarboxylase เร่งปฏิกิริยา decarboxylation เช่น. การกำจัด CO 2 ออกจากกลุ่มคาร์บอกซิล:

– COOH → – CH + CO 2

บ่อยครั้งเพื่อระบุบทบาทของเอนไซม์ได้แม่นยำยิ่งขึ้น ทั้งวัตถุและประเภทของปฏิกิริยาจะถูกระบุในชื่อ ตัวอย่างเช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่ดำเนินการดีไฮโดรจีเนชันของแอลกอฮอล์

สำหรับเอนไซม์บางชนิดที่ค้นพบเมื่อนานมาแล้ว ชื่อทางประวัติศาสตร์ (โดยไม่มีคำลงท้าย –aza) จะถูกเก็บรักษาไว้ เช่น เป๊ปซิน (เป๊ปซิส กรีก. การย่อยอาหาร) และทริปซิน (ทริปซิส กรีก. การทำให้เป็นของเหลว) เอนไซม์เหล่านี้จะสลายโปรตีน

สำหรับการจัดระบบ เอนไซม์จะรวมกันเป็นคลาสขนาดใหญ่ การจำแนกประเภทจะขึ้นอยู่กับประเภทของปฏิกิริยา คลาสจะถูกตั้งชื่อตามหลักการทั่วไป - ชื่อของปฏิกิริยาและการสิ้นสุด - aza บางส่วนของชั้นเรียนเหล่านี้มีการระบุไว้ด้านล่าง

ออกซิโดรีดักเตส– เอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ ดีไฮโดรจีเนสที่รวมอยู่ในคลาสนี้จะทำการถ่ายโอนโปรตอน ตัวอย่างเช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส (ADH) ออกซิไดซ์แอลกอฮอล์เป็นอัลดีไฮด์ การออกซิเดชันของอัลดีไฮด์ต่อมาเป็นกรดคาร์บอกซิลิกจะถูกเร่งปฏิกิริยาโดยอัลดีไฮด์ดีไฮโดรจีเนส (ALDH) กระบวนการทั้งสองเกิดขึ้นในร่างกายระหว่างการแปลงเอธานอลเป็นกรดอะซิติก (รูปที่ 18)

ข้าว. 18 ออกซิเดชันสองขั้นตอนของเอทานอลไปจนถึงกรดอะซิติก

ไม่ใช่เอธานอลที่มีฤทธิ์เป็นยาเสพติด แต่เป็นผลิตภัณฑ์ระดับกลาง อะซีตัลดีไฮด์ ยิ่งกิจกรรมของเอนไซม์ ALDH ต่ำลง ขั้นตอนที่สองก็จะยิ่งช้าลง - การออกซิเดชันของอะซีตัลดีไฮด์เป็นกรดอะซิติก และผลที่ทำให้มึนเมาจากการกินเข้าไปนานขึ้นและแข็งแกร่งขึ้น เอทานอล การวิเคราะห์แสดงให้เห็นว่าตัวแทนของกลุ่มสีเหลืองมากกว่า 80% มีกิจกรรม ALDH ค่อนข้างต่ำ ดังนั้นจึงมีความทนทานต่อแอลกอฮอล์ที่รุนแรงกว่าอย่างเห็นได้ชัด สาเหตุของกิจกรรมที่ลดลงแต่กำเนิดของ ALDH ก็คือกรดกลูตามิกบางส่วนที่ตกค้างในโมเลกุล ALDH ที่ "อ่อนแอ" จะถูกแทนที่ด้วยชิ้นส่วนไลซีน (ตารางที่ 1)

การโอนย้าย– เอนไซม์ที่กระตุ้นการถ่ายโอนหมู่ฟังก์ชัน เช่น ทรานซิมิเนส เร่งการเคลื่อนไหวของหมู่อะมิโน

ไฮโดรเลส– เอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิส ทริปซินและเปปซินไฮโดรไลซ์เปปไทด์ที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้และไลเปสจะแยกพันธะเอสเตอร์ในไขมัน:

–RC(O)หรือ 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

ไลเอส– เอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาที่ไม่เกิดขึ้นแบบไฮโดรไลติก จากปฏิกิริยาดังกล่าว พันธะ C-C, C-O, C-N จะถูกทำลายและเกิดพันธะใหม่ขึ้น เอนไซม์ดีคาร์บอกซิเลสอยู่ในคลาสนี้

ไอโซเมอร์– เอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชัน เช่น การเปลี่ยนกรดมาเลอิกเป็นกรดฟูมาริก (รูปที่ 19) นี่คือตัวอย่างของ cis - trans isomerization (ดู ISOMERIA)

ข้าว. 19. การทำให้เป็นไอโซเมอไรเซชันของกรดมาลิกไปสู่ฟูมาริกเมื่อมีเอนไซม์

ในการทำงานของเอนไซม์นั้นจะมีการสังเกตหลักการทั่วไปซึ่งมีความสอดคล้องทางโครงสร้างระหว่างเอนไซม์กับรีเอเจนต์ของปฏิกิริยาเร่งอยู่เสมอ ตามการแสดงออกโดยนัยของหนึ่งในผู้ก่อตั้งหลักคำสอนเรื่องเอนไซม์ อี. ฟิชเชอร์ สารรีเอเจนต์เหมาะกับเอนไซม์ราวกับกุญแจไขกุญแจ โดยเอนไซม์แต่ละตัวจะเร่งปฏิกิริยาเคมีเฉพาะหรือกลุ่มปฏิกิริยาชนิดเดียวกัน บางครั้งเอนไซม์สามารถออกฤทธิ์กับสารประกอบเดี่ยวๆ ได้ เช่น ยูรีเอส (uron กรีก. – ปัสสาวะ) เร่งปฏิกิริยาเฉพาะการไฮโดรไลซิสของยูเรีย:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

การเลือกสรรที่ละเอียดอ่อนที่สุดแสดงโดยเอนไซม์ที่แยกความแตกต่างระหว่างแอนติโพดที่ออกฤทธิ์ทางแสง - ไอโซเมอร์ทางซ้ายและขวา L-arginase ทำหน้าที่เฉพาะกับอาร์จินีนที่มี levorotatory และไม่ส่งผลกระทบต่อไอโซเมอร์ dextrorotary L-lactate dehydrogenase ทำหน้าที่เฉพาะกับเอสเทอร์ของกรดแลคติคที่เรียกว่าแลคเตต (แลคติส) ละติจูด. นม) ในขณะที่ D-lactate dehydrogenase จะสลาย D-lactates โดยเฉพาะ

เอนไซม์ส่วนใหญ่ไม่ได้ทำหน้าที่อย่างใดอย่างหนึ่ง แต่ออกฤทธิ์กับกลุ่มของสารประกอบที่เกี่ยวข้อง เช่น ทริปซิน “ชอบ” เพื่อแยกพันธะเปปไทด์ที่เกิดจากไลซีนและอาร์จินีน (ตารางที่ 1)

คุณสมบัติการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์บางชนิดเช่นไฮโดรเลสถูกกำหนดโดยโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนเท่านั้น เอนไซม์อีกประเภทหนึ่ง - ออกซิโดรีดักเตส (เช่นแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส) สามารถทำงานได้เฉพาะเมื่อมีโมเลกุลที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ พวกเขา - วิตามิน, ไอออนกระตุ้น Mg, Ca, Zn, Mn และชิ้นส่วนของกรดนิวคลีอิก (รูปที่ 20)

ข้าว. 20 โมเลกุลดีไฮโดรจีเนสแอลกอฮอล์

ขนส่งโปรตีนจับและขนส่งโมเลกุลหรือไอออนต่างๆ ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ (ทั้งภายในและภายนอกเซลล์) รวมถึงจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่ง

ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบินจับออกซิเจนในขณะที่เลือดไหลผ่านปอดและส่งไปยังเนื้อเยื่อต่างๆ ของร่างกาย โดยที่ออกซิเจนจะถูกปล่อยออกมาและนำไปใช้ในการออกซิไดซ์ส่วนประกอบของอาหาร กระบวนการนี้ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงาน (บางครั้งเรียกว่า “การเผาไหม้” ของอาหารในร่างกายมาใช้)

นอกจากในส่วนของโปรตีนแล้ว เฮโมโกลบินยังมีสารประกอบเชิงซ้อนของธาตุเหล็กที่มีโมเลกุลไซคลิกพอร์ไฟริน (พอร์ไฟรอส) กรีก. – สีม่วง) ซึ่งทำให้เกิดสีแดงของเลือด สิ่งที่ซับซ้อนนี้ (รูปที่ 21 ซ้าย) ที่มีบทบาทเป็นตัวพาออกซิเจน ในฮีโมโกลบิน สารเชิงซ้อนของธาตุเหล็กพอร์ไฟรินจะอยู่ภายในโมเลกุลโปรตีนและยึดอยู่กับที่โดยปฏิกิริยาเชิงขั้ว เช่นเดียวกับพันธะประสานงานกับไนโตรเจนในฮิสติดีน (ตารางที่ 1) ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน โมเลกุล O2 ที่นำพาโดยฮีโมโกลบินนั้นเกาะติดกันผ่านพันธะประสานงานกับอะตอมเหล็กที่อยู่ฝั่งตรงข้ามกับอะตอมที่เกาะติดฮิสทิดีน (รูปที่ 21 ขวา)

ข้าว. 21 โครงสร้างของไอรอนคอมเพล็กซ์

โครงสร้างของคอมเพล็กซ์จะแสดงทางด้านขวาในรูปแบบแบบจำลองสามมิติ สารเชิงซ้อนนี้อยู่ในโมเลกุลโปรตีนโดยพันธะประสานงาน (เส้นประสีน้ำเงิน) ระหว่างอะตอม Fe และอะตอม N ในฮิสทิดีนที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน โมเลกุล O2 ที่นำพาโดยฮีโมโกลบินนั้นเกาะติดกัน (เส้นประสีแดง) กับอะตอม Fe จากด้านตรงข้ามของระนาบเชิงซ้อน

เฮโมโกลบินเป็นหนึ่งในโปรตีนที่ได้รับการศึกษาอย่างละเอียดที่สุด ประกอบด้วย a-helices ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายเดี่ยวและมีธาตุเหล็กสี่ชนิด ดังนั้น เฮโมโกลบินจึงเปรียบเสมือนบรรจุภัณฑ์ขนาดใหญ่สำหรับขนส่งโมเลกุลออกซิเจนสี่โมเลกุลในคราวเดียว รูปร่างของฮีโมโกลบินสอดคล้องกับโปรตีนทรงกลม (รูปที่ 22)

ข้าว. 22 รูปแบบสากลของฮีโมโกลบิน

“ข้อดี” หลักของเฮโมโกลบินคือการเติมออกซิเจนและการกำจัดในภายหลังระหว่างการถ่ายโอนไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆเกิดขึ้นอย่างรวดเร็ว คาร์บอนมอนอกไซด์ CO (คาร์บอนมอนอกไซด์) จับกับ Fe ในเฮโมโกลบินได้เร็วยิ่งขึ้น แต่ไม่เหมือนกับ O 2 ก่อให้เกิดสารเชิงซ้อนที่ทำลายได้ยาก เป็นผลให้ฮีโมโกลบินดังกล่าวไม่สามารถจับ O 2 ได้ซึ่งจะนำไปสู่ ​​(หากสูดดมคาร์บอนมอนอกไซด์ในปริมาณมาก) ไปสู่ความตายของร่างกายจากการหายใจไม่ออก

ฟังก์ชั่นที่สองของเฮโมโกลบินคือการถ่ายโอน CO 2 ที่หายใจออก แต่ในกระบวนการจับคาร์บอนไดออกไซด์ชั่วคราวไม่ใช่อะตอมของเหล็กที่มีส่วนร่วม แต่เป็นกลุ่ม H 2 N ของโปรตีน

“ประสิทธิภาพ” ของโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของพวกมัน ตัวอย่างเช่น การแทนที่กรดอะมิโนเดี่ยวของกรดกลูตามิกในสายโซ่โพลีเปปไทด์ของฮีโมโกลบินด้วยวาลีนเรซิดิว (ความผิดปกติแต่กำเนิดที่หายาก) นำไปสู่โรคที่เรียกว่าโรคโลหิตจางชนิดเคียว

นอกจากนี้ยังมีโปรตีนขนส่งที่สามารถจับไขมัน กลูโคส และกรดอะมิโน และขนส่งพวกมันทั้งภายในและภายนอกเซลล์

โปรตีนการขนส่งชนิดพิเศษไม่ได้ขนส่งสารด้วยตัวเอง แต่ทำหน้าที่ของ "ตัวควบคุมการขนส่ง" โดยส่งสารบางชนิดผ่านเมมเบรน (ผนังด้านนอกของเซลล์) โปรตีนดังกล่าวมักเรียกว่าโปรตีนเมมเบรน พวกมันมีรูปร่างเป็นทรงกระบอกกลวง และเมื่อฝังอยู่ในผนังเมมเบรน จะช่วยให้แน่ใจว่าโมเลกุลหรือไอออนของขั้วจะมีการเคลื่อนที่เข้าไปในเซลล์ ตัวอย่างของโปรตีนเมมเบรนคือ porin (รูปที่ 23)

ข้าว. 23 โปรริน โปรตีน

โปรตีนในอาหารและการเก็บรักษาตามชื่อบ่งบอกว่าเป็นแหล่งสารอาหารภายใน ซึ่งส่วนใหญ่มักเป็นของตัวอ่อนของพืชและสัตว์ รวมถึงในระยะแรกของการพัฒนาสิ่งมีชีวิตรุ่นเยาว์ โปรตีนในอาหาร ได้แก่ อัลบูมิน (รูปที่ 10) ซึ่งเป็นส่วนประกอบหลักของไข่ขาว และเคซีน ซึ่งเป็นโปรตีนหลักของนม ภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์เปปซินเคซีนจะจับตัวเป็นก้อนในกระเพาะอาหารซึ่งช่วยให้มั่นใจได้ถึงการกักเก็บในระบบทางเดินอาหารและการดูดซึมที่มีประสิทธิภาพ เคซีนประกอบด้วยชิ้นส่วนของกรดอะมิโนทั้งหมดที่ร่างกายต้องการ

เฟอร์ริติน (รูปที่ 12) ซึ่งพบในเนื้อเยื่อของสัตว์ประกอบด้วยไอออนของเหล็ก

โปรตีนในการจัดเก็บยังรวมถึงไมโอโกลบินซึ่งมีองค์ประกอบและโครงสร้างคล้ายกับฮีโมโกลบิน ไมโอโกลบินมีความเข้มข้นอยู่ที่กล้ามเนื้อเป็นหลัก บทบาทหลักคือการกักเก็บออกซิเจนที่ฮีโมโกลบินมอบให้ มันอิ่มตัวอย่างรวดเร็วด้วยออกซิเจน (เร็วกว่าฮีโมโกลบินมาก) จากนั้นจึงค่อย ๆ ถ่ายโอนไปยังเนื้อเยื่อต่างๆ

โปรตีนโครงสร้างทำหน้าที่ปกป้อง (ผิวหนัง) หรือทำหน้าที่สนับสนุน - พวกมันยึดร่างกายไว้ด้วยกันเป็นหนึ่งเดียวและให้ความแข็งแรง (กระดูกอ่อนและเส้นเอ็น) ส่วนประกอบหลักคือคอลลาเจนโปรตีนไฟบริลลาร์ (รูปที่ 11) ซึ่งเป็นโปรตีนที่พบมากที่สุดในโลกของสัตว์ในร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ซึ่งคิดเป็นเกือบ 30% ของมวลโปรตีนทั้งหมด คอลลาเจนมีความต้านทานแรงดึงสูง (ทราบถึงความแข็งแรงของหนัง) แต่เนื่องจากคอลลาเจนในผิวหนังมีปริมาณการเชื่อมโยงข้ามต่ำ หนังสัตว์จึงไม่ค่อยมีประโยชน์ในการผลิตผลิตภัณฑ์ต่างๆ เพื่อลดอาการบวมของหนังในน้ำ การหดตัวระหว่างการอบแห้ง รวมถึงเพื่อเพิ่มความแข็งแรงในสภาวะที่มีน้ำและเพิ่มความยืดหยุ่นในคอลลาเจน จึงสร้างการเชื่อมโยงข้ามเพิ่มเติม (รูปที่ 15a) นี่คือกระบวนการที่เรียกว่ากระบวนการฟอกหนังด้วยหนัง .

ในสิ่งมีชีวิต โมเลกุลคอลลาเจนที่เกิดขึ้นระหว่างการเจริญเติบโตและการพัฒนาของสิ่งมีชีวิตจะไม่ได้รับการต่ออายุและไม่ได้ถูกแทนที่ด้วยโมเลกุลที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ เมื่อร่างกายมีอายุมากขึ้น จำนวนการเชื่อมโยงข้ามในคอลลาเจนจะเพิ่มขึ้น ซึ่งนำไปสู่ความยืดหยุ่นลดลง และเนื่องจากไม่มีการต่ออายุ การเปลี่ยนแปลงที่เกี่ยวข้องกับอายุจึงปรากฏขึ้น - ความเปราะบางของกระดูกอ่อนและเส้นเอ็นเพิ่มขึ้น และลักษณะที่ปรากฏ ของริ้วรอยบนผิวหนัง

เอ็นข้อประกอบด้วยอีลาสตินซึ่งเป็นโปรตีนโครงสร้างที่ยืดออกได้ง่ายในสองมิติ โปรตีนเรซิลินซึ่งพบที่จุดพับของปีกของแมลงบางชนิดนั้นมีความยืดหยุ่นมากที่สุด

การก่อตัวของเขา - ผม เล็บ ขน ประกอบด้วยโปรตีนเคราตินเป็นส่วนใหญ่ (รูปที่ 24) ความแตกต่างที่สำคัญคือเนื้อหาที่สังเกตเห็นได้ชัดเจนของซิสเตอีนที่ตกค้างซึ่งสร้างสะพานไดซัลไฟด์ซึ่งให้ความยืดหยุ่นสูง (ความสามารถในการคืนรูปร่างเดิมหลังจากการเสียรูป) ให้กับเส้นผมเช่นเดียวกับผ้าขนสัตว์

ข้าว. 24. ชิ้นส่วนของโปรตีนไฟบริลลาร์เคราติน

หากต้องการเปลี่ยนรูปร่างของวัตถุเคราตินอย่างถาวร คุณต้องทำลายสะพานไดซัลไฟด์ก่อนด้วยความช่วยเหลือของตัวรีดิวซ์ สร้างรูปร่างใหม่ จากนั้นสร้างสะพานไดซัลไฟด์อีกครั้งด้วยความช่วยเหลือของตัวออกซิไดซ์ (รูปที่ 16) สิ่งนี้ เป็นสิ่งที่ทำกันจริงๆ เช่น ดัดผม

ด้วยการเพิ่มขึ้นของปริมาณซิสเตอีนที่ตกค้างในเคราตินและด้วยเหตุนี้การเพิ่มจำนวนของสะพานไดซัลไฟด์ความสามารถในการเปลี่ยนรูปจึงหายไป แต่มีความแข็งแรงสูงปรากฏขึ้น (เขาของสัตว์กีบเท้าและเปลือกเต่ามีซีสเตอีนมากถึง 18% ​​เศษ) ร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมประกอบด้วยเคราตินถึง 30 ชนิด

ไฟโบรอินโปรตีนไฟบริลลาร์ที่เกี่ยวข้องกับเคราติน ซึ่งหลั่งออกมาจากหนอนไหมเมื่อม้วนรังไหม เช่นเดียวกับแมงมุมเมื่อทอใย มีเพียงโครงสร้าง β ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่เดี่ยว (รูปที่ 11) ต่างจากเคราตินตรงที่ไฟโบรอินไม่มีสะพานข้ามไดซัลไฟด์และมีความต้านทานแรงดึงสูง (ความแข็งแรงต่อหน่วยหน้าตัดของตัวอย่างใยบางตัวอย่างสูงกว่าสายเคเบิลเหล็ก) เนื่องจากขาดการเชื่อมโยงข้าม ไฟโบรอินจึงไม่ยืดหยุ่น (เป็นที่ทราบกันดีว่าผ้าขนสัตว์เกือบจะต้านทานการเกิดรอยยับ ในขณะที่ผ้าไหมจะเกิดรอยยับได้ง่าย)

โปรตีนควบคุม

โปรตีนควบคุมหรือที่เรียกกันทั่วไปว่าฮอร์โมนนั้นเกี่ยวข้องกับกระบวนการทางสรีรวิทยาต่างๆ ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนอินซูลิน (รูปที่ 25) ประกอบด้วยสายโซ่ α สองเส้นที่เชื่อมต่อกันด้วยสะพานซัลไฟด์ อินซูลินควบคุมกระบวนการเผาผลาญที่เกี่ยวข้องกับกลูโคส การไม่มีอินซูลินทำให้เกิดโรคเบาหวาน

ข้าว. 25 โปรตีนอินซูลิน

ต่อมใต้สมองของสมองสังเคราะห์ฮอร์โมนที่ควบคุมการเจริญเติบโตของร่างกาย มีโปรตีนควบคุมที่ควบคุมการสังเคราะห์ทางชีวภาพของเอนไซม์ต่างๆในร่างกาย

โปรตีนที่หดตัวและมอเตอร์ทำให้ร่างกายสามารถหดตัว เปลี่ยนรูปร่าง และเคลื่อนไหวได้ โดยเฉพาะกล้ามเนื้อ 40% ของมวลของโปรตีนทั้งหมดที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อคือไมโอซิน (mys, myos, กรีก. - กล้ามเนื้อ). โมเลกุลของมันมีทั้งส่วนที่เป็นไฟบริลลาร์และทรงกลม (รูปที่ 26)

ข้าว. 26 โมเลกุลไมโอซิน

โมเลกุลดังกล่าวรวมกันเป็นมวลรวมขนาดใหญ่ที่มีโมเลกุล 300–400

เมื่อความเข้มข้นของแคลเซียมไอออนเปลี่ยนแปลงไปในพื้นที่รอบ ๆ เส้นใยกล้ามเนื้อ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลจะเกิดขึ้นได้ - การเปลี่ยนแปลงรูปร่างของสายโซ่เนื่องจากการหมุนของชิ้นส่วนแต่ละชิ้นรอบพันธะเวเลนซ์ สิ่งนี้นำไปสู่การหดตัวของกล้ามเนื้อและผ่อนคลายสัญญาณของการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของแคลเซียมไอออนมาจากปลายประสาทในเส้นใยกล้ามเนื้อ การหดตัวของกล้ามเนื้อเทียมอาจเกิดจากการกระทำของแรงกระตุ้นไฟฟ้าซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วในความเข้มข้นของแคลเซียมไอออน การกระตุ้นของกล้ามเนื้อหัวใจขึ้นอยู่กับสิ่งนี้เพื่อฟื้นฟูการทำงานของหัวใจ

โปรตีนป้องกันช่วยปกป้องร่างกายจากการบุกรุกของแบคทีเรีย ไวรัส และจากการแทรกซึมของโปรตีนแปลกปลอม (ชื่อทั่วไปของสิ่งแปลกปลอมคือแอนติเจน) บทบาทของโปรตีนป้องกันนั้นดำเนินการโดยอิมมูโนโกลบูลิน (อีกชื่อหนึ่งคือแอนติบอดี) พวกเขารับรู้แอนติเจนที่เข้าสู่ร่างกายและจับกับพวกมันอย่างแน่นหนา ในร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมรวมถึงมนุษย์มีอิมมูโนโกลบูลินอยู่ห้าประเภท: M, G, A, D และ E โครงสร้างตามชื่อบ่งบอกว่าเป็นทรงกลมนอกจากนี้พวกมันทั้งหมดถูกสร้างขึ้นในลักษณะเดียวกัน การจัดเรียงโมเลกุลของแอนติบอดีแสดงไว้ด้านล่างโดยใช้ตัวอย่างของอิมมูโนโกลบูลินคลาส G (รูปที่ 27) โมเลกุลประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์สี่สายเชื่อมโยงกันด้วยสะพานไดซัลไฟด์ S-S สามสะพาน (แสดงในรูปที่ 27 โดยมีพันธะวาเลนซ์หนาขึ้นและสัญลักษณ์ S ขนาดใหญ่) นอกจากนี้ สายโซ่โพลีเมอร์แต่ละสายยังมีสะพานไดซัลไฟด์ในสายโซ่ด้วย สายโซ่โพลีเมอร์ขนาดใหญ่สองเส้น (สีน้ำเงิน) มีกรดอะมิโนตกค้าง 400–600 ตัว อีกสองสายโซ่ (สีเขียว) มีความยาวเกือบครึ่งหนึ่ง โดยมีกรดอะมิโนตกค้างประมาณ 220 ตัว โซ่ทั้งสี่ถูกจัดเรียงในลักษณะที่กลุ่มเทอร์มินัล H 2 N หันไปในทิศทางเดียวกัน

ข้าว. 27 การแสดงแผนผังโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน

หลังจากที่ร่างกายสัมผัสกับโปรตีนจากต่างประเทศ (แอนติเจน) เซลล์ของระบบภูมิคุ้มกันจะเริ่มผลิตอิมมูโนโกลบูลิน (แอนติบอดี) ซึ่งสะสมอยู่ในซีรั่มในเลือด ในระยะแรก งานหลักจะดำเนินการโดยส่วนของโซ่ที่มีเทอร์มินัล H 2 N (ในรูปที่ 27 ส่วนที่เกี่ยวข้องจะถูกทำเครื่องหมายด้วยสีฟ้าอ่อนและสีเขียวอ่อน) เหล่านี้คือพื้นที่ของการจับแอนติเจน ในระหว่างการสังเคราะห์อิมมูโนโกลบูลินพื้นที่เหล่านี้ถูกสร้างขึ้นในลักษณะที่โครงสร้างและการกำหนดค่าของพวกเขาสอดคล้องกับโครงสร้างของแอนติเจนที่เข้าใกล้มากที่สุด (เช่นกุญแจสู่ล็อคเช่นเอนไซม์ แต่งานในกรณีนี้จะแตกต่างกัน) ดังนั้นสำหรับแอนติเจนแต่ละตัว แอนติบอดีแต่ละตัวอย่างเคร่งครัดจะถูกสร้างขึ้นเพื่อเป็นการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน ไม่มีโปรตีนใดที่สามารถเปลี่ยนโครงสร้างได้แบบ "พลาสติก" ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยภายนอก นอกเหนือจากอิมมูโนโกลบูลิน เอนไซม์แก้ปัญหาความสอดคล้องของโครงสร้างกับรีเอเจนต์ในวิธีที่แตกต่าง - ด้วยความช่วยเหลือของชุดเอนไซม์ขนาดยักษ์ต่าง ๆ โดยคำนึงถึงกรณีที่เป็นไปได้ทั้งหมดและอิมมูโนโกลบูลินจะสร้าง "เครื่องมือทำงาน" ใหม่ทุกครั้ง นอกจากนี้ บริเวณบานพับของอิมมูโนโกลบูลิน (รูปที่ 27) ให้พื้นที่การจับทั้งสองแห่งมีความคล่องตัวที่เป็นอิสระ ด้วยเหตุนี้ โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินสามารถ "ค้นหา" ตำแหน่งที่สะดวกที่สุดสองแห่งในการจับในแอนติเจนในคราวเดียวเพื่อความปลอดภัย แก้ไขมันนี่ชวนให้นึกถึงการกระทำของสัตว์จำพวกครัสเตเซียน

ถัดไปลูกโซ่ของปฏิกิริยาตามลำดับของระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายจะถูกเปิดใช้งานมีการเชื่อมต่ออิมมูโนโกลบูลินของคลาสอื่น ๆ ส่งผลให้โปรตีนจากต่างประเทศถูกปิดใช้งานจากนั้นแอนติเจน (จุลินทรีย์หรือสารพิษจากต่างประเทศ) จะถูกทำลายและกำจัดออกไป

หลังจากการสัมผัสกับแอนติเจนจะได้ความเข้มข้นสูงสุดของอิมมูโนโกลบูลิน (ขึ้นอยู่กับลักษณะของแอนติเจนและลักษณะเฉพาะของสิ่งมีชีวิต) ภายในเวลาไม่กี่ชั่วโมง (บางครั้งหลายวัน) ร่างกายรักษาความทรงจำของการสัมผัสดังกล่าวและด้วยการโจมตีซ้ำโดยแอนติเจนเดียวกันอิมมูโนโกลบูลินจะสะสมในซีรั่มในเลือดเร็วขึ้นมากและในปริมาณที่มากขึ้น - ภูมิคุ้มกันที่ได้มาจะเกิดขึ้น

การจำแนกประเภทของโปรตีนข้างต้นนั้นค่อนข้างไม่แน่นอนเช่นโปรตีน thrombin ที่กล่าวถึงในโปรตีนป้องกันโดยพื้นฐานแล้วเป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์นั่นคือมันอยู่ในคลาสของโปรตีเอส

โปรตีนป้องกันมักประกอบด้วยโปรตีนจากพิษงูและโปรตีนที่เป็นพิษจากพืชบางชนิด เนื่องจากหน้าที่ของพวกมันคือปกป้องร่างกายจากความเสียหาย

มีโปรตีนหลายชนิดที่มีหน้าที่เฉพาะตัวจนทำให้จำแนกได้ยาก ตัวอย่างเช่น โปรตีนโมเนลลินที่พบในพืชในแอฟริกา มีรสหวานมาก และได้รับการศึกษาว่าเป็นสารปลอดสารพิษที่สามารถใช้แทนน้ำตาลเพื่อป้องกันโรคอ้วนได้ พลาสมาในเลือดของปลาแอนตาร์กติกบางชนิดมีโปรตีนที่มีคุณสมบัติป้องกันการแข็งตัว ซึ่งจะช่วยป้องกันไม่ให้เลือดของปลาเหล่านี้กลายเป็นน้ำแข็ง

การสังเคราะห์โปรตีนประดิษฐ์

การควบแน่นของกรดอะมิโนที่นำไปสู่สายโซ่โพลีเปปไทด์เป็นกระบวนการที่ได้รับการศึกษามาเป็นอย่างดี เป็นไปได้ ตัวอย่างเช่น เพื่อดำเนินการควบแน่นของกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่งหรือของผสมของกรด และตามนั้น ได้รับโพลีเมอร์ที่มีหน่วยที่เหมือนกันหรือหน่วยที่แตกต่างกันสลับกันในลำดับแบบสุ่ม โพลีเมอร์ดังกล่าวมีความคล้ายคลึงเล็กน้อยกับโพลีเปปไทด์ตามธรรมชาติและไม่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ ภารกิจหลักคือการรวมกรดอะมิโนตามลำดับที่กำหนดไว้อย่างเคร่งครัด เพื่อสร้างลำดับของกรดอะมิโนที่ตกค้างในโปรตีนธรรมชาติ นักวิทยาศาสตร์ชาวอเมริกัน Robert Merrifield เสนอวิธีการดั้งเดิมที่ทำให้สามารถแก้ไขปัญหานี้ได้ สาระสำคัญของวิธีการนี้คือ กรดอะมิโนชนิดแรกจะติดอยู่กับเจลโพลีเมอร์ที่ไม่ละลายน้ำ ซึ่งมีกลุ่มปฏิกิริยาที่สามารถรวมกับกลุ่ม –COOH ของกรดอะมิโนได้ โพลีสไตรีนเชื่อมขวางที่มีกลุ่มคลอโรเมทิลใส่เข้าไปนั้นถูกใช้เป็นสารตั้งต้นโพลีเมอร์ เพื่อป้องกันไม่ให้กรดอะมิโนที่ใช้สำหรับปฏิกิริยาทำปฏิกิริยากับตัวเองและเพื่อป้องกันไม่ให้เข้าร่วมกลุ่ม H 2 N กับสารตั้งต้น กลุ่มอะมิโนของกรดนี้จะถูกปิดกั้นในขั้นแรกด้วยสารทดแทนขนาดใหญ่ [(C 4 H 9) 3 ] 3 ระบบปฏิบัติการ (O) กลุ่ม หลังจากที่กรดอะมิโนเกาะติดกับพอลิเมอร์รองรับแล้ว กลุ่มการปิดกั้นจะถูกลบออก และกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่งจะถูกนำเข้าไปในส่วนผสมของปฏิกิริยา ซึ่งมีกลุ่ม H 2 N ที่ถูกปิดกั้นก่อนหน้านี้ด้วย ในระบบดังกล่าวมีเพียงการทำงานร่วมกันของกลุ่ม H 2 N ของกรดอะมิโนตัวแรกและกลุ่ม –COOH ของกรดที่สองเท่านั้นที่เป็นไปได้ซึ่งดำเนินการต่อหน้าตัวเร่งปฏิกิริยา (เกลือฟอสโฟเนียม) จากนั้นให้ทำซ้ำโครงร่างทั้งหมดโดยแนะนำกรดอะมิโนตัวที่สาม (รูปที่ 28)

ข้าว. 28. โครงการสังเคราะห์สายโซ่โพลีเปปไทด์

ในขั้นตอนสุดท้าย สายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ได้จะถูกแยกออกจากส่วนรองรับโพลีสไตรีน ตอนนี้กระบวนการทั้งหมดเป็นไปโดยอัตโนมัติมีเครื่องสังเคราะห์เปปไทด์อัตโนมัติที่ทำงานตามรูปแบบที่อธิบายไว้ เปปไทด์จำนวนมากที่ใช้ในทางการแพทย์และการเกษตรได้รับการสังเคราะห์ด้วยวิธีนี้ นอกจากนี้ยังเป็นไปได้ที่จะได้รับแอนะล็อกที่ได้รับการปรับปรุงของเปปไทด์ธรรมชาติพร้อมเอฟเฟกต์แบบเลือกสรรและปรับปรุง โปรตีนขนาดเล็กบางชนิดถูกสังเคราะห์ขึ้น เช่น ฮอร์โมนอินซูลิน และเอนไซม์บางชนิด

นอกจากนี้ยังมีวิธีการสังเคราะห์โปรตีนที่เลียนแบบกระบวนการทางธรรมชาติ โดยสังเคราะห์ชิ้นส่วนของกรดนิวคลีอิกที่กำหนดค่าให้ผลิตโปรตีนบางชนิด จากนั้นชิ้นส่วนเหล่านี้จะถูกสร้างขึ้นในสิ่งมีชีวิต (เช่น กลายเป็นแบคทีเรีย) หลังจากนั้นร่างกายจะเริ่มผลิต โปรตีนที่ต้องการ ด้วยวิธีนี้ตอนนี้ได้รับโปรตีนและเปปไทด์ที่เข้าถึงยากรวมถึงสิ่งที่คล้ายคลึงกันจำนวนมาก

โปรตีนเป็นแหล่งอาหาร

โปรตีนในสิ่งมีชีวิตจะถูกย่อยสลายอย่างต่อเนื่องเป็นกรดอะมิโนดั้งเดิม (โดยมีส่วนร่วมของเอนไซม์ที่ขาดไม่ได้) กรดอะมิโนบางตัวจะถูกเปลี่ยนเป็นตัวอื่นจากนั้นโปรตีนจะถูกสังเคราะห์อีกครั้ง (รวมถึงการมีส่วนร่วมของเอนไซม์ด้วย) เช่น ร่างกายได้รับการต่ออายุอย่างต่อเนื่อง โปรตีนบางชนิด (คอลลาเจนของผิวหนังและเส้นผม) ไม่ได้ถูกสร้างขึ้นใหม่ ร่างกายจะสูญเสียโปรตีนเหล่านี้ไปอย่างต่อเนื่องและสังเคราะห์โปรตีนใหม่เป็นการตอบแทน โปรตีนเป็นแหล่งอาหารมีหน้าที่หลักสองประการ: จัดหาวัสดุก่อสร้างให้กับร่างกายสำหรับการสังเคราะห์โมเลกุลโปรตีนใหม่และยังให้พลังงานแก่ร่างกาย (แหล่งแคลอรี่)

สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่กินเนื้อเป็นอาหาร (รวมถึงมนุษย์) ได้รับโปรตีนที่จำเป็นจากอาหารพืชและสัตว์ ไม่มีโปรตีนใดที่ได้รับจากอาหารถูกรวมเข้าไปในร่างกายไม่เปลี่ยนแปลง ในระบบทางเดินอาหาร โปรตีนที่ดูดซึมทั้งหมดจะถูกสลายเป็นกรดอะมิโน และจากนั้นโปรตีนเหล่านี้จะสร้างโปรตีนที่จำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิตโดยเฉพาะ ในขณะที่กรดจำเป็น 8 ชนิด (ตารางที่ 1) ส่วนที่เหลืออีก 12 ชนิดสามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้หากพวกมัน ไม่ได้รับอาหารในปริมาณที่เพียงพอ แต่กรดจำเป็นจะต้องมาพร้อมกับอาหารอย่างแน่นอน ร่างกายได้รับอะตอมของซัลเฟอร์ในซิสเทอีนพร้อมกับเมไทโอนีนของกรดอะมิโนที่จำเป็น โปรตีนบางชนิดสลายตัวและปล่อยพลังงานที่จำเป็นต่อการดำรงชีวิต และไนโตรเจนที่มีอยู่จะถูกขับออกจากร่างกายทางปัสสาวะ โดยปกติแล้วร่างกายมนุษย์จะสูญเสียโปรตีน 25–30 กรัมต่อวัน ดังนั้นอาหารที่มีโปรตีนจึงต้องมีอยู่ในปริมาณที่ต้องการเสมอ ความต้องการโปรตีนขั้นต่ำต่อวันคือ 37 กรัมสำหรับผู้ชาย และ 29 กรัมสำหรับผู้หญิง แต่ปริมาณที่แนะนำนั้นสูงเป็นเกือบสองเท่า เมื่อประเมินผลิตภัณฑ์อาหาร การพิจารณาคุณภาพโปรตีนเป็นสิ่งสำคัญ ในกรณีที่ไม่มีหรือมีกรดอะมิโนจำเป็นในปริมาณต่ำ โปรตีนจะถือว่ามีมูลค่าต่ำ ดังนั้นโปรตีนดังกล่าวจึงควรบริโภคในปริมาณที่มากขึ้น ดังนั้นโปรตีนจากพืชตระกูลถั่วจึงมีเมไทโอนีนเพียงเล็กน้อย ส่วนโปรตีนจากข้าวสาลีและข้าวโพดก็มีไลซีนต่ำ (ทั้งกรดอะมิโนจำเป็น) โปรตีนจากสัตว์ (ไม่รวมคอลลาเจน) จัดเป็นผลิตภัณฑ์อาหารที่สมบูรณ์ กรดที่จำเป็นทั้งหมดครบชุดประกอบด้วยเคซีนนมเช่นเดียวกับคอทเทจชีสและชีสที่ทำจากมันดังนั้นอาหารมังสวิรัติหากเข้มงวดมากเช่น “ปราศจากนม” จำเป็นต้องบริโภคพืชตระกูลถั่ว ถั่ว และเห็ดเพิ่มขึ้น เพื่อให้ร่างกายได้รับกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณที่ต้องการ

กรดอะมิโนและโปรตีนสังเคราะห์ยังใช้เป็นผลิตภัณฑ์อาหาร โดยเติมลงในอาหารที่มีกรดอะมิโนจำเป็นในปริมาณเล็กน้อย มีแบคทีเรียที่สามารถแปรรูปและดูดซึมน้ำมันไฮโดรคาร์บอนได้ ในกรณีนี้ เพื่อการสังเคราะห์โปรตีนที่สมบูรณ์ พวกมันจะต้องได้รับอาหารด้วยสารประกอบที่มีไนโตรเจน (แอมโมเนียหรือไนเตรต) โปรตีนที่ได้รับในลักษณะนี้จะใช้เป็นอาหารสำหรับปศุสัตว์และสัตว์ปีก ชุดของเอนไซม์ - คาร์โบไฮเดรต - มักถูกเติมเข้าไปในอาหารสัตว์ซึ่งกระตุ้นการไฮโดรไลซิสของส่วนประกอบที่ย่อยสลายยากของอาหารคาร์โบไฮเดรต (ผนังเซลล์ของพืชธัญพืช) ซึ่งส่งผลให้อาหารจากพืชถูกดูดซึมได้เต็มที่มากขึ้น

มิคาอิล เลวิทสกี้

โปรตีน (ข้อ 2)

(โปรตีน) กลุ่มของสารประกอบที่มีไนโตรเจนเชิงซ้อน ซึ่งเป็นส่วนประกอบที่มีลักษณะเฉพาะและสำคัญที่สุด (รวมถึงกรดนิวคลีอิก) ของสิ่งมีชีวิต โปรตีนทำหน้าที่มากมายและหลากหลาย โปรตีนส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาเคมี ฮอร์โมนหลายชนิดที่ควบคุมกระบวนการทางสรีรวิทยาก็เป็นโปรตีนเช่นกัน โปรตีนโครงสร้าง เช่น คอลลาเจนและเคราติน เป็นส่วนประกอบหลักของเนื้อเยื่อกระดูก ผม และเล็บ โปรตีนที่หดตัวของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการเปลี่ยนความยาวโดยใช้พลังงานเคมีเพื่อทำงานทางกล โปรตีนประกอบด้วยแอนติบอดีที่จับและต่อต้านสารพิษ โปรตีนบางชนิดที่สามารถตอบสนองต่ออิทธิพลภายนอก (แสง, กลิ่น) ทำหน้าที่เป็นตัวรับในประสาทสัมผัสที่รับรู้การระคายเคือง โปรตีนหลายชนิดที่อยู่ภายในเซลล์และบนเยื่อหุ้มเซลล์ทำหน้าที่ควบคุม

ในช่วงครึ่งแรกของศตวรรษที่ 19 นักเคมีจำนวนมาก และในหมู่พวกเขาหลักๆ คือ เจ. วอน ลีบิก ค่อยๆ สรุปว่าโปรตีนเป็นตัวแทนของสารประกอบไนโตรเจนประเภทพิเศษ ชื่อ "โปรตีน" (จากภาษากรีกโปรโตส - ชื่อแรก) ถูกเสนอในปี พ.ศ. 2383 โดยนักเคมีชาวดัตช์ G. Mulder

คุณสมบัติทางกายภาพ

โปรตีนในสถานะของแข็งจะมีสีขาว แต่ไม่มีสีในสารละลาย เว้นแต่จะมีกลุ่มโครโมฟอร์ (สี) บางชนิด เช่น เฮโมโกลบิน ความสามารถในการละลายน้ำแตกต่างกันไปมากตามโปรตีนต่างๆ นอกจากนี้ยังเปลี่ยนแปลงไปขึ้นอยู่กับ pH และความเข้มข้นของเกลือในสารละลาย ดังนั้นจึงสามารถเลือกสภาวะที่โปรตีนตัวหนึ่งจะตกตะกอนแบบเลือกสรรเมื่อมีโปรตีนอื่นอยู่ด้วย วิธี "แยกเกลือ" นี้ใช้กันอย่างแพร่หลายเพื่อแยกและทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ โปรตีนบริสุทธิ์มักจะตกตะกอนออกจากสารละลายเป็นผลึก

เมื่อเปรียบเทียบกับสารประกอบอื่น ๆ น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนมีขนาดใหญ่มากตั้งแต่หลายพันไปจนถึงหลายล้านดาลตัน ดังนั้นในระหว่างการปั่นแยกด้วยความเข้มข้นสูง โปรตีนจึงตกตะกอนและในอัตราที่ต่างกัน เนื่องจากการมีอยู่ของกลุ่มที่มีประจุบวกและลบในโมเลกุลโปรตีน พวกมันจึงเคลื่อนที่ด้วยความเร็วที่แตกต่างกันและในสนามไฟฟ้า นี่เป็นพื้นฐานของอิเล็กโตรโฟรีซิส ซึ่งเป็นวิธีการที่ใช้ในการแยกโปรตีนแต่ละตัวออกจากสารผสมที่ซับซ้อน โปรตีนยังถูกทำให้บริสุทธิ์ด้วยโครมาโทกราฟี

คุณสมบัติทางเคมี

โครงสร้าง.

โปรตีนเป็นโพลีเมอร์เช่น โมเลกุลที่สร้างขึ้นเหมือนสายโซ่จากหน่วยโมโนเมอร์หรือหน่วยย่อยที่ทำซ้ำ ซึ่งมีบทบาทโดยกรดอะมิโนอัลฟ่า กรดอะมิโนสูตรทั่วไป

โดยที่ R คืออะตอมไฮโดรเจนหรือหมู่อินทรีย์บางกลุ่ม

โมเลกุลโปรตีน (สายโซ่โพลีเปปไทด์) สามารถประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนค่อนข้างน้อยหรือโมโนเมอร์หลายพันหน่วย การรวมกันของกรดอะมิโนในสายโซ่เป็นไปได้เนื่องจากแต่ละกลุ่มมีกลุ่มสารเคมีที่แตกต่างกันสองกลุ่ม: หมู่อะมิโนพื้นฐาน NH2 และหมู่คาร์บอกซิลที่เป็นกรด COOH ทั้งสองกลุ่มนี้ติดอยู่กับอะตอมเอคาร์บอน หมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งตัวสามารถสร้างพันธะเอไมด์ (เปปไทด์) กับหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่งได้:

หลังจากที่กรดอะมิโนสองตัวถูกเชื่อมโยงกันในลักษณะนี้ สายโซ่สามารถถูกขยายออกไปได้โดยการเติมหนึ่งในสามให้กับกรดอะมิโนตัวที่สอง และต่อๆ ไป ดังที่เห็นได้จากสมการข้างต้น เมื่อเกิดพันธะเปปไทด์ โมเลกุลของน้ำจะถูกปล่อยออกมา ในกรณีที่มีกรดด่างหรือเอนไซม์โปรตีโอไลติกปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม: สายโพลีเปปไทด์จะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนโดยเติมน้ำ ปฏิกิริยานี้เรียกว่าไฮโดรไลซิส ไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นเอง และจำเป็นต้องใช้พลังงานในการเชื่อมต่อกรดอะมิโนเข้ากับสายโซ่โพลีเปปไทด์

หมู่คาร์บอกซิลและหมู่เอไมด์ (หรือหมู่อิไมด์ที่คล้ายกันในกรณีของกรดอะมิโนโพรลีน) มีอยู่ในกรดอะมิโนทั้งหมด แต่ความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนถูกกำหนดโดยธรรมชาติของกลุ่มหรือ "สายด้านข้าง" ซึ่งถูกกำหนดไว้ด้านบนด้วยตัวอักษร R บทบาทของสายโซ่ด้านข้างสามารถแสดงได้โดยอะตอมไฮโดรเจน เช่น กรดอะมิโนไกลซีน และกลุ่มขนาดใหญ่บางกลุ่ม เช่น ฮิสทิดีนและทริปโตเฟน โซ่ข้างบางอันมีความเฉื่อยทางเคมี ในขณะที่บางโซ่มีปฏิกิริยาชัดเจน

สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้หลายพันชนิด และกรดอะมิโนหลายชนิดเกิดขึ้นในธรรมชาติ แต่กรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน ได้แก่ อะลานีน อาร์จินีน แอสพาราจีน กรดแอสปาร์ติก วาลีน ฮิสทิดีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิก กรด, ไอโซลิวซีน, leucine, ไลซีน , เมไทโอนีน, โพรลีน, ซีรีน, ไทโรซีน, ธ รีโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีนและซีสเตอีน (ในโปรตีน, ซิสเทอีนสามารถแสดงเป็นไดเมอร์ - ซีสตีน) จริง​อยู่ โปรตีน​บาง​ชนิด​มี​กรด​อะมิโน​อื่น ๆ นอกเหนือจาก​กรด​อะมิโน​ที่​พบ​อยู่​ประจำ​อีก 20 ชนิด แต่​เกิด​ขึ้น​จาก​การ​ดัดแปลง​กรด​อะมิโน​ชนิด​หนึ่ง​ใน​ยี่สิบ​ชนิด​ที่​ลง​ไว้​หลัง​จาก​ที่​รวม​เข้า​ใน​โปรตีน​แล้ว

กิจกรรมทางแสง

กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มติดอยู่กับอะตอมของ α-คาร์บอน จากมุมมองของเรขาคณิต สามารถแนบกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มเข้าด้วยกันได้สองวิธี และดังนั้นจึงมีการกำหนดค่าที่เป็นไปได้สองแบบ หรือสองไอโซเมอร์ ซึ่งสัมพันธ์กันในฐานะวัตถุหนึ่งกับภาพสะท้อนในกระจก กล่าวคือ เหมือนมือซ้ายไปทางขวา รูปแบบหนึ่งเรียกว่าถนัดซ้ายหรือถนัดซ้าย (L) และอีกรูปแบบเรียกว่าถนัดขวาหรือหมุนแบบหมุนกลับ (D) เนื่องจากไอโซเมอร์ทั้งสองต่างกันในทิศทางการหมุนของระนาบของแสงโพลาไรซ์ มีเพียงกรด L-amino เท่านั้นที่พบในโปรตีน (ยกเว้นไกลซีน ซึ่งสามารถพบได้ในรูปแบบเดียวเท่านั้นเนื่องจากสองในสี่กลุ่มเหมือนกัน) และทั้งหมดมีปฏิกิริยาทางแสง (เนื่องจากมีไอโซเมอร์เพียงตัวเดียว) กรด D-amino นั้นหาได้ยากในธรรมชาติ พบได้ในยาปฏิชีวนะบางชนิดและผนังเซลล์ของแบคทีเรีย

ลำดับกรดอะมิโน

กรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเปปไทด์ไม่ได้จัดเรียงแบบสุ่ม แต่อยู่ในลำดับคงที่ และลำดับนี้เองที่กำหนดหน้าที่และคุณสมบัติของโปรตีน ด้วยการเปลี่ยนลำดับของกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณสามารถสร้างโปรตีนต่างๆ จำนวนมากได้ เช่นเดียวกับที่คุณสามารถสร้างข้อความต่างๆ จากตัวอักษรของตัวอักษรได้

ในอดีต การระบุลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมักใช้เวลานานหลายปี การตัดสินใจโดยตรงยังคงเป็นงานที่ต้องใช้แรงงานมาก แม้ว่าจะมีการสร้างอุปกรณ์ที่อนุญาตให้ดำเนินการได้โดยอัตโนมัติก็ตาม โดยปกติแล้วจะง่ายกว่าที่จะระบุลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่เกี่ยวข้องและอนุมานลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนจากยีนนั้น จนถึงปัจจุบัน ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนหลายร้อยชนิดได้ถูกกำหนดไว้แล้ว มักจะรู้จักการทำงานของโปรตีนที่ถอดรหัสและสิ่งนี้ช่วยในการจินตนาการถึงการทำงานที่เป็นไปได้ของโปรตีนที่คล้ายกันที่เกิดขึ้นเช่นในเนื้องอกมะเร็ง

โปรตีนเชิงซ้อน

โปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้นเรียกว่าง่าย อย่างไรก็ตาม บ่อยครั้งอะตอมของโลหะหรือสารประกอบทางเคมีบางชนิดที่ไม่ใช่กรดอะมิโนติดอยู่กับสายพอลิเปปไทด์ โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าเชิงซ้อน ตัวอย่างคือฮีโมโกลบิน ซึ่งมีธาตุเหล็กพอร์ไฟริน ซึ่งกำหนดสีแดงและยอมให้ฮีโมโกลบินทำหน้าที่เป็นตัวพาออกซิเจน

ชื่อของโปรตีนที่ซับซ้อนที่สุดบ่งบอกถึงธรรมชาติของกลุ่มที่แนบมา: ไกลโคโปรตีนมีน้ำตาล, ไลโปโปรตีนมีไขมัน หากกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับกลุ่มที่เกาะติดกัน ก็จะเรียกว่ากลุ่มเทียม วิตามินมักมีบทบาทเป็นกลุ่มเทียมหรือเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มเทียม ตัวอย่างเช่น วิตามินเอที่จับกับโปรตีนตัวใดตัวหนึ่งในเรตินาจะเป็นตัวกำหนดความไวต่อแสง

โครงสร้างระดับอุดมศึกษา

สิ่งสำคัญไม่ได้อยู่ที่ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมากนัก (โครงสร้างหลัก) แต่เป็นลำดับของโปรตีนในอวกาศ ตลอดความยาวสายโซ่โพลีเปปไทด์ ไฮโดรเจนไอออนจะก่อตัวเป็นพันธะไฮโดรเจนปกติ ซึ่งทำให้มันมีรูปร่างเป็นเกลียวหรือเป็นชั้น (โครงสร้างรอง) จากการรวมกันของเอนริเก้และเลเยอร์ดังกล่าวจะเกิดรูปแบบที่กะทัดรัดของลำดับถัดไป - โครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีน รอบๆ พันธะที่ยึดหน่วยโมโนเมอร์ของสายโซ่ จะสามารถหมุนเป็นมุมเล็กๆ ได้ ดังนั้น จากมุมมองทางเรขาคณิตล้วนๆ จำนวนรูปแบบที่เป็นไปได้สำหรับสายโพลีเปปไทด์ใดๆ จึงมีมากอย่างไม่จำกัด ในความเป็นจริง โปรตีนแต่ละชนิดโดยปกติมีอยู่ในรูปแบบเดียวเท่านั้น ซึ่งถูกกำหนดโดยลำดับกรดอะมิโนของมัน โครงสร้างนี้ไม่เข้มงวด แต่ดูเหมือนว่าจะ "หายใจ" - มีความผันผวนตามการกำหนดค่าโดยเฉลี่ยบางอย่าง วงจรถูกพับเป็นรูปแบบที่พลังงานอิสระ (ความสามารถในการผลิตงาน) มีน้อย เช่นเดียวกับสปริงที่ปล่อยออกมาจะบีบอัดเฉพาะในสถานะที่สอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำเท่านั้น บ่อยครั้งที่ส่วนหนึ่งของโซ่เชื่อมโยงอย่างแน่นหนากับอีกส่วนหนึ่งด้วยพันธะไดซัลไฟด์ (–S–S–) ระหว่างซิสเตอีนที่ตกค้างสองตัว นี่เป็นส่วนหนึ่งว่าทำไมซีสเตอีนจึงมีบทบาทสำคัญในกรดอะมิโน

ความซับซ้อนของโครงสร้างของโปรตีนมีมากจนไม่สามารถคำนวณโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนได้ แม้ว่าจะทราบลำดับกรดอะมิโนก็ตาม แต่ถ้าเป็นไปได้ที่จะได้รับผลึกโปรตีน โครงสร้างตติยภูมิของมันสามารถถูกกำหนดได้โดยการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์

ในโครงสร้าง โปรตีนที่หดตัวและโปรตีนอื่นๆ โซ่จะยาวขึ้นและมีโซ่ที่พับเล็กน้อยหลายอันวางอยู่ใกล้ๆ เกิดเป็นไฟบริล ในทางกลับกันไฟบริลจะพับเป็นรูปแบบที่ใหญ่ขึ้น - เส้นใย อย่างไรก็ตาม โปรตีนส่วนใหญ่ในสารละลายจะมีรูปร่างเป็นทรงกลม โดยโซ่จะขดเป็นทรงกลมเหมือนกับเส้นด้ายที่อยู่ในลูกบอล พลังงานอิสระที่มีการกำหนดค่านี้มีน้อยมาก เนื่องจากกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ ("กันน้ำ") ถูกซ่อนอยู่ภายในทรงกลม และกรดอะมิโนที่ชอบน้ำ ("ดึงดูดน้ำ") อยู่บนพื้นผิว

โปรตีนหลายชนิดเป็นสารเชิงซ้อนของสายโพลีเปปไทด์หลายสาย โครงสร้างนี้เรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของฮีโมโกลบินประกอบด้วยหน่วยย่อย 4 หน่วย ซึ่งแต่ละหน่วยเป็นโปรตีนทรงกลม

โปรตีนเชิงโครงสร้างเนื่องจากการกำหนดค่าเชิงเส้น ทำให้เกิดเส้นใยที่มีความต้านทานแรงดึงสูงมาก ในขณะที่การกำหนดค่าแบบทรงกลมทำให้โปรตีนสามารถเข้าสู่ปฏิกิริยาเฉพาะกับสารประกอบอื่นๆ ได้ บนพื้นผิวของทรงกลม เมื่อวางโซ่อย่างถูกต้อง โพรงที่มีรูปร่างบางอย่างจะปรากฏขึ้นซึ่งมีกลุ่มสารเคมีที่ทำปฏิกิริยาอยู่ หากโปรตีนเป็นเอนไซม์ โมเลกุลของสารบางชนิดซึ่งมักจะมีขนาดเล็กกว่าอีกโมเลกุลหนึ่งก็จะเข้าไปในช่องดังกล่าว เช่นเดียวกับกุญแจที่เข้าไปในตัวล็อค ในกรณีนี้การกำหนดค่าของเมฆอิเล็กตรอนของโมเลกุลจะเปลี่ยนไปภายใต้อิทธิพลของกลุ่มเคมีที่อยู่ในโพรงและสิ่งนี้บังคับให้มันทำปฏิกิริยาในลักษณะใดลักษณะหนึ่ง ด้วยวิธีนี้เอนไซม์จะกระตุ้นปฏิกิริยา โมเลกุลของแอนติบอดียังมีโพรงซึ่งสารแปลกปลอมหลายชนิดจับกันและทำให้ไม่เป็นอันตราย แบบจำลอง "ล็อคและกุญแจ" ซึ่งอธิบายอันตรกิริยาของโปรตีนกับสารประกอบอื่นๆ ช่วยให้เราเข้าใจความจำเพาะของเอนไซม์และแอนติบอดี เช่น ความสามารถในการทำปฏิกิริยากับสารประกอบบางชนิดเท่านั้น

โปรตีนในสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆ

โปรตีนที่ทำหน้าที่เหมือนกันในพืชและสัตว์ต่างสายพันธุ์ จึงมีชื่อเดียวกันก็มีโครงสร้างที่คล้ายคลึงกัน อย่างไรก็ตาม มีลำดับกรดอะมิโนที่แตกต่างกันบ้าง เนื่องจากสปีชีส์แตกต่างจากบรรพบุรุษร่วมกัน กรดอะมิโนบางชนิดในบางตำแหน่งจะถูกแทนที่ด้วยการกลายพันธุ์ของกรดอะมิโนชนิดอื่น การกลายพันธุ์ที่เป็นอันตรายที่ทำให้เกิดโรคทางพันธุกรรมจะถูกกำจัดโดยการคัดเลือกโดยธรรมชาติ แต่การกลายพันธุ์ที่เป็นประโยชน์หรืออย่างน้อยก็อาจยังคงอยู่ได้ ยิ่งสองสายพันธุ์อยู่ใกล้กันก็จะพบความแตกต่างในโปรตีนน้อยลง

โปรตีนบางชนิดเปลี่ยนแปลงได้ค่อนข้างเร็ว ส่วนโปรตีนบางชนิดได้รับการอนุรักษ์ไว้เป็นอย่างดี อย่างหลังรวมถึง ตัวอย่างเช่น ไซโตโครม ซี ซึ่งเป็นเอนไซม์ทางเดินหายใจที่พบในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ ในมนุษย์และลิงชิมแปนซี ลำดับกรดอะมิโนของมันเหมือนกัน แต่ในไซโตโครมซีของข้าวสาลี มีเพียง 38% ของกรดอะมิโนเท่านั้นที่แตกต่างกัน แม้ว่าจะเปรียบเทียบมนุษย์กับแบคทีเรีย แต่ก็ยังสามารถสังเกตเห็นความคล้ายคลึงกันของไซโตโครม ซี (ความแตกต่างส่งผลต่อกรดอะมิโน 65%) แม้ว่าบรรพบุรุษร่วมของแบคทีเรียและมนุษย์จะอาศัยอยู่บนโลกเมื่อประมาณสองพันล้านปีก่อนก็ตาม ปัจจุบัน การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนมักใช้เพื่อสร้างต้นไม้สายวิวัฒนาการ (วงศ์) ซึ่งสะท้อนถึงความสัมพันธ์เชิงวิวัฒนาการระหว่างสิ่งมีชีวิตต่างๆ

การเสียสภาพ

โมเลกุลโปรตีนที่สังเคราะห์ขึ้นเมื่อพับแล้วจะได้ลักษณะเฉพาะของมัน อย่างไรก็ตาม โครงสร้างนี้สามารถถูกทำลายได้โดยการให้ความร้อน โดยการเปลี่ยน pH โดยการสัมผัสกับตัวทำละลายอินทรีย์ และแม้กระทั่งโดยการเขย่าสารละลายจนกระทั่งฟองปรากฏบนพื้นผิว โปรตีนที่ถูกดัดแปลงในลักษณะนี้เรียกว่าถูกทำให้เสียสภาพ มันสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและมักจะไม่ละลายน้ำ ตัวอย่างที่รู้จักกันดีของโปรตีนที่ถูกทำลาย ได้แก่ ไข่ต้มหรือวิปครีม โปรตีนขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโนเพียงประมาณร้อยตัวเท่านั้นที่สามารถเปลี่ยนสภาพใหม่ได้ เช่น รับการกำหนดค่าเดิมอีกครั้ง แต่โปรตีนส่วนใหญ่ก็กลายเป็นกลุ่มโซ่โพลีเปปไทด์ที่พันกันและไม่สามารถคืนโครงสร้างเดิมได้

ปัญหาหลักประการหนึ่งในการแยกโปรตีนออกฤทธิ์คือความไวต่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติอย่างมาก คุณสมบัติของโปรตีนนี้พบว่ามีประโยชน์ในการถนอมอาหาร กล่าวคือ อุณหภูมิสูงจะทำให้เอนไซม์ของจุลินทรีย์เสื่อมสภาพอย่างถาวร และจุลินทรีย์จะตาย

การสังเคราะห์โปรตีน

เพื่อสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตต้องมีระบบเอนไซม์ที่สามารถรวมกรดอะมิโนหนึ่งเข้ากับอีกกรดหนึ่งได้ จำเป็นต้องมีแหล่งข้อมูลเพื่อพิจารณาว่าควรรวมกรดอะมิโนชนิดใด เนื่องจากมีโปรตีนในร่างกายหลายพันชนิด และแต่ละชนิดประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยชนิดโดยเฉลี่ย ข้อมูลที่ต้องการจึงต้องมีมหาศาลอย่างแท้จริง มันถูกจัดเก็บ (คล้ายกับวิธีการจัดเก็บการบันทึกบนเทปแม่เหล็ก) ในโมเลกุลกรดนิวคลีอิกที่ประกอบเป็นยีน

การกระตุ้นเอนไซม์

สายโพลีเปปไทด์ที่สังเคราะห์จากกรดอะมิโนไม่ใช่โปรตีนในรูปแบบสุดท้ายเสมอไป เอนไซม์จำนวนมากถูกสังเคราะห์ขึ้นก่อนเป็นสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งานและจะทำงานได้หลังจากที่เอนไซม์ตัวอื่นกำจัดกรดอะมิโนหลายตัวที่ปลายด้านหนึ่งของสายโซ่เท่านั้น เอนไซม์ย่อยอาหารบางชนิด เช่น ทริปซิน ถูกสังเคราะห์ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานนี้ เอนไซม์เหล่านี้ถูกกระตุ้นในระบบทางเดินอาหารอันเป็นผลมาจากการกำจัดส่วนปลายของโซ่ออก ฮอร์โมนอินซูลินซึ่งเป็นโมเลกุลในรูปแบบที่ออกฤทธิ์ประกอบด้วยสายสั้นสองสายถูกสังเคราะห์ในรูปแบบของสายโซ่เดียวที่เรียกว่า โปรอินซูลิน จากนั้นส่วนตรงกลางของสายโซ่นี้จะถูกเอาออก และชิ้นส่วนที่เหลือจะจับกันเป็นโมเลกุลของฮอร์โมนที่ทำงานอยู่ โปรตีนเชิงซ้อนจะเกิดขึ้นหลังจากกลุ่มสารเคมีเฉพาะเจาะจงติดกับโปรตีนเท่านั้น และสิ่งที่แนบมานี้มักต้องใช้เอนไซม์ด้วย

การไหลเวียนของเมตาบอลิซึม

หลังจากให้กรดอะมิโนจากสัตว์ที่มีฉลากไอโซโทปกัมมันตรังสีคาร์บอน ไนโตรเจน หรือไฮโดรเจน ฉลากดังกล่าวจะถูกรวมเข้ากับโปรตีนอย่างรวดเร็ว หากกรดอะมิโนที่มีฉลากหยุดเข้าสู่ร่างกาย ปริมาณของฉลากในโปรตีนจะเริ่มลดลง การทดลองเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่ได้จะไม่คงอยู่ในร่างกายจนกว่าจะสิ้นสุดชีวิต ทั้งหมดนี้ มีข้อยกเว้นบางประการ อยู่ในสถานะไดนามิก โดยแตกตัวเป็นกรดอะมิโนอยู่ตลอดเวลา แล้วจึงสังเคราะห์อีกครั้ง

โปรตีนบางชนิดจะสลายตัวเมื่อเซลล์ตายและถูกทำลาย สิ่งนี้เกิดขึ้นตลอดเวลา เช่น มีเซลล์เม็ดเลือดแดงและเซลล์เยื่อบุผิวเรียงรายอยู่บริเวณผิวด้านในของลำไส้ นอกจากนี้การสลายและการสังเคราะห์โปรตีนยังเกิดขึ้นในเซลล์ที่มีชีวิตด้วย น่าแปลกที่ไม่ค่อยมีใครรู้เรื่องการสลายโปรตีนมากกว่าการสังเคราะห์ อย่างไรก็ตาม เป็นที่ชัดเจนว่าการสลายเกี่ยวข้องกับเอนไซม์โปรตีโอไลติกที่คล้ายคลึงกับเอนไซม์ที่สลายโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโนในระบบทางเดินอาหาร

ครึ่งชีวิตของโปรตีนที่แตกต่างกันจะแตกต่างกันไปตั้งแต่หลายชั่วโมงจนถึงหลายเดือน ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือโมเลกุลคอลลาเจน เมื่อสร้างแล้ว พวกมันจะคงตัวและไม่มีการต่ออายุหรือเปลี่ยนใหม่ อย่างไรก็ตาม เมื่อเวลาผ่านไป คุณสมบัติบางอย่างจะเปลี่ยนไป โดยเฉพาะความยืดหยุ่น และเนื่องจากไม่ได้เกิดใหม่ จึงส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงตามอายุ เช่น ปรากฏริ้วรอยบนผิวหนัง

โปรตีนสังเคราะห์

นักเคมีได้เรียนรู้มานานแล้วว่าจะทำปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันของกรดอะมิโน แต่กรดอะมิโนจะถูกนำมารวมกันในลักษณะที่ไม่เป็นระเบียบ ดังนั้น ผลิตภัณฑ์ที่เกิดจากปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันดังกล่าวจึงมีความคล้ายคลึงกับธรรมชาติเพียงเล็กน้อย จริงอยู่ที่เป็นไปได้ที่จะรวมกรดอะมิโนตามลำดับซึ่งทำให้สามารถรับโปรตีนที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพบางชนิดได้โดยเฉพาะอินซูลิน กระบวนการนี้ค่อนข้างซับซ้อน และด้วยวิธีนี้ จึงเป็นไปได้ที่จะได้รับเฉพาะโปรตีนที่มีโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณร้อยตัวเท่านั้น เป็นการดีกว่าที่จะสังเคราะห์หรือแยกลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกับลำดับกรดอะมิโนที่ต้องการ และจากนั้นนำยีนนี้เข้าไปในแบคทีเรีย ซึ่งจะผลิตผลิตภัณฑ์ที่ต้องการในปริมาณมากโดยการจำลองแบบ อย่างไรก็ตามวิธีนี้ก็มีข้อเสียเช่นกัน

โปรตีนและโภชนาการ

เมื่อโปรตีนในร่างกายแตกตัวเป็นกรดอะมิโน กรดอะมิโนเหล่านี้จึงสามารถนำมาใช้สังเคราะห์โปรตีนได้อีกครั้ง ในขณะเดียวกัน กรดอะมิโนเองก็อาจถูกทำลายได้ ดังนั้นจึงไม่สามารถนำกลับมาใช้ใหม่ได้ทั้งหมด เป็นที่ชัดเจนว่าในระหว่างการเจริญเติบโต การตั้งครรภ์ และการรักษาบาดแผล การสังเคราะห์โปรตีนจะต้องเกินกว่าการสลาย ร่างกายสูญเสียโปรตีนบางส่วนอย่างต่อเนื่อง เหล่านี้เป็นโปรตีนของเส้นผม เล็บ และชั้นผิวของผิวหนัง ดังนั้นในการสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดจะต้องได้รับกรดอะมิโนจากอาหาร

แหล่งที่มาของกรดอะมิโน

พืชสีเขียวสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด 20 ชนิดที่พบในโปรตีนจากคาร์บอนไดออกไซด์ น้ำ และแอมโมเนียหรือไนเตรต แบคทีเรียหลายชนิดยังสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเมื่อมีน้ำตาล (หรือบางส่วนที่เทียบเท่า) และไนโตรเจนคงที่ แต่ท้ายที่สุดแล้วน้ำตาลก็จะได้รับจากพืชสีเขียว สัตว์มีความสามารถจำกัดในการสังเคราะห์กรดอะมิโน พวกเขาได้รับกรดอะมิโนจากการกินพืชสีเขียวหรือสัตว์อื่น ๆ ในระบบทางเดินอาหารโปรตีนที่ถูกดูดซึมจะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนส่วนหลังถูกดูดซึมและจากโปรตีนเหล่านี้ก็จะถูกสร้างขึ้นโดยมีลักษณะเฉพาะของสิ่งมีชีวิตที่กำหนด โปรตีนที่ถูกดูดซึมจะไม่รวมอยู่ในโครงสร้างของร่างกายเช่นนี้ ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิด แอนติบอดีของมารดาบางชนิดสามารถส่งผ่านรกไปยังกระแสเลือดของทารกในครรภ์ได้อย่างสมบูรณ์ และผ่านทางน้ำนมของมารดา (โดยเฉพาะในสัตว์เคี้ยวเอื้อง) สามารถถ่ายโอนไปยังทารกแรกเกิดได้ทันทีหลังคลอด

ความต้องการโปรตีน

เป็นที่ชัดเจนว่าเพื่อรักษาชีวิตร่างกายจะต้องได้รับโปรตีนจากอาหารจำนวนหนึ่ง อย่างไรก็ตาม ขอบเขตของความต้องการนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายประการ ร่างกายต้องการอาหารทั้งเป็นแหล่งพลังงาน (แคลอรี่) และเป็นวัตถุดิบในการสร้างโครงสร้าง ความต้องการพลังงานมาเป็นอันดับแรก ซึ่งหมายความว่าเมื่อมีคาร์โบไฮเดรตและไขมันน้อยในอาหาร โปรตีนในอาหารจะไม่ถูกใช้เพื่อการสังเคราะห์โปรตีนของตัวเอง แต่เป็นแหล่งแคลอรี่ ในระหว่างการอดอาหารเป็นเวลานาน แม้แต่โปรตีนของคุณเองก็ยังถูกใช้เพื่อตอบสนองความต้องการพลังงาน หากมีคาร์โบไฮเดรตเพียงพอในอาหารก็สามารถลดการบริโภคโปรตีนได้

ความสมดุลของไนโตรเจน

โดยเฉลี่ยประมาณ 16% ของมวลโปรตีนทั้งหมดคือไนโตรเจน เมื่อกรดอะมิโนที่มีอยู่ในโปรตีนถูกทำลาย ไนโตรเจนที่มีอยู่ในโปรตีนจะถูกขับออกจากร่างกายทางปัสสาวะ และ (ในระดับที่น้อยกว่า) จะออกทางอุจจาระในรูปของสารประกอบไนโตรเจนต่างๆ ดังนั้นจึงสะดวกที่จะใช้ตัวบ่งชี้ เช่น ความสมดุลของไนโตรเจน เพื่อประเมินคุณภาพของสารอาหารประเภทโปรตีน เช่น ความแตกต่าง (เป็นกรัม) ระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายกับปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาต่อวัน หากได้รับสารอาหารตามปกติในผู้ใหญ่ ปริมาณเหล่านี้จะเท่ากัน ในสิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโตปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกมาจะน้อยกว่าปริมาณที่ได้รับนั่นคือ ยอดคงเหลือเป็นบวก หากขาดโปรตีนในอาหาร ความสมดุลจะเป็นลบ หากมีแคลอรี่เพียงพอในอาหาร แต่ไม่มีโปรตีนอยู่ในนั้น ร่างกายจะประหยัดโปรตีน ในเวลาเดียวกัน เมแทบอลิซึมของโปรตีนจะช้าลง และการใช้กรดอะมิโนในการสังเคราะห์โปรตีนซ้ำ ๆ จะเกิดขึ้นอย่างมีประสิทธิภาพสูงสุดเท่าที่จะเป็นไปได้ อย่างไรก็ตาม การสูญเสียเป็นสิ่งที่หลีกเลี่ยงไม่ได้ และสารประกอบไนโตรเจนยังคงถูกขับออกทางปัสสาวะและบางส่วนอยู่ในอุจจาระ ปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกจากร่างกายต่อวันระหว่างการอดโปรตีนสามารถใช้เป็นตัวชี้วัดการขาดโปรตีนในแต่ละวันได้ เป็นเรื่องปกติที่จะสรุปได้ว่าการแนะนำปริมาณโปรตีนที่เทียบเท่ากับการขาดสารอาหารนี้เข้าสู่อาหารจะทำให้สามารถคืนสมดุลของไนโตรเจนได้ อย่างไรก็ตามมันไม่ใช่ หลังจากได้รับโปรตีนในปริมาณนี้ ร่างกายจะเริ่มใช้กรดอะมิโนอย่างมีประสิทธิภาพน้อยลง ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีโปรตีนเพิ่มเติมบางส่วนเพื่อคืนสมดุลของไนโตรเจน

หากปริมาณโปรตีนในอาหารเกินความจำเป็นในการรักษาสมดุลของไนโตรเจน ก็ดูเหมือนจะไม่มีอันตรายใดๆ กรดอะมิโนส่วนเกินถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเพียงอย่างเดียว ตัวอย่างที่โดดเด่นเป็นพิเศษคือ ชาวเอสกิโมบริโภคคาร์โบไฮเดรตเพียงเล็กน้อยและมากกว่าปริมาณโปรตีนประมาณ 10 เท่าที่จำเป็นต่อการรักษาสมดุลของไนโตรเจน อย่างไรก็ตาม ในกรณีส่วนใหญ่ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานไม่มีประโยชน์ เนื่องจากคาร์โบไฮเดรตในปริมาณที่กำหนดสามารถผลิตแคลอรี่ได้มากกว่าโปรตีนในปริมาณเท่ากัน ในประเทศยากจน ผู้คนได้รับแคลอรี่จากคาร์โบไฮเดรตและบริโภคโปรตีนในปริมาณน้อยที่สุด

หากร่างกายได้รับแคลอรี่ตามจำนวนที่ต้องการในรูปของผลิตภัณฑ์ที่ไม่ใช่โปรตีน ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำเพื่อให้แน่ใจว่าจะรักษาสมดุลของไนโตรเจนได้ประมาณ 30 กรัมต่อวัน โปรตีนจำนวนมากนี้มีอยู่ในขนมปังสี่แผ่นหรือนม 0.5 ลิตร โดยปกติแล้วจำนวนที่มากกว่าเล็กน้อยจะถือว่าเหมาะสมที่สุด แนะนำให้ใช้ 50 ถึง 70 กรัม

กรดอะมิโนที่จำเป็น

จนถึงขณะนี้ถือว่าโปรตีนโดยรวม ในขณะเดียวกัน เพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้น จะต้องมีกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดอยู่ในร่างกาย ร่างกายของสัตว์นั้นสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนบางชนิดได้ พวกมันถูกเรียกว่าทดแทนได้เพราะไม่จำเป็นต้องมีอยู่ในอาหาร - สิ่งสำคัญคือปริมาณโปรตีนโดยรวมซึ่งเป็นแหล่งของไนโตรเจนก็เพียงพอแล้ว ดังนั้นหากมีการขาดแคลนกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น ร่างกายก็สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเหล่านี้ได้โดยที่กรดอะมิโนที่มีอยู่ส่วนเกินจะหมดไป กรดอะมิโน “จำเป็น” ที่เหลือไม่สามารถสังเคราะห์ได้ และต้องส่งเข้าสู่ร่างกายผ่านทางอาหาร สิ่งสำคัญสำหรับมนุษย์ ได้แก่ วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ธรีโอนีน เมไทโอนีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน ฮิสทิดีน ไลซีน และอาร์จินีน (ถึงแม้อาร์จินีนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ แต่ก็จัดเป็นกรดอะมิโนจำเป็นเนื่องจากไม่สามารถผลิตได้ในปริมาณที่เพียงพอในทารกแรกเกิดและเด็กที่กำลังเติบโต ในทางกลับกัน กรดอะมิโนจากอาหารเหล่านี้บางส่วนอาจกลายเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับผู้ใหญ่ บุคคล.)

รายชื่อกรดอะมิโนที่จำเป็นนี้มีความคล้ายคลึงกันในสัตว์มีกระดูกสันหลังและแมลงอื่นๆ โดยประมาณ คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนมักจะถูกกำหนดโดยการให้อาหารแก่หนูที่กำลังเติบโตและติดตามการเพิ่มน้ำหนักของสัตว์

คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีน

คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนถูกกำหนดโดยกรดอะมิโนจำเป็นที่ขาดมากที่สุด ลองอธิบายเรื่องนี้ด้วยตัวอย่าง โปรตีนในร่างกายของเรามีโดยเฉลี่ยประมาณ ทริปโตเฟน 2% (โดยน้ำหนัก) สมมติว่าอาหารประกอบด้วยโปรตีน 10 กรัมที่มีทริปโตเฟน 1% และมีกรดอะมิโนที่จำเป็นอื่นๆ เพียงพอ ในกรณีของเรา โปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ 10 กรัมจะเทียบเท่ากับโปรตีนที่สมบูรณ์ 5 กรัม ส่วนที่เหลืออีก 5 กรัมสามารถใช้เป็นแหล่งพลังงานได้เท่านั้น โปรดทราบว่าเนื่องจากในทางปฏิบัติแล้วกรดอะมิโนไม่ได้ถูกเก็บไว้ในร่างกาย และเพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้น กรดอะมิโนทั้งหมดจะต้องมีอยู่พร้อมๆ กัน จึงสามารถตรวจพบผลของการบริโภคกรดอะมิโนที่จำเป็นได้ก็ต่อเมื่อกรดอะมิโนทั้งหมดครบถ้วนเท่านั้น เข้าสู่ร่างกายไปพร้อมๆ กัน

องค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนจากสัตว์ส่วนใหญ่ใกล้เคียงกับองค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ ดังนั้นเราจึงไม่น่าจะเผชิญกับการขาดกรดอะมิโนหากอาหารของเราอุดมไปด้วยอาหาร เช่น เนื้อสัตว์ ไข่ นม และชีส อย่างไรก็ตาม มีโปรตีน เช่น เจลาติน (ผลิตภัณฑ์จากการทำลายคอลลาเจน) ซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นน้อยมาก โปรตีนจากพืชถึงแม้จะดีกว่าเจลาตินในแง่นี้ แต่ก็มีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่ำเช่นกัน มีไลซีนและทริปโตเฟนต่ำเป็นพิเศษ อย่างไรก็ตาม การรับประทานอาหารมังสวิรัติเพียงอย่างเดียวไม่ถือเป็นอันตรายแต่อย่างใด เว้นแต่จะบริโภคโปรตีนจากพืชในปริมาณที่มากกว่าเล็กน้อย ซึ่งเพียงพอที่จะให้กรดอะมิโนที่จำเป็นแก่ร่างกาย พืชมีโปรตีนมากที่สุดในเมล็ด โดยเฉพาะในเมล็ดข้าวสาลีและพืชตระกูลถั่วต่างๆ ยอดอ่อน เช่น หน่อไม้ฝรั่ง ก็อุดมไปด้วยโปรตีนเช่นกัน

โปรตีนสังเคราะห์ในอาหาร.

โดยการเติมกรดอะมิโนจำเป็นสังเคราะห์หรือโปรตีนที่อุดมด้วยกรดอะมิโนจำนวนเล็กน้อยลงในโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ เช่น โปรตีนข้าวโพด คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนอย่างหลังก็จะเพิ่มขึ้นได้อย่างมีนัยสำคัญ กล่าวคือ จึงเพิ่มปริมาณโปรตีนที่บริโภค ความเป็นไปได้อีกอย่างหนึ่งคือการเจริญเติบโตของแบคทีเรียหรือยีสต์บนปิโตรเลียมไฮโดรคาร์บอนโดยเติมไนเตรตหรือแอมโมเนียเป็นแหล่งไนโตรเจน โปรตีนจากจุลินทรีย์ที่ได้รับในลักษณะนี้สามารถทำหน้าที่เป็นอาหารสำหรับสัตว์ปีกหรือปศุสัตว์ หรือมนุษย์สามารถบริโภคได้โดยตรง วิธีที่สามที่ใช้กันอย่างแพร่หลายใช้สรีรวิทยาของสัตว์เคี้ยวเอื้อง ในสัตว์เคี้ยวเอื้องในส่วนแรกของกระเพาะอาหารเรียกว่า กระเพาะรูเมนนั้นอาศัยอยู่โดยแบคทีเรียและโปรโตซัวรูปแบบพิเศษที่เปลี่ยนโปรตีนจากพืชที่ไม่สมบูรณ์ให้เป็นโปรตีนจุลินทรีย์ที่สมบูรณ์ยิ่งขึ้น และในทางกลับกัน หลังจากการย่อยและการดูดซึมก็จะกลายเป็นโปรตีนจากสัตว์ ยูเรียซึ่งเป็นสารประกอบที่มีไนโตรเจนสังเคราะห์ราคาถูกสามารถเติมลงในอาหารสัตว์ได้ จุลินทรีย์ที่อาศัยอยู่ในกระเพาะรูเมนใช้ยูเรียไนโตรเจนเพื่อเปลี่ยนคาร์โบไฮเดรต (ซึ่งมีมากกว่านั้นในอาหาร) ให้เป็นโปรตีน ประมาณหนึ่งในสามของไนโตรเจนทั้งหมดในอาหารสัตว์อาจอยู่ในรูปของยูเรีย ซึ่งโดยพื้นฐานแล้วหมายถึงการสังเคราะห์ทางเคมีของโปรตีนในระดับหนึ่ง

กระรอก- สารประกอบอินทรีย์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงประกอบด้วยสารตกค้างของกรดα-อะมิโน

ใน องค์ประกอบโปรตีนได้แก่คาร์บอน ไฮโดรเจน ไนโตรเจน ออกซิเจน ซัลเฟอร์ โปรตีนบางชนิดก่อตัวเป็นสารเชิงซ้อนกับโมเลกุลอื่นๆ ที่ประกอบด้วยฟอสฟอรัส เหล็ก สังกะสี และทองแดง

โปรตีนมีน้ำหนักโมเลกุลมาก: อัลบูมินไข่ - 36,000, เฮโมโกลบิน - 152,000, ไมโอซิน - 500,000 สำหรับการเปรียบเทียบ: น้ำหนักโมเลกุลของแอลกอฮอล์คือ 46, กรดอะซิติก - 60, เบนซิน - 78

องค์ประกอบของกรดอะมิโนของโปรตีน

กระรอก- โพลีเมอร์ที่ไม่ใช่คาบซึ่งมีโมโนเมอร์อยู่ กรดอะมิโน. โดยทั่วไปแล้ว กรดอะมิโน 20 ชนิดเรียกว่าโปรตีนโมโนเมอร์ แม้ว่าจะพบมากกว่า 170 ชนิดในเซลล์และเนื้อเยื่อก็ตาม

ขึ้นอยู่กับว่ากรดอะมิโนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายของมนุษย์และสัตว์อื่น ๆ ได้หรือไม่: กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น- สามารถสังเคราะห์ได้ กรดอะมิโนที่จำเป็น- ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ กรดอะมิโนจำเป็นจะต้องส่งเข้าสู่ร่างกายผ่านทางอาหาร พืชสังเคราะห์กรดอะมิโนทุกชนิด

ขึ้นอยู่กับองค์ประกอบของกรดอะมิโน โปรตีนคือ: สมบูรณ์- มีกรดอะมิโนครบชุด มีข้อบกพร่อง- กรดอะมิโนบางชนิดขาดหายไปในองค์ประกอบ ถ้าโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนเพียงอย่างเดียวก็จะเรียกว่าโปรตีนนั้น เรียบง่าย. หากโปรตีนมีส่วนประกอบที่ไม่ใช่กรดอะมิโน (กลุ่มเทียม) นอกเหนือจากกรดอะมิโน พวกมันจะถูกเรียกว่า ซับซ้อน. กลุ่มเทียมสามารถแสดงได้ด้วยโลหะ (metalloproteins), คาร์โบไฮเดรต (glycoproteins), ไขมัน (lipoproteins), กรดนิวคลีอิก (nucleoproteins)

ทั้งหมด กรดอะมิโนประกอบด้วย: 1) หมู่คาร์บอกซิล (-COOH) 2) หมู่อะมิโน (-NH 2) 3) อนุมูลหรือหมู่ R (ส่วนที่เหลือของโมเลกุล) โครงสร้างของอนุมูลจะแตกต่างกันไปตามกรดอะมิโนประเภทต่างๆ ขึ้นอยู่กับจำนวนกลุ่มอะมิโนและกลุ่มคาร์บอกซิลที่รวมอยู่ในองค์ประกอบของกรดอะมิโนนั้นมีความโดดเด่น: กรดอะมิโนที่เป็นกลางมีหมู่คาร์บอกซิลหนึ่งหมู่และหมู่อะมิโนหนึ่งหมู่ กรดอะมิโนพื้นฐานมีหมู่อะมิโนมากกว่าหนึ่งหมู่ กรดอะมิโนที่เป็นกรดมีหมู่คาร์บอกซิลมากกว่าหนึ่งหมู่

กรดอะมิโนนั้น สารประกอบแอมโฟเทอริกเนื่องจากในสารละลายสามารถทำหน้าที่เป็นทั้งกรดและเบสได้ ในสารละลายที่เป็นน้ำ กรดอะมิโนมีอยู่ในรูปแบบไอออนิกที่แตกต่างกัน

พันธะเปปไทด์

เปปไทด์- สารอินทรีย์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่ตกค้างเชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์

การก่อตัวของเปปไทด์เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาการควบแน่นของกรดอะมิโน เมื่อหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนตัวหนึ่งทำปฏิกิริยากับหมู่คาร์บอกซิลของอีกกลุ่มหนึ่ง จะเกิดพันธะโควาเลนต์ไนโตรเจน-คาร์บอนระหว่างพวกมัน เรียกว่า เปปไทด์. ขึ้นอยู่กับจำนวนกรดอะมิโนที่ตกค้างรวมอยู่ในเปปไทด์นั่นเอง ไดเปปไทด์, ไตรเปปไทด์, เตตราเปปไทด์ฯลฯ การก่อตัวของพันธะเปปไทด์สามารถเกิดซ้ำได้หลายครั้ง สิ่งนี้นำไปสู่การก่อตัว โพลีเปปไทด์. ที่ปลายด้านหนึ่งของเปปไทด์จะมีหมู่อะมิโนอิสระ (เรียกว่า ปลายเอ็น) และอีกด้านหนึ่งมีหมู่คาร์บอกซิลอิสระ (เรียกว่า ปลายซี)

การจัดระเบียบเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน

ประสิทธิภาพของการทำงานเฉพาะบางอย่างของโปรตีนขึ้นอยู่กับการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของโมเลกุล นอกจากนี้ เซลล์จะเก็บโปรตีนไว้ในรูปแบบที่กางออกในรูปของสายโซ่ ดังนั้น โซ่โพลีเปปไทด์จึงต้องพับงอจึงได้รับ a โครงสร้างสามมิติหรือโครงสร้างบางอย่าง มี 4 ระดับ การจัดระเบียบเชิงพื้นที่ของโปรตีน.

โครงสร้างโปรตีนปฐมภูมิ- ลำดับการจัดเรียงของกรดอะมิโนที่ตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ประกอบเป็นโมเลกุลโปรตีน พันธะระหว่างกรดอะมิโนคือพันธะเปปไทด์

หากโมเลกุลโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างเพียง 10 ตัว จำนวนตัวแปรที่เป็นไปได้ทางทฤษฎีของโมเลกุลโปรตีนที่แตกต่างกันตามลำดับการสลับของกรดอะมิโนคือ 10 20 การมีกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณสามารถสร้างส่วนผสมที่หลากหลายยิ่งขึ้นจากกรดอะมิโนเหล่านั้น พบโปรตีนต่างๆ ประมาณหมื่นชนิดในร่างกายมนุษย์ ซึ่งแตกต่างกันทั้งจากกันและจากโปรตีนของสิ่งมีชีวิตอื่น

เป็นโครงสร้างหลักของโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดคุณสมบัติของโมเลกุลโปรตีนและการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ การแทนที่กรดอะมิโนเพียงตัวเดียวด้วยอีกตัวหนึ่งในสายโซ่โพลีเปปไทด์ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติและหน้าที่ของโปรตีน ตัวอย่างเช่นการแทนที่กรดอะมิโนกลูตามิกตัวที่หกในหน่วยβ-subunit ของเฮโมโกลบินด้วยวาลีนนำไปสู่ความจริงที่ว่าโมเลกุลของฮีโมโกลบินโดยรวมไม่สามารถทำหน้าที่หลักได้นั่นคือการขนส่งออกซิเจน ในกรณีเช่นนี้ บุคคลนั้นจะเป็นโรคที่เรียกว่าโรคเม็ดเลือดรูปเคียว

โครงสร้างรอง- สั่งให้พับโซ่โพลีเปปไทด์เป็นเกลียว (ดูเหมือนสปริงขยาย) การหมุนของเกลียวนั้นแข็งแกร่งขึ้นด้วยพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างหมู่คาร์บอกซิลและหมู่อะมิโน กลุ่ม CO และ NH เกือบทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน พวกมันอ่อนแอกว่าเปปไทด์ แต่ทำซ้ำหลายครั้งเพื่อมอบความเสถียรและความแข็งแกร่งให้กับการกำหนดค่านี้ ในระดับโครงสร้างทุติยภูมิมีโปรตีน: ไฟโบรอิน (ไหม, ใยแมงมุม), เคราติน (ผม, เล็บ), คอลลาเจน (เส้นเอ็น)

โครงสร้างระดับอุดมศึกษา- การบรรจุโซ่โพลีเปปไทด์เป็นทรงกลมซึ่งเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะเคมี (ไฮโดรเจน, ไอออนิก, ไดซัลไฟด์) และการสร้างปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำระหว่างอนุมูลของกรดอะมิโนที่ตกค้าง บทบาทหลักในการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมินั้นเล่นโดยปฏิกิริยาที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ ในสารละลายที่เป็นน้ำ อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำมีแนวโน้มที่จะซ่อนตัวจากน้ำ โดยรวมตัวกันอยู่ภายในทรงกลม ในขณะที่อนุมูลที่ชอบน้ำซึ่งเป็นผลมาจากการให้ความชุ่มชื้น (อันตรกิริยากับไดโพลของน้ำ) มีแนวโน้มที่จะปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุล ในโปรตีนบางชนิดโครงสร้างตติยภูมิจะเสถียรโดยพันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์ที่เกิดขึ้นระหว่างอะตอมกำมะถันของซิสเตอีนที่ตกค้างสองตัว ในระดับโครงสร้างตติยภูมิจะมีเอนไซม์ แอนติบอดี และฮอร์โมนบางชนิด

โครงสร้างควอเตอร์นารีลักษณะของโปรตีนเชิงซ้อนซึ่งมีโมเลกุลเกิดขึ้นจากสองก้อนขึ้นไป หน่วยย่อยจะยังคงอยู่ในโมเลกุลโดยปฏิกิริยาระหว่างไอออนิก ไม่ชอบน้ำ และไฟฟ้าสถิต บางครั้งในระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารี พันธะไดซัลไฟด์เกิดขึ้นระหว่างหน่วยย่อย โปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุดซึ่งมีโครงสร้างควอเทอร์นารีคือ เฮโมโกลบิน. มันถูกสร้างขึ้นโดยหน่วยย่อย α สองหน่วย (เรซิดิวกรดอะมิโน 141 หน่วย) และหน่วยย่อย β สองหน่วย (เรซิดิวกรดอะมิโน 146 หน่วย) สิ่งที่เกี่ยวข้องกับแต่ละหน่วยย่อยคือโมเลกุลฮีมที่มีธาตุเหล็ก

หากโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนเบี่ยงเบนไปจากปกติด้วยเหตุผลบางประการ โปรตีนจะไม่สามารถทำหน้าที่ของมันได้ ตัวอย่างเช่น สาเหตุของ "โรควัวบ้า" (สปองจิฟอร์มเอนเซ็ปฟาโลพาที) คือโครงสร้างที่ผิดปกติของพรีออน ซึ่งเป็นโปรตีนบนพื้นผิวของเซลล์ประสาท

คุณสมบัติของโปรตีน

องค์ประกอบและโครงสร้างของกรดอะมิโนของโมเลกุลโปรตีนเป็นตัวกำหนด คุณสมบัติ. โปรตีนผสมผสานคุณสมบัติพื้นฐานและเป็นกรดเข้าด้วยกัน โดยพิจารณาจากอนุมูลของกรดอะมิโน ยิ่งกรดอะมิโนในโปรตีนมีความเป็นกรดมากเท่าใด คุณสมบัติที่เป็นกรดก็จะยิ่งเด่นชัดมากขึ้นเท่านั้น กำหนดความสามารถในการบริจาคและเพิ่ม H+ ได้ คุณสมบัติบัฟเฟอร์ของโปรตีน; บัฟเฟอร์ที่ทรงพลังที่สุดอย่างหนึ่งคือฮีโมโกลบินในเซลล์เม็ดเลือดแดง ซึ่งรักษาค่า pH ของเลือดให้อยู่ในระดับคงที่ มีโปรตีนที่ละลายน้ำได้ (ไฟบริโนเจน) และมีโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำซึ่งทำหน้าที่เชิงกล (ไฟโบรอิน, เคราติน, คอลลาเจน) มีโปรตีนหลายชนิดที่ทำงานทางเคมี (เอนไซม์) มีโปรตีนที่ไม่ใช้งานทางเคมีที่ทนต่อสภาพแวดล้อมต่างๆ และโปรตีนที่ไม่เสถียรอย่างยิ่ง

ปัจจัยภายนอก (ความร้อน, รังสีอัลตราไวโอเลต, โลหะหนักและเกลือของพวกมัน, การเปลี่ยนแปลง pH, การแผ่รังสี, การขาดน้ำ)

สามารถทำให้เกิดการหยุดชะงักของการจัดระเบียบโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนได้ กระบวนการสูญเสียโครงสร้างสามมิติที่มีอยู่ในโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดเรียกว่า การเสียสภาพ. สาเหตุของการสูญเสียสภาพธรรมชาติคือการแตกหักของพันธะที่ทำให้โครงสร้างโปรตีนบางชนิดมีความเสถียร ในตอนแรก ความสัมพันธ์ที่อ่อนแอที่สุดจะถูกทำลาย และเมื่อเงื่อนไขต่างๆ เข้มงวดมากขึ้น ความสัมพันธ์ที่แข็งแกร่งยิ่งขึ้นก็จะถูกทำลายลง ดังนั้นก่อนอื่นจึงสูญเสียโครงสร้างควอเทอร์นารี จากนั้นจึงสูญเสียโครงสร้างตติยภูมิและทุติยภูมิ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของโปรตีน และเป็นผลให้โปรตีนไม่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพโดยธรรมชาติได้ หากการสูญเสียสภาพไม่ได้มาพร้อมกับการทำลายโครงสร้างหลักก็อาจเป็นเช่นนั้นได้ ย้อนกลับได้ในกรณีนี้การกู้คืนลักษณะโครงสร้างของโปรตีนจะเกิดขึ้นเอง ตัวอย่างเช่น โปรตีนของตัวรับเมมเบรนจะเกิดการสูญเสียสภาพดังกล่าว เรียกว่ากระบวนการฟื้นฟูโครงสร้างโปรตีนหลังจากการทำให้เสียสภาพ การคืนสภาพ. หากเป็นไปไม่ได้ที่จะฟื้นฟูการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของโปรตีนก็จะเรียกว่าการสูญเสียสภาพธรรมชาติ กลับไม่ได้.

หน้าที่ของโปรตีน

เอนไซม์

เอนไซม์, หรือ เอนไซม์เป็นโปรตีนประเภทพิเศษที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ ต้องขอบคุณเอนไซม์ ปฏิกิริยาทางชีวเคมีจึงเกิดขึ้นอย่างรวดเร็ว ความเร็วของปฏิกิริยาเอนไซม์นั้นสูงกว่าความเร็วของปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์หลายหมื่นเท่า (และบางครั้งก็หลายล้าน) สารที่เอนไซม์ออกฤทธิ์เรียกว่า วัสดุพิมพ์.

เอนไซม์เป็นโปรตีนทรงกลม คุณสมบัติโครงสร้างเอนไซม์สามารถแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม: แบบง่ายและซับซ้อน เอนไซม์อย่างง่ายเป็นโปรตีนเชิงเดี่ยว เช่น ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น เอนไซม์ที่ซับซ้อนเป็นโปรตีนเชิงซ้อน เช่น นอกจากส่วนของโปรตีนแล้ว ยังมีกลุ่มที่ไม่ใช่โปรตีนอีกด้วย - ปัจจัยร่วม. เอนไซม์บางชนิดใช้วิตามินเป็นปัจจัยร่วม โมเลกุลของเอนไซม์ประกอบด้วยส่วนพิเศษที่เรียกว่าแอคทีฟเซนเตอร์ ศูนย์ที่ใช้งานอยู่- ส่วนเล็ก ๆ ของเอนไซม์ (จากสามถึงสิบสองกรดอะมิโนที่ตกค้าง) ซึ่งการจับกันของสารตั้งต้นหรือสารตั้งต้นเกิดขึ้นเพื่อสร้างสารเชิงซ้อนของเอนไซม์และสารตั้งต้น เมื่อปฏิกิริยาเสร็จสิ้น สารเชิงซ้อนของเอนไซม์-ซับสเตรตจะแตกตัวออกเป็นเอนไซม์และผลิตภัณฑ์ที่ทำปฏิกิริยา เอนไซม์บางชนิดมี (ยกเว้นแอคทีฟ) ศูนย์อัลโลสเตอริก- บริเวณที่ติดตัวควบคุมความเร็วของเอนไซม์ ( เอนไซม์อัลโลสเตอริก).

ปฏิกิริยาของการเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์มีลักษณะเฉพาะคือ 1) ประสิทธิภาพสูง 2) การเลือกสรรและทิศทางการออกฤทธิ์ที่เข้มงวด 3) ความจำเพาะของซับสเตรต 4) การควบคุมที่ละเอียดและแม่นยำ ความจำเพาะของสารตั้งต้นและปฏิกิริยาของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์อธิบายได้จากสมมติฐานของ E. Fischer (1890) และ D. Koshland (1959)

อี. ฟิชเชอร์ (สมมติฐานการล็อคกุญแจ)แนะนำว่าการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของศูนย์กลางแอคทีฟของเอนไซม์และสารตั้งต้นจะต้องสอดคล้องกันทุกประการ สารตั้งต้นจะถูกเปรียบเทียบกับ “กุญแจ” ซึ่งเป็นเอนไซม์ของ “ล็อค”

D. Koshland (สมมติฐานเกี่ยวกับถุงมือมือ)แนะนำว่าความสอดคล้องเชิงพื้นที่ระหว่างโครงสร้างของสารตั้งต้นและจุดศูนย์กลางที่ใช้งานของเอนไซม์นั้นถูกสร้างขึ้นเฉพาะในช่วงเวลาที่มีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันเท่านั้น สมมติฐานนี้เรียกอีกอย่างว่า สมมติฐานการติดต่อชักนำ.

อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับ: 1) อุณหภูมิ 2) ความเข้มข้นของเอนไซม์ 3) ความเข้มข้นของสารตั้งต้น 4) pH ควรเน้นว่าเนื่องจากเอนไซม์เป็นโปรตีน กิจกรรมของพวกมันจึงสูงสุดภายใต้สภาวะปกติทางสรีรวิทยา

เอนไซม์ส่วนใหญ่สามารถทำงานได้ที่อุณหภูมิระหว่าง 0 ถึง 40°C เท่านั้น ภายในขีดจำกัดเหล่านี้ อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้นประมาณ 2 เท่า โดยอุณหภูมิจะเพิ่มขึ้นทุกๆ 10 °C ที่อุณหภูมิสูงกว่า 40 °C โปรตีนจะเกิดการเสียสภาพและการทำงานของเอนไซม์ลดลง ที่อุณหภูมิใกล้ถึงจุดเยือกแข็ง เอนไซม์จะหยุดทำงาน

เมื่อปริมาณของสารตั้งต้นเพิ่มขึ้น อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้นจนกระทั่งจำนวนโมเลกุลของสารตั้งต้นเท่ากับจำนวนโมเลกุลของเอนไซม์ เมื่อปริมาณของสารตั้งต้นเพิ่มขึ้นอีก ความเร็วจะไม่เพิ่มขึ้น เนื่องจากศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ทำงานอยู่จะอิ่มตัว ความเข้มข้นของเอนไซม์ที่เพิ่มขึ้นนำไปสู่กิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาที่เพิ่มขึ้น เนื่องจากโมเลกุลของสารตั้งต้นจำนวนมากขึ้นได้รับการเปลี่ยนแปลงต่อหน่วยเวลา

สำหรับเอนไซม์แต่ละตัวจะมีค่า pH ที่เหมาะสมซึ่งจะแสดงกิจกรรมสูงสุด (เปปซิน - 2.0, อะไมเลสทำน้ำลาย - 6.8, ไลเปสตับอ่อน - 9.0) ที่ค่า pH สูงหรือต่ำ กิจกรรมของเอนไซม์จะลดลง เมื่อค่า pH เปลี่ยนแปลงกะทันหัน เอนไซม์จะเสื่อมสภาพ

ความเร็วของเอนไซม์อัลโลสเตอริกถูกควบคุมโดยสารที่เกาะติดกับศูนย์กลางอัลโลสเตอริก หากสารเหล่านี้เร่งปฏิกิริยาก็จะเรียกว่า ตัวกระตุ้นหากพวกเขาช้าลง - สารยับยั้ง.

การจำแนกประเภทของเอนไซม์

ตามประเภทของการเปลี่ยนแปลงทางเคมีที่พวกมันกระตุ้น เอนไซม์แบ่งออกเป็น 6 คลาส:

1. ออกซิรีดักเตส(การถ่ายโอนอะตอมของไฮโดรเจน ออกซิเจน หรืออิเล็กตรอนจากสารหนึ่งไปยังอีกสารหนึ่ง - ดีไฮโดรจีเนส)
2. การถ่ายโอน(การถ่ายโอนเมทิล, อะซิล, ฟอสเฟตหรือกลุ่มอะมิโนจากสารหนึ่งไปยังอีกสารหนึ่ง - ทรานซามิเนส)
3. ไฮโดรเลส(ปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสซึ่งผลิตภัณฑ์ทั้งสองเกิดขึ้นจากสารตั้งต้น - อะไมเลส, ไลเปส)
4. ไลเอส(การเติมที่ไม่ใช่ไฮโดรไลติกให้กับสารตั้งต้นหรือการแยกกลุ่มอะตอมออกไปซึ่งในกรณีนี้พันธะ C-C, C-N, C-O, C-S สามารถแตกได้ - ดีคาร์บอกซิเลส)
5. ไอโซเมอเรส(การจัดเรียงภายในโมเลกุลใหม่ - ไอโซเมอเรส)
6. ไลกาส(การเชื่อมต่อของสองโมเลกุลอันเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะ C-C, C-N, C-O, C-S - synthetase)

คลาสจะถูกแบ่งออกเป็นคลาสย่อยและคลาสย่อยตามลำดับ ในการจำแนกระหว่างประเทศในปัจจุบัน เอนไซม์แต่ละตัวมีรหัสเฉพาะ ซึ่งประกอบด้วยตัวเลขสี่ตัวคั่นด้วยจุด หมายเลขแรกคือคลาส ตัวที่สองคือคลาสย่อย ตัวที่สามคือคลาสย่อย ตัวที่สี่คือหมายเลขซีเรียลของเอนไซม์ในคลาสย่อยนี้ ตัวอย่างเช่น รหัสอาร์จิเนสคือ 3.5.3.1

ไปที่ การบรรยายครั้งที่ 2"โครงสร้างและหน้าที่ของคาร์โบไฮเดรตและไขมัน"

ไปที่ การบรรยายครั้งที่ 4"โครงสร้างและหน้าที่ของกรดนิวคลีอิก ATP"

แร่ธาตุ

กลุ่มขององค์ประกอบมาโครประกอบด้วยองค์ประกอบที่มีเนื้อหาอยู่ในสารแห้งตั้งแต่ nּ10 -2 ถึง nּ10% ได้แก่ C, O, H, N, S และ P ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งขององค์ประกอบโมเลกุลของสารพื้นฐานและ Ca, Na, Cl, K, Mg ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเนื้อเยื่อรองรับ เลือด น้ำเหลือง และเนื้อเยื่ออื่น ๆ

กลุ่มขององค์ประกอบอัลตราไมโครประกอบด้วยองค์ประกอบที่มีเนื้อหาต่ำกว่า nּ10 -5% (Sb, Hg, Bi, Pb ฯลฯ)

เป็นที่ยอมรับว่าองค์ประกอบส่วนใหญ่เป็นสารชีวภาพซึ่งมีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการพัฒนากระบวนการทางชีวเคมีตามปกติและองค์ประกอบทางชีวภาพที่สำคัญที่สุดจะรวมอยู่ใน IV (C) กลุ่ม V (W, P) และ VI (O, S) ของตารางธาตุ กลุ่มองค์ประกอบ VII (Cl, J, Mn) และ VIII (Fe, Co) มีส่วนร่วมในการก่อตัวของสารที่มีคุณค่าทางชีวภาพสูง

องค์ประกอบจุลภาคของวัตถุดิบขึ้นอยู่กับแหล่งที่อยู่อาศัยหรือการเจริญเติบโต ขึ้นอยู่กับความเข้มข้นขององค์ประกอบแต่ละอย่างในสิ่งแวดล้อมและอาหารความพร้อมรวมถึงความสามารถในการคัดเลือกของสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดระดับการใช้องค์ประกอบแต่ละอย่างในระหว่างกระบวนการดูดซึมก็เปลี่ยนไปเช่นกัน

กระรอก

สารอินทรีย์ที่ประกอบเป็นสิ่งมีชีวิตโครงสร้างที่มีความสำคัญทางชีวภาพมากที่สุดและซับซ้อนที่สุดคือโปรตีน การแสดงของชีวิตเกือบทั้งหมด (การย่อยอาหาร ความหงุดหงิด การหดตัว การเจริญเติบโตและการสืบพันธุ์ การเคลื่อนไหว เมแทบอลิซึม ฯลฯ ) เกี่ยวข้องกับสารโปรตีน โปรตีนมีบทบาทสำคัญในทั้งในการสร้างสิ่งมีชีวิตและในการดำเนินกระบวนการที่สำคัญของมัน

ตัวเร่งปฏิกิริยาเฉพาะของโปรตีนธรรมชาติ - เอนไซม์ - เร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกิดขึ้นในร่างกาย สารประกอบโปรตีนหลายชนิดทำหน้าที่ขนส่งโดยให้ออกซิเจนและสารอาหารแก่ร่างกาย การสลายโปรตีน 1 กรัมเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายจะทำให้ร่างกายมีพลังงาน 4.27 กิโลแคลอรี

เมื่อถูกความร้อน โปรตีนที่แยกได้จากอวัยวะและเนื้อเยื่อจะเกิดตะกอนสีขาวและมีคุณสมบัติทางกายภาพเหมือนกับไข่ไก่ นั่นเป็นสาเหตุที่พวกมันเริ่มถูกเรียกว่ากระรอก คำพ้องความหมายสำหรับคำว่า "โปรตีน" คือคำว่า "โปรตีน" (จากภาษากรีก "โปรตีน" - อันดับแรกหลัก)

โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงของกรดอะมิโนต่างๆ ในรูป 1 แสดงสูตรของกรดอะมิโนต่างๆ

รูปที่ 1. สูตรของกรดอะมิโนบางชนิด

กรดอะมิโนแบ่งออกเป็น 2 กลุ่มใหญ่: ทดแทนได้และจำเป็น กรดอะมิโนส่วนใหญ่ถูกสร้างขึ้นในร่างกายของสัตว์และมนุษย์อันเป็นผลมาจากการไฮโดรไลซิสของโปรตีนในอาหารและการสังเคราะห์ทางชีวภาพ แต่กรดอะมิโนอย่างน้อยแปดตัวไม่ได้สังเคราะห์ขึ้นในร่างกาย สารเหล่านี้ได้แก่ วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ทรีโอนีน ไลซีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน และเมไทโอนีน เรียกว่าจำเป็น โปรตีนที่ขาดกรดอะมิโนเหล่านี้ตั้งแต่หนึ่งชนิดขึ้นไปเรียกว่าภาวะบกพร่องทางชีวภาพ โปรตีนจากสัตว์ รวมถึงโปรตีนจากน้ำ มีกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมด

กรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีนนั้นเชื่อมต่อถึงกันด้วยพันธะเปปไทด์ที่เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มอะมิโนของกรดอะมิโนตัวหนึ่งกับกลุ่มคาร์บอกซิลของอีกตัวหนึ่ง กลไกของกระบวนการนี้แสดงไว้ในรูปที่ 1 2.

ข้าว. 2. การก่อตัวของโครงสร้างหลักของโปรตีน

โพลีเปปไทด์ที่ได้นั้นเป็นพื้นฐานของโปรตีนทั้งหมดและลำดับเฉพาะของกรดอะมิโนที่มีอยู่ในนั้นจะแสดงลักษณะโครงสร้างหลักของโปรตีน

ดังนั้น เนื่องจากโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนถูกสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนหลายร้อยชนิด โดยธรรมชาติแล้วไอโซเมอร์ของพวกมันจึงมีจำนวนไม่จำกัด และสิ่งมีชีวิตแต่ละประเภทก็สามารถมีโปรตีนที่เป็นเอกลักษณ์ของตัวเองได้

ในทางกลับกัน สายโซ่โพลีเปปไทด์สามารถเชื่อมต่อกันเพื่อสร้างโครงสร้างโปรตีนทุติยภูมิได้ โดยสาเหตุหลักมาจากพันธะที่เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มโพลีเปปไทด์กลุ่มต่างๆ สิ่งนี้แสดงไว้ในแผนผังในรูป 3.

ก) การก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน

b) การก่อรูปของ a-helix จากสายโซ่โพลีเปปไทด์

ข้าว. 3. โครงการสร้างโครงสร้างรองของโปรตีน

การจัดเรียงเชิงพื้นที่ของสายโซ่โพลีเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีนจะกำหนดโครงสร้างระดับตติยภูมิของโมเลกุลโปรตีน

โปรตีนนั้นเป็นสารประกอบโมเลกุลสูงที่มีโครงสร้างซับซ้อนซึ่งแตกต่างกันทั้งในด้านการทำงานทางสรีรวิทยาและคุณสมบัติทางเคมี โปรตีนของวัตถุดิบอาหารส่วนใหญ่อยู่ในสถานะคอลลอยด์ - ในรูปของเจลและโซล ซึ่งกำหนดความไม่แน่นอนและความแปรปรวนของคุณสมบัติ (การสูญเสียสภาพ) ของสารโปรตีนเมื่อสภาพแวดล้อมเปลี่ยนแปลง

เมื่อสารละลายโปรตีนมีความเป็นกรดถึง pH 4.5-5.0 (เช่น ระหว่างการดอง) โปรตีนจะสูญเสียความสามารถในการละลายและตกตะกอน (จับตัวเป็นก้อน) โปรตีนหลายชนิดสูญเสียความสามารถในการละลายเมื่อสารละลายอิ่มตัวด้วยโซเดียมคลอไรด์ (เกลือ) โดยเฉพาะอย่างยิ่งโปรตีนของกล้ามเนื้อหลักซึ่งละลายได้สูงในสารละลายโซเดียมคลอไรด์ที่มีความเข้มข้น 7.5-10% จะถูกตกตะกอน (เค็มออก) เมื่อความเข้มข้นเพิ่มขึ้นเป็น 15% เมื่อถูกความร้อน (ระหว่างการต้ม, การทอด, การอบ) โปรตีนจะแข็งตัว (จับตัวเป็นก้อน) การสูญเสียสภาพจากความร้อนของโปรตีนเริ่มต้นที่ 28-35 o C การสูญเสียสภาพของโปรตีนยังเกิดขึ้นในระหว่างการคายน้ำ (การคายน้ำ) ของระบบ (ในระหว่างการทำให้แห้งและการแช่แข็ง)

ในระหว่างการตกตะกอน (เกลือออกการแข็งตัว) ของโปรตีนการเชื่อมต่อกับน้ำจะหยุดชะงัก

อันเป็นผลมาจากโครงสร้างสามมิติเชิงพื้นที่กลุ่มออกฤทธิ์ทางเคมี - NH 2 - ปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุลโปรตีน -ซีโอเอช; - เขา. ในสารละลายที่เป็นน้ำ หมู่เหล่านี้จะอยู่ในสถานะแตกตัวเป็นไอออนโดยมีประจุต่างกัน โมเลกุลโปรตีนได้รับสัญญาณและขนาดของประจุที่สอดคล้องกันโดยขึ้นอยู่กับอัตราส่วนของกลุ่มที่มีประจุบวกและลบ ประจุของโมเลกุลโปรตีนขึ้นอยู่กับสถานะของมัน การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงประจุ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง การสูญเสียประจุจะทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพ การมีอยู่ของประจุเหล่านี้จะเป็นตัวกำหนดคุณสมบัติการให้น้ำของโปรตีนด้วย ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของน้ำเกาะติดกับโมเลกุลโปรตีนที่มีประจุบวกโดยมีปลายที่มีประจุลบ และเกิดโครงสร้างขึ้น ซึ่งตรงกลางคือโมเลกุลโปรตีน และรอบๆ นั้นเป็นเปลือกน้ำโมเลกุลเดี่ยว เนื่องจากปลายโมเลกุลของน้ำที่มีประจุลบทั้งหมดหันหน้าเข้าหาโมเลกุลโปรตีน ประจุเดียวกันจึงยังคงอยู่บนพื้นผิวของโครงสร้างโปรตีน-น้ำ โมเลกุลของน้ำกลุ่มใหม่ ฯลฯ ก็เกาะติดกับพื้นผิวนี้ ในกรณีนี้ ชั้นไฮเดรชั่นที่ถูกยึดด้วยไฟฟ้าสถิตจะเกิดขึ้นรอบๆ โมเลกุลโปรตีนแต่ละโมเลกุล ความแข็งแรงของการจับกับโปรตีนจะลดลงตามสัดส่วนกำลังสองของระยะห่างจากศูนย์กลางนั่นคือ จากโมเลกุลโปรตีน และในระยะห่างที่มากเพียงพอตามขนาดของโมเลกุล พันธะนี้มีขนาดเล็กมากจนการเคลื่อนที่ด้วยความร้อนของโมเลกุลเองจะป้องกันการกระทำของแรงไฟฟ้าสถิต ซึ่งจะจำกัดปริมาณน้ำที่สะสมอยู่ที่ผิวของโปรตีน

ตามมุมมองที่มีอยู่เนื้อเยื่อโปรตีนถือได้ว่าเป็นตัวคอลลอยด์คอลลอยด์และเส้นเลือดฝอยที่มีรูพรุนซึ่งมีโครงสร้างที่ซับซ้อนมากซึ่งพื้นฐานคือเครือข่ายโครงสร้างของโปรตีนในสถานะบวมซึ่งประกอบด้วยสารละลายหนืดที่มีโปรตีนที่ละลายน้ำได้และไนโตรเจนอื่น ๆ และ สารแร่ที่มีคุณสมบัติชอบน้ำ ในกรณีนี้ น้ำส่วนหนึ่งที่อยู่ในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อจะถูกเก็บรักษาไว้อย่างแน่นหนาโดยโปรตีนของโครงข่ายโครงสร้าง เช่นเดียวกับโมเลกุลของโปรตีนที่ละลายและสารที่ชอบน้ำอื่นๆ

นอกจากน้ำที่กักเก็บโดยสนามแรงบนพื้นผิวภายนอกและภายในของอนุภาคโปรตีนแล้ว เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อยังมีน้ำกักเก็บออสโมติกและโดยแรงยึดเหนี่ยวทางกล (น้ำกักเก็บในเส้นเลือดฝอย) น้ำนี้พบได้ในของเหลว (สารละลาย) ที่ประกอบด้วยสารไนโตรเจน สารอินทรีย์ และเกลือแร่ต่างๆ ซึ่งอยู่ในเซลล์ปิด (ไมโครพอร์) ภายในโครงสร้างโปรตีน และมีไมโครแคปิลลารีและไมโครแคปิลลารีที่แทรกซึมเข้าไปในเซลล์หลัง ตามข้อมูลที่มีอยู่ในวรรณกรรม โปรตีน 1 กรัมจับกับน้ำโดยเฉลี่ย 0.3 กรัมในระหว่างการให้น้ำ

วิธีการประมวลผลและโหมดเทคโนโลยีทั้งหมดมีวัตถุประสงค์เพื่อเปลี่ยนน้ำในเนื้อเยื่อของวัตถุดิบ (ทำให้อิ่มตัวด้วยเกลือ, เปลี่ยนเป็นน้ำแข็ง, ให้ความร้อนจนถึงอุณหภูมิใกล้กับจุดเดือด, การระเหย) การเปลี่ยนแปลงพลังงานภายในของน้ำทำให้เกิดการหยุดชะงักของสถานะสมดุลระหว่างโปรตีนและน้ำ ซึ่งก่อให้เกิดเปลือกความชุ่มชื้น โมเลกุลโปรตีนตอบสนองต่อสิ่งนี้โดยการจัดเรียงโครงสร้างของตัวเองใหม่และเปลี่ยนปริมาณประจุตามลำดับ เมื่อการเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ส่งผลให้ประจุลดลงอย่างมากหรือหายไปโดยสิ้นเชิง การสูญเสียสภาพโปรตีนจะเกิดขึ้น

ขึ้นอยู่กับความรุนแรงและระยะเวลาของอิทธิพลภายนอก การสูญเสียสภาพโปรตีนสามารถเป็นได้ทั้งแบบย้อนกลับ ย้อนกลับได้บางส่วน หรือไม่สามารถย้อนกลับได้

ความลึกของการสูญเสียสภาพสามารถกำหนดได้จากความสามารถของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อในการฟื้นฟูการเชื่อมต่อกับน้ำทั้งหมดหรือบางส่วน

วิธีที่ใช้ในปัจจุบันในการแปรรูปวัตถุดิบอาหารที่มีปริมาณโปรตีนสูงทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงซึ่งสามารถจัดลักษณะเป็นการเสียสภาพบางส่วนได้เป็นหลัก แผนภาพการสูญเสียสภาพของโมเลกุลโปรตีนแสดงไว้ในรูปที่ 1 4.

ข้าว. 4. โครงการสูญเสียสภาพของโมเลกุลโปรตีน:

A - สถานะเริ่มต้น, B - การเริ่มต้นการพัฒนาแบบย้อนกลับได้, C - การพัฒนาขั้นสูงแบบย้อนกลับไม่ได้

การเปลี่ยนแปลงที่เป็นลักษณะเฉพาะส่วนใหญ่ของโปรตีนระหว่างการเปลี่ยนสภาพจากความร้อน (อุณหภูมิ 70-100°C) คือการสูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมของโปรตีน (ความสามารถในการละลายในน้ำ สารละลายของเกลือและแอลกอฮอล์) รวมถึงความสามารถในการบวมที่ลดลง .

การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการสูญเสียสภาพเนื่องจากความร้อนมีความสำคัญมากขึ้น อุณหภูมิและระยะเวลาในการให้ความร้อนก็จะสูงขึ้น การกระทำของความดัน และในสารละลายที่เป็นน้ำ โปรตีนจะสลายสภาพได้เร็วกว่าในสถานะแห้ง

การสูญเสียสภาพโปรตีนมีบทบาทสำคัญในกระบวนการทางเทคโนโลยีหลายอย่าง: เมื่ออบขนมปัง ขนมหวาน เมื่ออบแห้งเนื้อสัตว์ ปลา ผัก นมและไข่ผง เมื่อทำอาหารกระป๋อง ฯลฯ

เมื่อผลิตภัณฑ์ได้รับความพร้อมอย่างเต็มที่ ซึ่งโดยปกติจะต้องสัมผัสกับอุณหภูมิใกล้ 100°C เป็นเวลานาน โปรตีนจะมีการเปลี่ยนแปลงเพิ่มเติมที่เกี่ยวข้องกับการทำลายโมเลกุลขนาดใหญ่ นั่นก็คือ ไฮโดรไลซิส

ในช่วงเริ่มต้นของกระบวนการ ผลิตภัณฑ์ระเหยง่ายสามารถแยกออกจากโมเลกุลโปรตีน ได้แก่ คาร์บอนไดออกไซด์ ไฮโดรเจนซัลไฟด์ แอมโมเนีย ไฮโดรเจนฟอสไฟด์ และสารอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของรสชาติและกลิ่นของผลิตภัณฑ์สำเร็จรูป เมื่อสัมผัสกับน้ำและความร้อนเป็นเวลานาน การก่อตัวของสารไนโตรเจนที่ละลายน้ำได้เกิดขึ้นเนื่องจากการดีพอลิเมอไรเซชันของโมเลกุลโปรตีนซึ่งเกิดขึ้นเช่นระหว่างการเปลี่ยนคอลลาเจนเป็นกลูติน

การไฮโดรไลซิสของโปรตีนอาจเกิดขึ้นได้ด้วยความช่วยเหลือของเอนไซม์โปรตีโอไลติกที่ใช้ในการเพิ่มความเข้มข้นของกระบวนการทางเทคโนโลยีบางอย่าง (การทำให้เนื้อแข็งนิ่ม การเตรียมแป้งยีสต์ ฯลฯ)

สารบัญ:

โปรตีนคืออะไร และทำหน้าที่อะไรในร่างกาย? องค์ประกอบใดบ้างที่รวมอยู่ในองค์ประกอบและลักษณะเฉพาะของสารนี้คืออะไร

โปรตีนเป็นวัสดุก่อสร้างหลักในร่างกายมนุษย์ โดยรวมแล้ว สารเหล่านี้ประกอบขึ้นเป็นหนึ่งในห้าของร่างกายเรา กลุ่มของสปีชีส์ย่อยเป็นที่รู้จักในธรรมชาติ - ร่างกายมนุษย์เท่านั้นที่ประกอบด้วยห้าล้านสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน ด้วยการมีส่วนร่วมเซลล์จะถูกสร้างขึ้นซึ่งถือเป็นองค์ประกอบหลักของเนื้อเยื่อที่มีชีวิตของร่างกาย องค์ประกอบใดบ้างที่รวมอยู่ในโปรตีนและลักษณะเฉพาะของสารคืออะไร?

รายละเอียดปลีกย่อยขององค์ประกอบ

โมเลกุลโปรตีนในร่างกายมนุษย์มีโครงสร้างต่างกันและทำหน้าที่บางอย่าง ดังนั้นไมโอซินจึงถือเป็นโปรตีนที่หดตัวหลักซึ่งสร้างกล้ามเนื้อและรับประกันการเคลื่อนไหวของร่างกาย ช่วยให้มั่นใจในการทำงานของลำไส้และการเคลื่อนตัวของเลือดผ่านหลอดเลือดของมนุษย์ สารที่สำคัญในร่างกายไม่แพ้กันคือครีเอทีน หน้าที่ของสารคือการปกป้องผิวหนังจากผลกระทบด้านลบ - รังสี อุณหภูมิ กลไกและอื่น ๆ ครีเอทีนยังป้องกันการเข้ามาของจุลินทรีย์จากภายนอก

โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนยิ่งไปกว่านั้น ตัวแรกถูกค้นพบเมื่อต้นศตวรรษที่ 19 และนักวิทยาศาสตร์รู้จักองค์ประกอบของกรดอะมิโนทั้งหมดตั้งแต่ช่วงทศวรรษที่ 30 ของศตวรรษที่ผ่านมา เป็นที่น่าสนใจว่าในบรรดากรดอะมิโนสองร้อยชนิดที่ถูกค้นพบในปัจจุบัน มีเพียงสองโหลเท่านั้นที่สร้างโปรตีนหลายล้านตัวที่มีโครงสร้างต่างกัน

ความแตกต่างที่สำคัญในโครงสร้างคือการมีอนุมูลที่มีลักษณะต่างกัน นอกจากนี้ กรดอะมิโนมักถูกจำแนกตามประจุไฟฟ้า ส่วนประกอบแต่ละอย่างภายใต้การพิจารณามีลักษณะทั่วไป ได้แก่ ความสามารถในการทำปฏิกิริยากับด่างและกรด ความสามารถในการละลายน้ำ และอื่นๆ ตัวแทนของกลุ่มกรดอะมิโนเกือบทั้งหมดมีส่วนร่วมในกระบวนการเผาผลาญ

เมื่อพิจารณาองค์ประกอบของโปรตีนก็คุ้มค่าที่จะเน้น กรดอะมิโนสองประเภท – ไม่จำเป็นและจำเป็นพวกเขาแตกต่างกันในเรื่องความสามารถในการสังเคราะห์ในร่างกาย อย่างแรกผลิตในอวัยวะ ซึ่งรับประกันความครอบคลุมอย่างน้อยบางส่วนของการขาดดุลในปัจจุบัน ในขณะที่อย่างหลังนั้นจัดหามาด้วยอาหารเท่านั้น หากปริมาณกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่งลดลง อาจเกิดการรบกวนและอาจทำให้เสียชีวิตได้

โปรตีนที่มีกรดอะมิโนครบชุดเรียกว่า "ความสมบูรณ์ทางชีวภาพ" สารดังกล่าวเป็นส่วนหนึ่งของอาหารสัตว์ ตัวแทนพืชบางชนิด เช่น ถั่ว ถั่วลันเตา และถั่วเหลือง ก็ถือเป็นข้อยกเว้นที่เป็นประโยชน์เช่นกัน ตัวแปรหลักที่ใช้ในการตัดสินคุณประโยชน์ของผลิตภัณฑ์คือคุณค่าทางชีวภาพ ถ้าเราถือว่านมเป็นฐาน ( 100% ) จากนั้นสำหรับปลาหรือเนื้อสัตว์ พารามิเตอร์นี้จะเป็น เท่ากับ 95, สำหรับข้าว – 58 , ขนมปัง (ข้าวไรย์เท่านั้น) – 74 และอื่น ๆ

กรดอะมิโนจำเป็นที่ประกอบเป็นโปรตีนเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์เซลล์และเอนไซม์ใหม่ ซึ่งครอบคลุมความต้องการของพลาสติกและใช้เป็นแหล่งพลังงานหลัก โปรตีนประกอบด้วยองค์ประกอบที่สามารถเปลี่ยนรูปได้ กล่าวคือ กระบวนการดีคาร์บอกซิเลชันและทรานอะมิเนชัน ปฏิกิริยาที่กล่าวมาข้างต้นเกี่ยวข้องกับกรดอะมิโนสองกลุ่ม (คาร์บอกซิลและเอมีน)

ไข่ขาวถือเป็นสิ่งที่มีคุณค่าและเป็นประโยชน์ต่อร่างกายมากที่สุด โดยมีโครงสร้างและคุณสมบัติที่สมดุลอย่างลงตัว นี่คือเหตุผลว่าทำไมเปอร์เซ็นต์ของกรดอะมิโนในผลิตภัณฑ์จึงถูกใช้เป็นพื้นฐานในการเปรียบเทียบเกือบทุกครั้ง

ดังกล่าวข้างต้นว่าโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนและตัวแทนอิสระมีบทบาทหลัก นี่คือบางส่วนของพวกเขา:

• ฮิสติดีน- องค์ประกอบที่ได้รับในปี พ.ศ. 2454 ฟังก์ชั่นนี้มีจุดมุ่งหมายเพื่อทำให้งานสะท้อนกลับที่มีเงื่อนไขเป็นปกติ ฮิสติดีนมีบทบาทเป็นแหล่งกำเนิดฮีสตามีน ซึ่งเป็นสื่อกลางสำคัญของระบบประสาทส่วนกลางที่เกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณไปยังส่วนต่างๆ ของร่างกาย หากส่วนที่เหลือของกรดอะมิโนนี้ลดลงต่ำกว่าปกติ การผลิตฮีโมโกลบินในไขกระดูกของมนุษย์จะถูกระงับ
• วาลิน- สารที่ค้นพบในปี พ.ศ. 2422 แต่ในที่สุดก็ถอดรหัสได้เพียง 27 ปีต่อมา หากขาดไป การประสานงานจะบกพร่อง และผิวหนังจะไวต่อสิ่งระคายเคืองภายนอก
• ไทโรซีน(1846) โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายชนิด แต่กรดนี้มีบทบาทสำคัญประการหนึ่ง ไทโรซีนถือเป็นสารตั้งต้นหลักของสารประกอบต่อไปนี้ - ฟีนอล, ไทรามีน, ต่อมไทรอยด์และอื่น ๆ
• เมไทโอนีนสังเคราะห์ขึ้นในช่วงปลายทศวรรษที่ 20 ของศตวรรษที่ผ่านมาเท่านั้น สารช่วยในการสังเคราะห์โคลีน ปกป้องตับจากการสร้างไขมันมากเกินไป และมีฤทธิ์ไลโปโทรปิก ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าองค์ประกอบดังกล่าวมีบทบาทสำคัญในการต่อสู้กับหลอดเลือดและควบคุมระดับคอเลสเตอรอล ลักษณะเฉพาะทางเคมีของเมไทโอนีนคือมีส่วนร่วมในการผลิตอะดรีนาลีนและมีปฏิกิริยากับวิตามินบี
• ซีสตีน- สารที่มีโครงสร้างสร้างขึ้นเฉพาะในปี พ.ศ. 2446 หน้าที่ของมันมีวัตถุประสงค์เพื่อมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาเคมีและกระบวนการเมตาบอลิซึมของเมไทโอนีน ซีสตีนยังทำปฏิกิริยากับสารที่มีซัลเฟอร์ (เอนไซม์)
• ทริปโตเฟน– กรดอะมิโนจำเป็นที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน มันถูกสังเคราะห์ขึ้นในปี 1907 สารนี้เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญโปรตีนและรับประกันความสมดุลของไนโตรเจนที่เหมาะสมที่สุดในร่างกายมนุษย์ ทริปโตเฟนเกี่ยวข้องกับการผลิตโปรตีนในซีรั่มและฮีโมโกลบิน
• ลิวซีน– หนึ่งในกรดอะมิโน “แรกสุด” ที่รู้จักมาตั้งแต่ต้นศตวรรษที่ 19 การกระทำนี้มีจุดมุ่งหมายเพื่อช่วยให้ร่างกายเติบโต การขาดองค์ประกอบทำให้เกิดการหยุดชะงักของไตและต่อมไทรอยด์
• ไอโซลิวซีน– องค์ประกอบสำคัญที่เกี่ยวข้องกับความสมดุลของไนโตรเจน นักวิทยาศาสตร์ค้นพบกรดอะมิโนในปี พ.ศ. 2433 เท่านั้น
• ฟีนิลอะลานีนสังเคราะห์ขึ้นในช่วงต้นทศวรรษที่ 90 ของศตวรรษที่ 19 สารนี้ถือเป็นพื้นฐานสำหรับการสร้างฮอร์โมนต่อมหมวกไตและไทรอยด์ การขาดธาตุเป็นสาเหตุหลักของความไม่สมดุลของฮอร์โมน
• ไลซีนได้รับเมื่อต้นศตวรรษที่ 20 เท่านั้น การขาดสารทำให้เกิดการสะสมของแคลเซียมในเนื้อเยื่อกระดูก ปริมาณกล้ามเนื้อในร่างกายลดลง การพัฒนาของโรคโลหิตจาง และอื่นๆ

เป็นการเน้นองค์ประกอบทางเคมีของโปรตีนที่คุ้มค่า ไม่น่าแปลกใจเลยเพราะสารที่เป็นปัญหานั้นเป็นของสารประกอบทางเคมี

• คาร์บอน – 50-55%;
• ออกซิเจน – 22-23%;
• ไนโตรเจน – 16-17%;
• ไฮโดรเจน – 6-7%;
• กำมะถัน – 0,4-2,5%.

นอกเหนือจากที่ระบุไว้ข้างต้น โปรตีนยังรวมถึงองค์ประกอบต่อไปนี้ (ขึ้นอยู่กับชนิด):

• ทองแดง;
• เหล็ก;
• ฟอสฟอรัส;
• สารไมโครและมาโคร

ปริมาณทางเคมีของโปรตีนแต่ละชนิดแตกต่างกัน ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือไนโตรเจนซึ่งมีเนื้อหาอยู่ที่ 16-17% เสมอ ด้วยเหตุนี้ ระดับของปริมาณสารจึงถูกกำหนดอย่างแม่นยำด้วยเปอร์เซ็นต์ของไนโตรเจน ขั้นตอนการคำนวณมีดังนี้ นักวิทยาศาสตร์รู้ว่าโปรตีน 6.25 กรัมมีไนโตรเจน 1 กรัม หากต้องการหาปริมาตรโปรตีน เพียงคูณปริมาณไนโตรเจนในปัจจุบันด้วย 6.25

รายละเอียดปลีกย่อยของโครงสร้าง

เมื่อพิจารณาคำถามว่าโปรตีนทำมาจากอะไรควรศึกษาโครงสร้างของสารนี้ ไฮไลท์:

• โครงสร้างหลักพื้นฐานคือการสลับกรดอะมิโนในองค์ประกอบ หากมีองค์ประกอบอย่างน้อยหนึ่งองค์ประกอบรวมอยู่หรือ "หลุดออก" โมเลกุลใหม่จะถูกสร้างขึ้น ด้วยคุณสมบัตินี้ จำนวนรวมของรายการหลังถึงตัวเลขทางดาราศาสตร์
• โครงสร้างรองลักษณะเฉพาะของโมเลกุลในโปรตีนคือไม่อยู่ในสถานะขยาย แต่มีโครงสร้างที่แตกต่างกัน (บางครั้งก็ซับซ้อน) ด้วยเหตุนี้ชีวิตของเซลล์จึงง่ายขึ้น โครงสร้างรองมีรูปเกลียวที่เกิดจากการหมุนสม่ำเสมอ ในกรณีนี้ การเลี้ยวที่อยู่ติดกันจะมีลักษณะเฉพาะด้วยพันธะไฮโดรเจนที่ใกล้ชิด ในกรณีที่ทำซ้ำซ้ำๆ ความเสถียรจะเพิ่มขึ้น
• โครงสร้างระดับอุดมศึกษาเกิดจากการที่เกลียวดังกล่าวสามารถใส่เข้าไปในลูกบอลได้ เป็นเรื่องที่น่ารู้ว่าองค์ประกอบและโครงสร้างของโปรตีนส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลัก ในทางกลับกันฐานตติยภูมิจะรับประกันการรักษาพันธะคุณภาพสูงระหว่างกรดอะมิโนที่มีประจุต่างกัน
• โครงสร้างควอเตอร์นารีลักษณะของโปรตีนบางชนิด (ฮีโมโกลบิน) รูปแบบหลังไม่ใช่แบบเดียว แต่มีหลายโซ่ที่แตกต่างกันในโครงสร้างหลัก

ความลับของโมเลกุลโปรตีนอยู่ในรูปแบบทั่วไป ยิ่งระดับโครงสร้างสูงเท่าไร พันธะเคมีที่เกิดขึ้นก็จะยิ่งยึดติดกันน้อยลงเท่านั้น ดังนั้นโครงสร้างทุติยภูมิ ตติยภูมิ และควอเทอร์นารีจึงต้องเผชิญกับรังสี อุณหภูมิสูง และสภาพแวดล้อมอื่นๆ ผลที่ตามมามักเป็นการละเมิดโครงสร้าง (การสูญเสียสภาพ) ในเวลาเดียวกัน โปรตีนธรรมดาๆ หากโครงสร้างของมันเปลี่ยนแปลงไปก็สามารถฟื้นตัวได้อย่างรวดเร็ว หากสารอยู่ภายใต้การกระทำของอุณหภูมิติดลบหรืออิทธิพลของปัจจัยอื่น ๆ กระบวนการสูญเสียสภาพจะไม่สามารถย้อนกลับได้ และตัวสารเองก็ไม่สามารถคืนสภาพได้

คุณสมบัติ

ข้างต้น เราได้พูดคุยกันว่าโปรตีนคืออะไร คำจำกัดความขององค์ประกอบเหล่านี้ โครงสร้าง และประเด็นสำคัญอื่นๆ แต่ข้อมูลจะไม่สมบูรณ์หากไม่ได้เน้นคุณสมบัติหลักของสาร (ทางกายภาพและเคมี)

น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีน – จาก 10,000 ถึง 1 ล้าน(มากขึ้นอยู่กับประเภทที่นี่) นอกจากนี้ยังสามารถละลายได้ในน้ำ

คุ้มค่าที่จะเน้นถึงคุณสมบัติทั่วไปของโปรตีนด้วยสารละลายคอลลอยด์:

• ความสามารถในการบวม ยิ่งความหนืดขององค์ประกอบสูง น้ำหนักโมเลกุลก็จะยิ่งสูงขึ้น
• การแพร่กระจายช้า
• ความสามารถในการฟอกไต กล่าวคือ การแบ่งกลุ่มกรดอะมิโนออกเป็นองค์ประกอบอื่นๆ โดยใช้เยื่อกึ่งซึมผ่านได้ ความแตกต่างที่สำคัญระหว่างสารที่พิจารณาคือการไม่สามารถผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ได้
• ความมั่นคงสองปัจจัย ซึ่งหมายความว่าโปรตีนนั้นมีโครงสร้างที่ชอบน้ำ ประจุของสารโดยตรงขึ้นอยู่กับว่าโปรตีนประกอบด้วยอะไร จำนวนกรดอะมิโน และคุณสมบัติของพวกมัน
• ขนาดของแต่ละอนุภาคคือ 1-100 นาโนเมตร

นอกจากนี้โปรตีนยังมีความคล้ายคลึงกับสารละลายที่แท้จริงอีกด้วย สิ่งสำคัญคือความสามารถในการสร้างระบบที่เป็นเนื้อเดียวกัน ในกรณีนี้ กระบวนการก่อตัวเกิดขึ้นเองและไม่ต้องการสารเพิ่มความเสถียรเพิ่มเติม นอกจากนี้ สารละลายโปรตีนยังมีความเสถียรทางอุณหพลศาสตร์

นักวิทยาศาสตร์เน้นย้ำถึงคุณสมบัติอสัณฐานพิเศษของสารที่เป็นปัญหา สิ่งนี้อธิบายได้จากการมีกลุ่มอะมิโน หากนำเสนอโปรตีนในรูปแบบของสารละลายในน้ำก็จะมีส่วนผสมที่แตกต่างกันออกไปอย่างเท่าเทียมกัน - ไอออนประจุบวก, ไบโพลาร์ไอออนและรูปแบบประจุลบ

อีกด้วย คุณสมบัติของโปรตีนได้แก่:

• ความสามารถในการทำหน้าที่เป็นบัฟเฟอร์ กล่าวคือ ทำปฏิกิริยาคล้ายกับกรดหรือเบสอ่อน ดังนั้นในร่างกายมนุษย์จึงมีระบบบัฟเฟอร์สองประเภท - โปรตีนและฮีโมโกลบินซึ่งเกี่ยวข้องกับการปรับระดับสภาวะสมดุลให้เป็นปกติ
• การเคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้า ความเร็วการเคลื่อนที่ของโมเลกุลก็เปลี่ยนไปเช่นกัน ขึ้นอยู่กับจำนวนของกรดอะมิโนในโปรตีน มวลและประจุของพวกมัน ฟังก์ชันนี้ใช้สำหรับการแยกสารโดยใช้อิเล็กโทรโฟรีซิส
• เกลือออก (การตกตะกอนแบบย้อนกลับ) หากเติมแอมโมเนียมไอออน โลหะอัลคาไลน์เอิร์ท และเกลืออัลคาไลลงในสารละลายโปรตีน โมเลกุลและไอออนเหล่านี้จะแข่งขันกันเพื่อแย่งชิงน้ำ เมื่อเทียบกับพื้นหลังนี้ เปลือกไฮเดรชั่นจะถูกลบออก และโปรตีนจะไม่คงตัว เป็นผลให้พวกมันตกตะกอน หากคุณเติมน้ำในปริมาณหนึ่ง ก็สามารถคืนความชุ่มชื้นให้กับเซลล์ได้
• ความไวต่ออิทธิพลภายนอก เป็นที่น่าสังเกตว่าในกรณีที่มีอิทธิพลภายนอกในทางลบโปรตีนจะถูกทำลายซึ่งทำให้สูญเสียคุณสมบัติทางเคมีและกายภาพมากมาย นอกจากนี้ การสูญเสียสภาพธรรมชาติยังทำให้เกิดการแตกของพันธะหลักที่ทำให้โครงสร้างโปรตีนทุกระดับคงที่ (ยกเว้นพันธะปฐมภูมิ)

มีสาเหตุหลายประการที่ทำให้เสียสภาพ– ผลเสียของกรดอินทรีย์, ผลของอัลคาลิสหรือไอออนของโลหะหนัก, ผลเสียของยูเรียและสารรีดิวซ์ต่างๆ ที่นำไปสู่การทำลายสะพานประเภทไดซัลไฟด์

• การปรากฏตัวของปฏิกิริยาสีกับองค์ประกอบทางเคมีต่าง ๆ (ขึ้นอยู่กับองค์ประกอบของกรดอะมิโน) คุณสมบัตินี้ใช้ในห้องปฏิบัติการเมื่อจำเป็นต้องกำหนดปริมาณโปรตีนทั้งหมด

ผลลัพธ์

โปรตีนเป็นองค์ประกอบสำคัญของเซลล์ ซึ่งรับประกันการพัฒนาและการเจริญเติบโตตามปกติของสิ่งมีชีวิต แต่แม้ว่านักวิทยาศาสตร์จะได้ศึกษาสารนี้แล้ว แต่ก็ยังมีการค้นพบมากมายรออยู่ข้างหน้าซึ่งจะทำให้เราเข้าใจความลับของร่างกายมนุษย์และโครงสร้างของมันได้อย่างลึกซึ้งยิ่งขึ้น ในระหว่างนี้ เราแต่ละคนควรรู้ว่าโปรตีนถูกสร้างขึ้นที่ไหน มีลักษณะอย่างไร และมีวัตถุประสงค์อะไรที่จำเป็น